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[임광자]

아미노산의 종류

heui21

2004.10.11 20:42

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                                      아미노산의 종류

필수아미노산 8종                                     비필수아미노산 10종
     이소류신 (Isoleucine)                             알라닌 (Alanine)
     류신 (Leucine)                                          아르기닌 (Arginine)
     리신 (Lysine)                                            아스파라긴 (Asparagine)
     페닐알라닌 (Phenylalanine)                  시스테인 (Cysteine)
     메티오닌 (Methionine)                          글루타민 (Glutamine)
     트레오닌 (Threonine)                            히스티딘 (Histidine)
     트립토판 (Trytophane)                         프롤린 (Proline)

     발린 (Valine)                                            세린 (Serine)
                                                                         티로신 (Tyrosine)

                                                                         글리신(Glycine)

 화학식 CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)COOH. α―아미노산의 일종. P.에를리히가 1904년 당밀(molasses)에서 류신의 이성질체인 아미노산을 발견하고 이소류신이라고 명명하였다. L―이소류신은 분자 안에 2개의 비대칭 탄소원자가 있으므로 2개의 라세미체가 있다. 단백질의구성성분이며, 옥시토신 등의 펩티드호르몬과 바시트라신(bacitraucin) 등의 펩티드항생물질에도 포함되어 있다. 필수아미노산의 하나로 체내에서는 합성되지 않는다. D―이소류신도 항생물질 바시트라신의 구성성분이며 단백질 내에 존재한다. 물에 녹고 알코올에는 녹지 않으며, 분해점은 284℃이다. 
이소류신은 필수아미노산이나 식품단백질에 널리 분포하기 때문에 결핍되는 경우는 없다. 4종의 광학이성질체가 있지만, L―이소류신만이 생체에 이용된다. 이소류신은 체내에서 α―메틸아세트아세틸조효소A를 거쳐, 프로피오닐조효소A와 아세틸조효소A로 변화한다. 알코올음료의 양조중에 원료에 포함되는 이소류신은 활성아밀알코올로 변화하여 퓨젤유(fuseloil)의 주성분이 된다.

화학식 (CH3)CHCH2CH(NH2)COOH. 단백질을 구성하는 아미노산의 일종. 녹는점 약 294℃, 물속에서 고유광회전도 [α]D=-10.8°. L체는 광택이 있는 백색 꽃모양 결정이고 약한 쓴맛이 나며, 물에 녹기 어렵다. 케라틴 또는 카세인을 묽은황산과 가열하여 얻거나, 이소발레릴알데히드 (CH3)2CHCH2CHO에서 시트레커합성으로 얻는다. 또 α―브롬이소카프로산(CH3)2CHCHBr COOH와 암모니아에서 합성된다. 필수아미노산의 하나이다.

염기성 α―아미노산의 하나. L―리신은 거의 모든 단백질에 포함되어 있으나, 특히 히스톤·알부민·근육단백질에 많이 포함되어 있다. 사람에게는 필수아미노산 중의 하나로 체내에서는 합성되지 않는다. 미생물에서는 아스파라긴산으로부터, 효모에서는 아세틸 조효소(助酵素) A와 α―케토글루타르산으로부터 10단계 정도의 변화를 거쳐 합성된다. 분해(分解)도 종(種)에 따라 달라서 곰팡이와 효모에서는 글루타릴조효소를 거쳐 아세틸 조효소 A로 분해한다. 화학식은
NH2(CH2)4CH(NH2)COOH로서 물로 결정화(結晶化)하면 바늘 모양 결정〔針狀結晶〕이 이루어진다. 분해온도는 224.5℃로 물에는 잘 녹고 알코올·에테르에는 잘 녹지 않는다. 
리신은 동물성 단백질에는 많지만 곡류 단백질에는 적어 부족하기 쉬운 아미노산이다. 이 때문에 소맥분(小麥粉) 제품에 리신의 강화가 권고되고 있다. 리신의 말단기(末端基)인 아미노기는 당(糖)과 반응하기 쉬워 식품을 갈색으로 변화시킨다. 다른 화합물과 결합한 리신은 영양상 효과가 없어지기 때문에 비유효성 리신이라 한다. 또 리신(ricin)은 알부민에 속하는 독성 단백질이다. → 아미노산

화학식 C9H11NO2. 방향족 α―아미노산. 화학식량 165.19. L―페닐알라닌은 모든 알에 5.4%, 탈지유에 5.1% 함유되어 있다. 생체내에서 비가역적으로 히드록실화되어 티로신이 된다. 티로신으로의 대사(代謝)가 이루어지지 않는 선천성 대사이상에 페닐케톤뇨증이 있는데, 혈중(血中)에는 다량의 페닐알라닌이 함유되고, 오줌에는 다량의 페닐피루브산이 배설된다. D―페닐알라닌은 폴리펩티드성 항생물질인 그라미시딘'S·티로시딘·바시트라신 등의 구성성분으로서 단백질 중에는 존재하지 않는다. 물에는 잘 녹지 않으며, 메탄올·알코올에는 거의 녹지 않는다. 
페닐알라닌은 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로서 영양상 필수아미노산이다. 식품단백질 속에 널리 존재하므로 결핍되는 일은 없다. 티로신은 영양상 페닐알라닌의 일부를 대체할 수 있으므로, 티로신이 있는 경우와 티로신이 없는 경우 페닐알라닌의 필요량은 다르다.

분자식 C5H11NO2S. 황을 함유한 α―아미노산의 하나. 대부분의 단백질에 몇% 함유되어 있으나 카세인, 오브알부민, 근육의 액틴, 트로포닌C 등은 비교적 함량이 높다. 1922년 J.H.뮐러가 발견하였다. 류신과 성질이 비슷하며 혼성 결정을 만든다. 붉은 빵곰팡이는 아스파르트산에서 호모세린을 거쳐 메티오닌을 합성할 수 있다. 생체 내에서는 폴리아민 생합성경로와 메틸기 전이반응에 관여하는 중요한 아미노산으로, 먼저 메티오닌활성화효소에 의해 ATP와 반응해서 S―아데노실메티오닌(활성메티오닌)이 되고, 이것이 알코올·니코틴산, 그 밖의 여러 가지 수용체에 메틸기를 준 뒤, 호모시스테인·시스타티오닌을 거쳐 시스테인이 된다.
호모시스테인과 세린으로부터 시스타티오닌을 만드는 효소(시스타티오닌합성효소)가 결손되면, 호모시스틴 요증(尿症)이 되고, 혈중의 메티오닌이나 오줌 속의 호모시스틴이 증가된다. 간장이나 치즈 등 발효식품의 향기는 메티오닌에서 유도된 알데히드·알코올·에스테르 등에 의한 것이 많다. 또한 의약품으로서 간질환이나 여러가지의 중독증에 사용된다.

화학식 CH3CH(OH)CH(NH2)COOH. 필수아미노산에 속하는 α―아미노산. 분자내에 2개의 비대칭 탄소원자를 가지므로 4개의 광학이성질체(L―트레오닌, D―트레오닌, L―알로트레오닌, D―알로트레오닌)가 있다. 천연에 존재하는 것은 L―트레오닌이며, 화학식량 119.12, 녹는점 225～227℃(분해)이다. 물에 잘 녹으나 알코올·에테르에는 녹지 않는다. 1935년 W.C.로즈 등에 의하여 피브린의 산가수분해물(酸加水分解物)에서 단리(單離)되었다. L―트레오닌은 달걀에 들어 있는 단백질의 5.3%, 우유 속에 들어 있는 단백질의 4%를 차지하며, 카세인 등의 단백질 속에 인산에스테르의 형태로도 존재한다.
효모·세균에서는 아스파르트산에서 호모세린을 거치거나 글리신에 트레오닌알돌라아제가 작용하여 합성되며, 대사(代謝)되어서 글리신, α―케토부틸산, 2―아미노아세토아세트산 등이 된다. 트레오닌은 영양상 필수아미노산의 하나로 동물성 단백질에는 부족하지 않으나 식물성 단백질에는 적게 들어 있어 부족되기 쉽다. 곡류 단백질 속의 트레오닌은 생리적 이용률이 낮은 것으로 알려져 있다. 4종의 광학이성질체 가운데 L―트레오닌만이 영양적으로 쓸모가 있다. 과요오드산과 반응하여 포름알데히드와 암모니아를 생성하는데, 이 반응은 정량분석에도 쓰인다.
 
〔영양〕 필수아미노산으로 식품단백질에 널리 분포하지만 사람에게 부족되기 쉬운 아미노산이다. 메티오닌의 일부를 시스틴이 대체할 수 있어 메티오닌 + 시스틴의 합계량이 영양상 문제가 된다. 메티오닌은 메틸기의 공여체로서 중요하고, 이 메틸기에 의해 콜린·아드레날린·크레아틴 등의 생리활성물질이 생성된다.

화학식 C11H12N2O2. 필수아미노산에 속하는 방향족(芳香族) α―아미노산. 1890년 단백질의 트립신 분해물 속의 인돌과 비슷한 성질을 나타내는 물질에 트립토판이라고 명명하였다. 1902년 F.G. 홉킨스와 S.W. 콜에 의하여 우유 속에 들어 있는 단백질인 카세인의 이자액소화물에서 순수한 형태로 분리되었다. L―트립토판은 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로 널리 존재하지만, 단백질 속의 양은 그다지 많지 않다. 미생물에서는 인돌―3―글리세롤린산에 트리트립토판신테아제가 작용하여 합성된다. 녹는점 289℃, 고유광회전도 〔α〕D25= -32.15℃(물 속에서)이다. 동물에서는 2가지 주요한 대사경로가 있는데 하나
는 키누레닌이 되는 경로로서, 키누레닌은 다시 키누렌산·크산투렌산·니코틴산, TCA회로에 이어지는 아세토아세틸 조효소 A가 된다. 다른 하나는 5―히드록시트립토판에서 세로토닌(호르몬)이 되는 경로이다. 식물·동물에서 인돌아세트산(생장호르몬)으로의 경로가 있다. 홉킨스―콜반응(청자색), 브롬수에 의한 적자색 반응, 280nm에서 극대값을 가지는 자외선 흡수 등으로 검출된다. 영양상으로는 필수아미노산의 하나인데, 식품 속에 널리 분포하지만 함량이 적어서 결핍되기 쉬운 아미노산이다.
체내에서 단백질합성에 필요할 뿐만 아니라 비타민의 일종인 니코틴산의 생성재료로도 중요하다. 옥수수 속에 들어 있는 단백질에는 트립토판이 함유되어 있지 않기 때문에 옥수수를 주식으로 하는 곳에서는 트립토판과 니코틴산이 부족하여 펠라그라(니코틴산결핍증후군)가 발생하기 쉽다.

분자식 C5H11NO2. α―아미노산의 하나. 2―아미노―3―메틸부티르산의 관용명이다. 분자량은 117.15이다. 1901년 카세인의 산가수분해물에서 분리, 1906년 E.피셔에 의해 구조가 결정되었다. α―아미노이소발레르산(α―아미노이소길초산)이라는 것에서 명명되었다. 이소부틸알데히드의 아미노산합성(Strecker amino acidsyn-thesis)으로 만들거나 α―할로게노이소발레르산으로부터 합성된다. 생성된 DL―체는 효소적 광학분할로 분리된다. 널빤지모양결정으로 녹는점은 315℃이다. 물에 잘 녹고 에탄올 등 유기용매에는 녹지 않는다. L―발린은 대부분의 단백질에 소량씩 함유되어 있고, 식물에는 유리된 상태로 존재한다.
D―발린은 항생물질인 발리노마이신(고리모양 폴리펩티드형)의 구성아미노산으로서 함유된다. 세균에서는 α―케토이소발레르산과 분기(分岐) 사슬아미노산 아미노기전이효소에 의해 상호 변환된다.
〔영양〕 단백질 구성아미노산의 하나로 영양상 필수 아미노산의 일종이지만, 식품 속에 분포하기 때문에 결핍되지 않는다. 발린은 탈아미노화합물인 α―케토이소발레르산에서 생성되는데, α―케토이소발레르산은 류신이나 판토텐산의 판토산 부분의 전구체이기도 하다. 천연 L―발린은 단맛 이외에 쓴맛도 있지만, 합성 D―발린은 만맛이 강하다. 발린은 류신·이소류신과 함께 화학구조에 따라 분지 아미노산이라 한다.

분자식 C3H7NO2.. 아미노산의 하나. 분자량 89.09. α―알라닌과 β―알라닌이 있으며 화학식은 각각 CH3CH(NH2)COOH와 NH2CH2CH2COOH이다. 천연으로 발견되기 이전 1850년 독일의 유기화학자 A.슈트레커가 아세트알데히드로부터 합성하여, 알데히드의 처음 두 글자를 따 alanine이라고 이름 붙였다. L―α―알라닌은 단백질의 구성 성분이며, 특히 견(絹)피브로인에는 전체 아미노산의 27%가 함유되어 있다. 이것은 견피브로인의 가수분해물로부터 분리?정제되며, 유리상태로는 콩과식물 자주개자리에 존재한다. 사람에게는 비필수아미노산이며, 생체 내에서는 피루브산으로부터 합성되는데 이 피루브산을 거쳐 TCA(트리카르복시산)회로로 통한다. 
분해점은 L―형 297℃, D―형 293℃이다. 물에 녹기 쉽고 알코올에는 녹기 어렵다. β―알라닌은 단백질 속에는 없고 판토텐산·카르노신·안세린·조효소A의 구성성분으로서 존재한다. 콩과식물의 근류(根瘤)나 개·돼지·소등의 대뇌에 유리상태로 존재하는 생물학상 중요한 아미노산이다. 분해점 196℃이며 물에서는 쉽게 녹지만 알코올에서는 잘 녹지 않는 아미노산이다.

분자식 C6H14N4O2. 염기성 α―아미노산의 하나. 분자량 174.20. Arg 또는 R로 약칭한다. 1886년 E.슈르제와 E.슈타이거에 의해 백화(白化)된 콩의 싹에서 처음으로 단리(單離)되었다. 그 질산염이 은(銀)과 같은 색(argent)을 띠므로 arginine이라 명명되었다. L―아르기닌은 단백질의 구성 성분으로 널리 존재하는데, 특히 어류의 정자 속에 들어있는 단백질 프로타민에 속한다. 대표적 프로타민인 클루페인(clupeine;청어)·살민(salmine;연어) 등에는 구성 아미노산의 약 70%가 아르기닌이다. 식물 종자 속에는 유리된 상태로 존재하는데, 아르기닌은 그 구아니디노기로 인해 강한 염기성을 나타낸다. 염기성으로서, α―나프톨과 하이포아염소산을 작용시키면 특유의 붉은색을 띠므로 정량(定量)이 가능하다. 
생체 내의 대사경로는 오르니틴순환과정의 구성성분으로서 시트룰린과 아스파르트산으로부터 생성되고 아르기나아제의 작용에 의해 요소와 오르니틴으로 분해된다. 암모니아나 다량의 아미노산의 독작용(毒作用)에 대해 보호하는 역할을 한다. 뇌에는 아르기나아제가 있어 γ―구아니디노부티르산의 전구물질(前驅物質)인 아르기닌의 양을 조절한다. 분해온도 238℃이며 물에 녹는다. 아르기닌은 필수아미노산과 비(非)필수아미노산의 중간에 위치하여 어린 동물의 성장에는 반드시 필요하며 준(準)필수아미노산이라고도 한다. 식품단백질로서는 동물성단백질 특히 어류의 정자에 많고, 또 각류(殼類) 단백질에도 상당량 포함되어 있는데 영양적으로 부족한 것은 아니다. 또 생체 내에서는 오르니틴순환회로 외에 글리신과 결합하여 글리코시아민이 된다. 활성메티오닌에서 메틸기(基)를 받아 크레아틴을 생성한다.

분자식 C4H8N2O3. α―아미노산의 하나로서 아스파르트산의 β―아미드. 분자량 132.12 프랑스의 P.J. 로비케가 백합과 식물 아스파라거스에서 발견하여 명명했다. 사람에게는 비필수아미노산이며, 유리상태로는 L―아스파라긴이 D―아스파라긴보다 널리 존재하고, 일수염(一水鹽)으로 되어 있다. 백화(白花) 루피너스(미선콩)의 열매나 콩·살갈퀴의 싹 등에서 얻어진다. L―아스파라긴은 단백질 구성성분이다. 생체내에서는 아스파르트산·암모니아·ATP로부터 아스파라긴신테타아제(아스파라긴합성효소)의 촉매로 생성된다. 사방(斜方)기둥모양 결정으로 분해점 236℃이며, 산·알칼리에 녹기 쉽고 물에도 녹으며, 알코올에는 녹지 않는다.

분자식 C3H7NO2S. 시스틴과 쉽게 산화?환원하여 상호 전환하는 황함유아미노산의 일종. 분자량 121.16. 메르캅토(술프히드릴, 즉 SH)기를 가진 불안정한 화합물로, 공기 중의 산소에 의해 쉽게 산화되어 시스틴이 된다. 물·에탄올에 녹으며 중성·염기성 용액 중에서 불안정하다. 대부분의 단백질과 환원형 글루타티온 중에 함유되어 있다. 생체 내에서는 메티오닌의 대사경로(代謝經路)에 의해 생성되는 시스타티오닌으로부터 생합성된다. 즉 메티오닌의 탈(脫)메틸 생성물인 호모시스테인과 세린 사이의 티올이 전반응에 의해 중간물질인 시스타티오닌을 거쳐서 합성된다. 시스테인디술프히드라아제가 그 혐기적(嫌氣的) 대사에 관여하고 있다. 
또 동물조직 속에 시스테인이나 시스틴이 다량으로 공급되면 시스테인은 산화되어 시스테인산이 되고 다시 탈탄산(脫炭酸)되어 타우린이 되는 경로가 진행된다. 또한 단백질분자 속에서 종종 곁사슬에 나타나는 SH기는 구조나 생리기능의 발현에 기여하고, 대부분의 효소단백질에서는 그 SH기가 효소활성에 영향을 주는 것으로 알려져 있다. 이들 SH기는 모두 시스테인의 SH이며, 또 영양적으로 시스테인은 시스틴과 같이 취급된다.

화학식 C5H10N2O3. L―글루탐산의 γ―아미드이며 중성 α―아미노산의 하나. 2―아미노글루탐산이라고도 한다. 1883년에 사탕무에서 발견되었다. 글루타민은 생물체에 널리 분포되어 있으나, 사람에 대해 필수아미노산은 아니다. 글루타민은 생물체 내에서 질소대사(窒素代謝)에 반응물로 이용된다. 

화학식 H2NCH2COOH. 비대칭탄소를 갖지 않는 유일한 아미노산이며, 또한 가장 간단한 아미노산. 단백질의 가수분해물(加水分解物)에서 최초로 단리된 아미노산의 하나로, 아미노아세트산이라고도 불린다. 분자량은 75.07. 물에 잘 녹으며, 알코올에는 잘 녹지 않는다. 사람에게는 불필수(不必須) 아미노산이다. 1820년에 프랑스의 화학자 H.브라코노가 콜라겐(collagen;膠原質)에서 단리한 것으로 단맛이 있다는 데서 글리고콜이라고도 불렀다. 글리신은 동물성 단백질, 특히 견사(絹絲) 피브로인이라든가 젤라틴에 다량으로 함유되며, 옥시토신이라든가 바소프레신 등 펩티드호르몬과 글루타티온 등의 펩티드의 구성 성분이기도 하다. 
동물체내에서는 세린과의 상호치환반응(相互置換反應)에 의하여 합성되는 외에, 글리옥실산에 글루타민이 아미노기(基) 공급원이 되어 글리신을 생성한다.
그리고 생체내의 대사계(大謝系)에서도 중요한 역할을 하며, 핵산(核酸)의 염기성분(鹽基成分)인 퓨린의 분해계(分解系), 에너지 대사에 관계하는 크레아틴의 합성계(合成系), 혈색소(血色素)·클로로필·비타민 B12의 성분인 포르피린의 합성계 등에 관여하고 있다. 또한 생체(生體)에 투여된 독물이나 약물을 물에 녹기 쉬운 성질로 바꾸어서 요중(尿中)이나 담즙중(膽汁中)에 배설하는 해독기능(解毒機能)의 한 형식으로서 글리신 포합(抱合)이 있다. 예컨대 벤조산은 글리신 포합에 의하여 히푸르산이 되어 요중(尿中)에 배설된다. 제법으로는 모노클로로아세트산에 암모니아를 반응시키는 방법 및 견(絹) 또는 아코를 묽은 염산과 끓여서 가수분해하는 방법 등이 있다. 결정형(結晶形)은 알파(α)?베타(β)·감마(γ)의 세 가지가 알려져 있다. 오르토(細)―프탈알데히드에 의하여 색깔을 띠어 미량(微量)이라도 검출(檢出)할 수 있다.

β―이미다졸―α―아미노프로피온산에 해당하는 염기성 아미노산. 혈액 속 헤모글로빈의 염산 가수분해물로부터 염화수은(Ⅱ)과의 복염(複鹽)으로 분리되고 합성된다. 또 근육 속에 존재하는 펩티드·카르노신(β―알라닐―L―히스티딘) 성분이다. 부패나 자외선에 의해 유독한 생리작용을 갖는 히스타민을 생성한다. 디아조벤젠술폰산(파울리 반응)이나 브롬수(크놉 반응)에 의해 빨간색을 띤다. 분자량 155.16, 분해점 287℃이다. L―히스티딘은 물에 녹고, 알코올에 조금 녹으며 L―히스티딘의 유도체인 1염산염이나 2염산염도 모두 물에 잘 녹는다. 단백질 구성 아미노산의 일종으로 성인에게는 비필수아미노산이지만 유아에게는 필수아미노산이다. 
혈액 속의 헤모글로빈, 어류의 혈합육(血合肉), 이리(물고기 수컷 뱃속의 흰 정액덩어리)에 많이 함유되어 있다.

화학식 C5H9NO2. 1차 아미노기 -NH2 대신 2차 아미노기 NH를 가지는 아미노산. 피롤리딘―2―카르복시산 구조를 가지고 있다. 화학식량 115.13, 녹는점 220～222℃이다. 1901년 독일 유기화학자 E.피셔가 카세인의 가수분해물에서 처음으로 분리하여 프롤린이라 이름 붙였다. 1900년 DL―프롤린은 독일 유기화학자 R.빌슈테터가 합성하였다. L―프롤린은 대부분 단백질에 함유되었으며, 특히 콜라겐과 그 변성물(變性物)인 젤라틴에 많다. 에탄올에 녹는 유일한 아미노산이며, 물에 대한 용해도가 아미노산 중 가장 높다. 이사틴에서 청색, 닌히드린에서는 황색 반응을 나타낸다. 
아질산과 반응하여 니트로소화합물을 만들고 질소를 발생하지 않는다. 가결(可缺)아미노산이며, 체내에서 글루탐산으로부터 합성된다. 식물 중에서는 피롤린을 거쳐 알칼로이드인 아트로핀이나 니코틴이 된다. 프롤린은 그 자체에 맛이 있어 L형은 약한 단맛, D형은 좀 쓴맛이 있다. 프롤린과 당을 가열하면 아미노카르보닐 반응을 일으켜 좋은 향기를 내며 갈색이 되므로 빵을 만들 때 프롤린을 첨가하여 맛을 내는 데 이용한다.

화학식 C3H7NO3. α―아미노산의 하나. 분자량 105.09. 2―아미노―3―히드록시프로피온산이라고도 한다. 생물계에서는 단백질의 한 성분이지만 유리된 상태로도 존재한다. 단백질에서는 일부가 인산에스테르형으로 존재하는 것도 있다. 단백질의 가수분해 도중 라세미화를 일으키며, 거기에다 분리가 비교적 어렵기 때문에 합성으로 제조하는 것이 보통이다. 이에는 아크릴산 등의 비닐화합물에서 출발하는 편이 좋다. DL―세린은 효소법 및 우선정출법으로 광학분할된다. 물에 잘 녹고 단맛이 난다. 에탄올에는 거의 녹지 않는다. 클로로포름·에테르 등 유기용매에는 불용이다.
필수아미노산은 아니지만 생체 내에서 인지질(燐脂質)의 원료가 되거나 글리신·시스타티오닌으로 변화한다. 개별적 정량법으로서는 세린을 과요오드산 산화로 생성되는 포름알데히드를 발색시키는 방법 등이 있다.

화학식 C9H11NO3. 방향족(芳香族) α―아미노산의 하나. p―히드록시페닐알라닌에 해당하는 아미노산으로, 화학식량 181.9, 녹는점 314～318℃이다. 광택이 있는 미소(微小)한 바늘모양 결정이며, 물이나 유기용매에 거의 녹지 않는다. 단백질의 크산토프로테인반응(노란색)이나 밀론반응(적색) 등은 티로신에 의한 것으로, 이들 반응으로 검출 및 정량이 가능하다. 많은 단백질 속에 함유되어 있는데, 특히 카세인, 명주실 피브로인 속에 많아 이것들의 가수분해 및 소화·부패에 의한 분해로 생성된다. 오래된 치즈 속에도 함유되어 있으며, 또 유리(遊離) 상태로도 발견된다. 1846년 독일의 화학자 J.F.리비히가 카세인의 알칼리 분해물 속에서 발견하였고, 독일 유기화학자  E.에를렌마이어 등이 합성함으로써 구조가 확인되었다. 디요오드티로신 및 모노요오드티로신은 갑상선 호르몬의 주체인 티록신과 함께 갑상선에 존재한다. 요오드티로신은 해조류·해면류 속에도 존재한다. 티로신은 페닐알라닌으로부터 생체내에서 생성된다. 티로신의 산화적 분해에는 두 경로가 있다. 하나는 푸마르산 및 아세토아세트산으로 분해되는 경로이고, 또 하나는 티로시나아제로 도파(dopa;3,4―디히드록시페닐알라닌)가 되고 다시 멜라닌 및 부신수질(副腎髓質) 호르몬의 아드레날린을 생성하는 경로이다. 티로신의 대사 연구는 티로신뇨증(尿症)·알캅톤뇨증?페닐케톤뇨증·색소결핍증 등 선천성 대사이상을 통해 진행되고 있다. 이들은 모두 대사경로의 일부가 없는 것으로 알려져 있다.