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[ essential amino acid<audio id="soundT11" style="width: 0px; height: 0px;" src="https://dict-dn.pstatic.net/v?_lsu_sa_=3e38ad5f7d3d3ee63f90e1c633e41afa3d306445f50b4f9a68724c793b8867c15d5977a26bc5da7d39a06f85be2aa020220dc730a4862a6c50d16fb43e52b6ce02b97b79642f0d8154d4d54fadbcfbf222e6c8c3e4c4146cc0863a8cd1e6fb9414af7c479feb97210fbc263d36a77e0fb8d9708e606f8cb9455147af582df64f"></audio>음성듣기 ]
단백질은 체내에서 아미노산으로 분해된 후에 흡수·이용된다. 따라서 단백질의 영양가는 그 속에 함유되는 아미노산의 종류와 양에 의하여 정해지는데, 아미노산은 동물의 체내에서 다른 아미노산으로부터 만들어지는 것과, 체내에서는 합성되지 않고 음식으로 섭취되어야 하는 것이 있다.
체내에서 합성되지 않거나 합성되더라도 그 양이 매우 적어 생리기능을 달성하기에 불충분하여 반드시 음식으로부터 공급해야만 하는 아미노산을 필수 아미노산이라 부르며, 체내에서 당질의 중간 대사물과 질소 또는 필수 아미노산으로부터 합성될 수 있는 아미노산들을 비필수 아미노산이라고 부른다. 필수 아미노산의 종류는 동물의 종류나 성장시기에 따라 다르지만,
다음의 10종 발린(valine), 루신(leucine), 아이소루이신(isoleucine), 메티오닌(methionine), 트레오닌(threonine), 라이신(lysine), 페닐알라닌(phenylalanine), 트립토판(tryptophan), 히스티딘(Histidine), 아르지닌(arginine)을 꼽는다.
필수 아미노산 함량은 식품 단백질의 영양적 가치 평가의 기준으로서 매우 중요하다. 음식을 통해 충분한 양의 필수 아미노산이 공급되지 않으면 체내에서 단백질 합성이 잘 이루어지지 않는다.
[네이버 지식백과] 필수 아미노산 [essential amino acid] (두산백과)
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20여 종의 L-α-아미노산, 펩티드결합에 의한 폴리펩티드사슬로 구성되는 생물체의 주요 구성성분. 단백질의 구성아미노산의 수, 종류, 결합순서가 다르기 때문에 종류가 매우 다양하며, 분자량 약 4,000인 프로타민류부터 수천만~수억인 바이러스단백질과 같은 단백질 초분자복합체까지 존재한다.
그런데 분자량이 10만가량 이상인 단백질에서는 일반적으로 복수인 소단위로 구성하는 경우가 많다. 전에는 아미노산만으로 구성하는 단순단백질(알부민, 글로불린, 프로라민, 히스톤, 프로타민 등 대부분)과 아미노산 외의 구성성분을 포함하는 복합단백질(핵단백질, 리보단백질, 색소단백질, 금속단백질 등)로 대별하였다. 또한 분자의 형상에 따라, 섬유상단백질(케라틴, 콜라겐 등) · 구상단백질에, 국재성인 세포내단백질 · 막단백질 · 분비단백질 · 혈액단백질 등, 기능적인 효소단백질, 호르몬단백질, 수용체 단백질 등으로 분류하기도 한다.
단백질의 구조는 1차구조(아미노산 배열순서), 2차구조(α나선구조, β병풍구조의 형성)가 많고, 또한 3차구조(2차구조를 형성한 폴리펩티드사슬의 β회전형성)와 4차구조(3차구조를 형성한 분자를 소단위로 복수개 집합)를 하고 있다. 천연단백질은 여러 가지 물리적 혹은 화학적 처리로 쉽게 변성될 수 있는데 이것은 고차구조가 비가역적 또는 가역적으로 파괴되기 때문이다.
구조 | 내용 | 비고 |
---|---|---|
1차구조 | 펩티드결합, 시스테인잔기의 -SH기 2합체(시스틴, S-S)결합 | 모두 공유결합 |
2차구조 | α나선, β병풍, 불규칙코일 | 고차구조 기초, 수소결합으로 유지 |
3차구조 | 단위체 전체의 입체구조(conformation) | 2차구조의 조합(소수결합도 주요 역할 담당) |
4차구조 | 단위체를 소단위로 한 올리고머구조 | 해리 · 회합의 가역변화에 의해 가효소활성 등을 조절 |
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단백질이란 화학적으로는 약 20종의 아미노산이 펩티드결합으로 연결되어 있는 생체고분자이다.
구성원소의 평균 조성은 탄소 53%, 수소 7%, 산소 23%, 질소 16%, 황 2%이다. 필수적으로 질소와 때로는 황을 함유하는 것이 탄수화물이나 지방질과 다르다. 단백질의 정량은 일반적으로 켈달법에 의해 질소를 분석하여 그 양으로부터 단백질량을 산출한다. 질소함량 16%의 역수 6.25는 질소단백질계수로서 단백질 함량의 분석 시 잘 사용된다. 물론 단백질의 종류에 따라서는 질소함량이 약간씩 달라 그 계수도 다르다.
단백질은 생체 내에서 영양상으로 지방이나 탄수화물이 부족한 경우 단백질로 보충될 수 있으나 그 역은 불가하다. 그 때문에 단백질은 생명현상을 영위하기 위하여 가장 중요하다고 생각되어 희랍어에서 제1의 것이라는 의미의 프로테이어스(proteios)에서부터 프로테인(protein)이라는 영자로 표기된다. 단백질의 단은 알을 의미하는 것에서 난백과 같은 것의 의미이다. 단백질은 그 종류가 많아 여러 가지 용매에 대한 용해도의 차이나 다른 물질과의 결합 여부에 따라 분류되고 있다. 단백질은 그것을 구성하는 아미노산이 주위의 물과 결합수를 만들어 수화되며 또한 그 주위에는 자유수가 존재하고 있다.
단백질의 종류는 단순단백질, 복합단백질, 유도단백질로 나누어지며 단순단백질은 물, 염, 산, 알칼리, 알코올 등에 대한 용해도의 차이로부터 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민, 히스톤, 프로타민, 알부미노이드로 분류된다. 이 용해도의 차이는 단백질을 구성하고 있는 아미노산의 종류, 단백질 분자의 크기, 단백질 사이의 상호작용 등에 의한다. 이 중에서 경단백질인 알부미노이드는 물에 불용성으로 잘 알려져 있다. 대표적인 알부미노이드로는 결합조직의 콜라겐, 동맥, 기관, 건(腱)의 엘라스틴, 털이나 손톱, 뿔의 케라틴, 견사의 피브로인, 혈장의 피브린 등이 있다. 복합단백질(compound protein)은 단순단백질에 다른 물질이 이온결합 또는 공유결합으로 결합된 것으로 그 물질의 종류에 따라 인단백질, 당단백질, 리포단백질, 핵단백질, 색소단백질, 금속단백질로 나뉜다.
그리고 유도단백질은 단백질이 임의의 조건 하에서 변화된 것으로 변성단백질(1차유도 단백질)과 분해단백질(2차유도 단백질)이 있다. 변성단백질은 단백질이 가열, 산, 염, 냉동, 건조, 진동 등의 조건에 의해 2차, 3차 구조에 변화가 일어나 응고 상태가 된 것으로 분자량에는 변함이 없는데 반해 분해단백질은 단백질 가수분해효소에 의하여 분해되는 과정에서 단백질과 최종 분해물인 아미노산을 제외한 중간 분해산물로 분자량이 변한 것을 말한다. 단백질의 형태는 구상과 섬유상으로 크게 나누어진다. 전자에는 알부민이나 글로불린, 후자에는 피브로인이 잘 알려져 있다.
단백질의 구조는 1~4차 구조로 나누어진다. 1차 구조는 단백질을 구성하는 아미노산의 펩티드결합으로 C-C-N의 반복구조를 하고 있는 1차 서열을 나타낸다. 이 서열은 DNA의 염기서열에 의해서 결정된다.
2차 구조는 아미노산의 1차 서열에 의하여 구상이나 섬유상의 형상을 결정하는 것이다. 즉 단백질 분자 내에서 아미노산 서열이 나선형인지, 아니면 지그재그구조(주름모양)인지를 나타내 주는 것이다. 나선형은 α-helix 구조로서 일반적으로 4개 정도의 아미노산이 1나사선 회전을 형성한다. 이때 나선형을 구성하는 아미노산은 근처의 아미노산과 수소결합으로 구조를 유지하고 있다. 한편 지그재즈구조는 β구조로 알려져 있으며 평행하는 다른 아미노산 서열과 수소결합으로 구조를 유지하고 있다.
3차 구조는 일반적인 입체구조를 말한다.
4차 구조는 3차 구조의 단위체를 서브 유니트로 하여 여러 개가 회합하여 새로운 특성을 갖는 분자를 형성하고 있는 것이다. 4차 구조를 취하는 단백질의 예로 헤모글로빈이 있으며 이것은 두 가지의 단위체가 각각 2개씩 모인 4량체이다.
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단백질은 체내에서 아미노산으로 분해된 후에 흡수·이용된다. 따라서 단백질의 영양가는 그 속에 함유되는 아미노산의 종류와 양에 의하여 정해지는데, 아미노산은 동물의 체내에서 다른 아미노산으로부터 만들어지는 것과, 체내에서는 합성되지 않고 음식으로 섭취되어야 하는 것이 있다.
체내에서 합성되지 않거나 합성되더라도 그 양이 매우 적어 생리기능을 달성하기에 불충분하여 반드시 음식으로부터 공급해야만 하는 아미노산을 필수 아미노산이라 부르며, 체내에서 당질의 중간 대사물과 질소 또는 필수 아미노산으로부터 합성될 수 있는 아미노산들을 비필수 아미노산이라고 부른다. 필수 아미노산의 종류는 동물의 종류나 성장시기에 따라 다르지만, 다음의 10종 발린(valine), 루신(leucine), 아이소루이신(isoleucine), 메티오닌(methionine), 트레오닌(threonine), 라이신(lysine), 페닐알라닌(phenylalanine), 트립토판(tryptophan), 히스티딘(Histidine), 아르지닌(arginine)을 꼽는다.
필수 아미노산 함량은 식품 단백질의 영양적 가치 평가의 기준으로서 매우 중요하다. 음식을 통해 충분한 양의 필수 아미노산이 공급되지 않으면 체내에서 단백질 합성이 잘 이루어지지 않는다.
[네이버 지식백과] 필수 아미노산 [essential amino acid] (두산백과)