Re:고급 영양학 5장 단백질, 펩타이드, 아미노산에 대한 탐구의 기초

[문형철]

beyond reason

6. 단백질의 체내작용

단백질은 중요한 신체구성성분이며 조직세포의 생성과 보수, 혈청단백질의 형성, 에너지원 등의 작용을 함. 또한 체액의 조절과 생리활성물질의 합성 등에 작용함. 

1) 체내 단백질 구성

가. 조직의 구성, 생성, 보수

단백질은 인체를 구성하는 체조직 세포의 주요성분으로 근육, 뼈, 피부, 결체조직을 형성하며 신체조직 성분 중 16%를 차지함. 음식에서 흡수된 아미노산은 각 조직으로 운반되어 새로운 조직을 구성하고 성장, 유지시키는데 사용됨. 일단 만들어진 세포는 수명을 다하고 나면 분해되어 배설되므로 새로운 세포가 다시 합성되어 보충되어야 함. 성인의 경우 노쇠하여 분해된 조직을 보수하는 것과 머리카락, 손톱 등의 소실되는 조직에 단백질이 사용됨. 성장기 아동은 조직의 유지뿐 아니라 성장이 계속되어야 하므로 단백질 필요량이 많음. 임신부와 수유부, 폐결핵같은 소모성 질환자, 고열을 동반하는 감염성 질환자, 화상, 수술환자, 심한 출혈이 있을 경우에도 단백질 필요량이 증가할뿐 아니라 에너지 필요량도 증가함. 

나. 혈액단백질의 생성

혈액에는 많은 양의 단백질이 함유되어 있음. 혈액단백질은 주로 알부민, 글로불린, 피브리노겐으로서 그중 알부민과 피브리노겐 전부와 글로불린의 80%는 간에서 합성되어 혈액으로 방출 중요한 생리기능을 함. 

# 알부민

알부민은 새로운 조직의 형성과 보수를 위해 단백질이 필요할때 가장 먼저 단백질을 공급해줌. 그외에는다른 영양소를 한 조직에서 다른 조직으로 운반하는 역할을 함. 

반감기 : 20일 

# 글로불린

글로불린은 조직에서 알부민 부족시 필요한 아미노산을 공급해주는 제 2의 단백질 급원이며 무기질 운반에 관여함. 

IgM 반감기 : 18-32일

IgE 반감기 : 3일

# 피브리노겐

피브리노겐은 혈액이 체외로 나왔을때 응고되는 것을 도움. 피브리노겐은 혈액이 체외로 나오면 피브린으로 변하여 응고되게 함. 

2) 효소와 호르몬 합성 및 영양소 운반

가. 효소와 호르몬 합성

단백질은 효소, 글루타티온, 호르몬과 그외 분비물의 합성을 위해서 사용됨. 효소는 아포엔자임 부분에 조효소 또는 보결분자단이 결합되어 형성됨. 이 중에서 아포엔자임 부분은 모두 단백질임. 

글루타티온은 산화-환원작용을 조절해주는 항산화 물질로 글루탐산과 시스테인, 글리신 3종류의 아미노산으로 구성됨. 

Nutrients. 2019 May; 11(5): 1056. 

Published online 2019 May 11. doi: 10.3390/nu11051056

PMCID: PMC6566166

PMID: 31083508

Impact of Supplementary Amino Acids, Micronutrients, and Overall Diet on Glutathione Homeostasis

Rebecca L. Gould and  Robert Pazdro*

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Abstract

Glutathione (GSH) is a critical endogenous antioxidant found in all eukaryotic cells. Higher GSH concentrations protect against cellular damage, tissue degeneration, and disease progression in various models, so there is considerable interest in developing interventions that augment GSH biosynthesis. Oral GSH supplementation is not the most efficient option due to the enzymatic degradation of ingested GSH within the intestine by γ-glutamyltransferase, but supplementation of its component amino acids—cysteine, glycine, and glutamate—enhances tissue GSH synthesis. 

Furthermore, supplementation with some non-precursor amino acids and micronutrients appears to influence the redox status of GSH and related antioxidants, such as vitamins C and E, lowering systemic oxidative stress and slowing the rate of tissue deterioration. In this review, the effects of oral supplementation of amino acids and micronutrients on GSH metabolism are eval‎uated. And since specific dietary patterns and diets are being prescribed as first-line therapeutics for conditions such as hypertension and diabetes, the impact of overall diets on GSH homeostasis is also assessed.

Keywords: Glutathione, amino acids, micronutrients, supplementation, homeostasis

호르몬 중에는 단백질과 아미노산의 유도체인 것이 많음. 갑상선 호르몬인 티록신은 요오드를 함유하고 있는 아미노산 유도체이고 부신피질에서 합성되는 아드레날린이나 췌장의 인슐린도 아미노산의 유도체임. 또한 장 점막세포 및 상피세포를 보호하고 원활한 장기능을 수행할 수 있도록 하는 점액 분비물도 당단백질로 이루어져 있음. 

아민 호르몬 - 노르에피네프린, 인슐린, 티록신

펩티드 호르몬 - 옥시토신

단백질 호르몬 - 성장 호르몬

스테로이드 호르몬 - 테스토스테론, 프로게스테론 

The left diagram shows a steroid (lipid) hormone (1) entering a cell and (2) binding to a receptor protein in the nucleus, causing (3) mRNA synthesis which is the first step of protein synthesis. The right side shows protein hormones (1) binding with receptors which (2) begins a transduction pathway. The transduction pathway ends (3) with transcription factors being activated in the nucleus, and protein synthesis beginning. In both diagrams, a is the hormone, b is the cell membrane, c is the cytoplasm, and d is the nucleus.

나. 영양소 운반과 방어작용

단백질은 지단백질을 합성하여 중성지방, 콜레스테롤, 인지질을 각 조직으로 운반하며 지용성 비타민의 운반에 관여함. 무기질은 특정 단백질과 결합하여 운반됨. 

글로불린은 제각기 독특한 작용을 함. 

알파-글로불린은 지단백, 지질, 호르몬 운반하며 

베타-글로불린은 혈액내에서 지질, 콜레스테롤, 철, 구리 운반함. 

감마-글로불린은 항체로서 병원균에 대한 방어작용을 함.

Structure and Function of Immunoglobulins

Harry W Schroeder, Jr, M.D., Ph.D.1,† and  Lisa Cavacini, Ph.D.2

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Abstract

Immunoglobulins are heterodimeric proteins composed of two heavy (H) and two light (L) chains. They can be separated functionally into variable (V) domains that binds antigens and constant (C) domains that specify effector functions such as activation of complement or binding to Fc receptors. The variable domains are created by means of a complex series of gene rearrangement events, and can then be subjected to somatic hypermutation after exposure to antigen to allow affinity maturation. Each V domain can be split into three regions of sequence variability, termed the complementarity determining regions, or CDRs, and four regions of relatively constant sequence termed the framework regions, or FRs. The three CDRs of the H chain are paired with the three CDRs of the L chain to form the antigen binding site, as classically defined. There are five main classes of heavy chain C domains. Each class defines the IgM, IgG, IgA, IgD, and IgE isotypes. IgG can be split into four subclasses, IgG1, IgG2, IgG3, and IgG4, each with its own biologic properties; and IgA can similarly be split into IgA1 and IgA2. The constant domains of the H chain can be switched to allow altered effector function while maintaining antigen specificity.

3) 에너지 발생

열량 섭취가 부족하거나 과다한 운동시에 에너지원이 부족해지면 단백질이 에너지원으로 사용됨. 아미노산으로 분해된 후 탈아미노반응 후 에너지 대사경로로 들어가 에너지를 합성함. 단백질 1g은 약 4kcal의 열량을 냄. 

4) 체내 수분과 산-염기 평형유지

가. 수분조절

수분의 이동은 혈관과 주변 세포간질액 사이에서는 확산에 의해서 이루어지며 모세혈관에서는 혈압과 삼투압에 의해서 일어남. 혈압이 삼투압보다 높으면 수분은 모세혈관에서 세포간질액으로 투과되어 들어감. 장기간 기아상태에서 혈청단백질 함량은 적고 세포내 단백질 함량은 많으므로 그 농도를 같게 하기 위해 수분이 세포내로 확산되어 부종이 나타남. 이때 단백질과 열량을 다시 보충해주면 조직세포에서 탈수현상이 생기면서 부종은 사라짐. 단백질은 체내수분함량을 조절하는 중요한 요소임. 이 외에도 전해질과 호르몬이 중요한 역할을 함. 

나. 산-염기 평형

체액은 항상 약알칼리성인 pH 7.4정도를 유지함. 여기에서 pH0.2만 벗어나도 체내대사에 이상 증상이 나타남. 체내에서 탄수화물, 지질, 단백질의 산화로 인하여 다량의 산성물질과 탄산이 생성됨. 이같은 산성물질을 아미노산이나 단백질이 중화시키는 작용을 하게 됨. 즉 단백질과 아미노산의 아미노기가 산에 작용하여 중화시킴. 특히 장기간의 기아상태나 당뇨병이 있을때에 산이 많이 발생함. 

5) 생리활성물질의 합성

단백질이 분해된 아미노산은 인체 내 중요한 생리활성물질을 합성하는 전구체임. 생리활성물질은 인체의 건강유지와 질병에 대한 면역력 증강 등의 기능을 가진 물질임. 트립토판에서 생성된 세로토닌은 신경전달물질이며 뇌조직의 구성성분임. 글리신, 시스틴과 글루탐산에서 합성된 글루타치온과 cysteine에서 합성된 타우린은 혈구내 항산화 작용을 하고 산화환원작용을 조절하는 물질임. 일부 아미노산은 비단백 생리활성물질을 합성하는데 쓰임. 글리신은 크레아틴, 햄, 글루타치온 등의 전구체임. 

아미노산의 생리활성물질 합성

아미노산	생리활성물질
트립토판	세로토닌
티로신	멜라닌, 카테콜아민, 티록신
리신	카르니틴
글리신	헴기
글리신, 타우린	담즙산
글리신, 시스틴, 글루탐산	글루타치온
글리신, 아스파르트산, 글루탐산	핵산
시스틴	타우린

티로신과 멜라닌 색소

티로신과 카테콜아민(노르에피네프린, 에피네프린)

티로신과 티록신(T3, 4)

리신과 카르니틴

Role in Your Body

L-carnitine's main role in your body involves mitochondrial function and energy production (3, 15, 16). In cells, it helps transport fatty acids into the mitochondria, where they can be burned for energy. About 98% of your L-carnitine stores are contained in your muscles, along with trace amounts in your liver and blood (17, 18). L-carnitine may help increase mitochondrial function, which plays a key role in disease and healthy aging (19, 20, 21). Newer research illustrates the potential benefits of carnitine’s different forms, which may be used for various conditions, including heart and brain diseases (22, 23).

글리신과 햄

글리신, 타우린 - 담즙산

글리신, 아스파트르산, 글루탐산 - 핵산 Nucleic acid(DNA, RNA)

7. 단백질의 영양가 평가법

단백질의 영양가는 단백질을 구성하고 있는 아미노산의 종류나 양에 의해서 결정되며 필수아미노산의 양이 많고 총질소 함량이 많은 것은 단백질의 영양가가 높음. 일반적으로 이 영양가는 단백질이나 아미노산 혼합물의 영양가와 같지 않은데 식품단백질을 섭취할때 단백질의 소화흡수율, 아미노산 이용률 등은 같이 섭취하는 식품에 따라 많이 달라지기 때문임. 

단백질의 평가방법은 생물학적 평가와 화학적 평가로 나뉨.

1) 생물학적 평가

가. 단백질 효율(Protein efficiency ratio. PER)

PER은 단백질의 질을 평가하는 방법으로 가장 많이 이용되며 체중증가량을 단백질 섭취량으로 나눈 수치임. 

나. 생물가(biological value. BV)

BV는 질소평형 시험을 통해 체내에 보유된 질소량을 구하고 흡수된 질소량으로 나누어 100을 곱한 수치로 소화흡수율은 고려하지 않은 것임. 

BV = 체내에 보유된 질소량/식품에서 흡수된 질소량 *100

생물가가 높을수록 양질의 단백질로 평가되는데 생물가는 달걀이 생물가가 가장 높으며 그 다음은 우유,육류의 순임. 

다. 단백질 실이용률(net protein utilization. NPU)

NPU는 섭취된 단백질이 체내에서 이용된 비율을 나타낸 것으로 생물가에 소화율을 곱한 수치님. 

NPU = BV*소화흡수율

라. 소변중 질소성분에 의한 평가

소변 중 질소성분은 단백질 섭취량의 변화에 따라 증감됨. 특히 단백질 섭취량에 따라 소변중 질소량은 변화가 심하나 크레아티닌 양은 변화하지 않고 일정함. 가장 많이 사용되는 것은 소변 중 전체 질소량을 소변중 크레아티닌 양으로 나누어 100을 곱한 수치임. 

N/CR비 = 소변중 전체 질소량/소변중 크레아티닌 양*100

2) 화학적 평가

단백질 영양가의 화학적 평가는 식품단백질의 아미노산 성분을 분석하고 그 수치를 단백질 영양평가기준과 비교, 계산하여 구하는 방법임. 가장 많이 사용하는 것은 단백가(Protein score. PS)임. PS는 유엔식량농업기구의 표준 단백질의 필수아미노산 패턴을 기준으로 하여 그 수치에 얼마나 달하고 있는지를 나타낸 것임. 

필수아미노산 표준구성은 가장 이상적인 아미노산구성을 정한 것임. 각 식품 단백질의 필수아미노산 함량을 아미노산 표준구성과 비교하여 그 중에서 가장 많이 미달하는 아미노산을 제 1제한 아미노산이라하여 그 비율에 100을 곱한 수치가 단백가(PS)임. 

PS = 식품중 가장 부족한 아미노산 양/표준구성의 그 아미노산 양*100

3) 단백질의 상호보조 효과

음식을 먹을때는 한가지 단백질만 섭취하는것이 아니며 한 식품내에도 여러가지 단백질이 함유되어 있음. 단백질의 구성 아미노산의 종류와 양이 서로 다르므로 부족한 아미노산과 다른 단백질을 같이 섭취함으로써 필수 아미노산의 상호보완이 일어나는 것을 단백질의 상호보조 효과라고 함. 

콩류 - 메티오닌 부족 : 두부와 쌀밥으로 보완

곡류 - 리신, 트레오닌 부족 : 콩밥과 팥밥으로 보완

견과류 - 리신부족 : 콩, 참깨가루, 땅콩으로 보완

채소류 - 리신부족 : 나물과 쌀밥, 견과류로 보완

옥수수 - 트립토판, 리신부족 : 옥수수와 달걀을 섞은 볶음밥으로 보완

8. 단백질과 관련질병

1) 콰시오커 

성장기 아동들에게 단백질 섭취량이 극도로 적은 상태가 계속되면 콰시오커 증세가 나타남. 

성장지연, 간장애, 지방간, 머리카락 변색, 피부염, 소화기 장애, 신경계 장애, 부종

거의 절망적이라고 생각되는 상태에서도 '탈지분유(우유에서 지방을 뺀 것)'를 2-3주 먹이면 극적으로 건강한 상태로 회복함. 

2) 마라스무스

유아기에 열랑과 단백질이 극도로 결핍되면 마라스무스 발생. 콰시오커와 다른 점은 모발의 색이 변하지않고 부종이 일어나지 않으며 극도로 체중이 감소함. 

3) 선천성 아미노산 대사이상증

아미노산 대사에 관계하는 효소 유전자에 이상이 생기면 여기서 합성된 아미노산 이상 대사물질의 축적,대사물질의 결핍 등이 발생하여 질병이 발생함. 

가. 페닐케톤뇨증

나. 호모시스테인 뇨증

이 질병들은 생후 초기에 발견하여 치료하지 않으면 심각한 기능장애와 심하면 사망하게 됨. 원인 아미노산을 적게 함유한 식품과 특수분유를 섭취해야 함. 

9. 단백질 섭취기준과 급원식품

단백질 필요량은 생리상태에 따라 결정됨. 특히 성장과 체격은 질소필요량에 지대한 영향을 줌. 

1) 단백질 필요량에 영향을 주는 요소

가. 생리상태

체격이 크고 근육조직이 많으면 단백질 필요량이 많음. 나이가 어릴수록 체중당 단백질 필요량은 많음. 성장기, 임신, 수유기에는 단백질 필요량이 증가함. 소모성질환, 고열환자는 조직의 보수를 위해 단백질 필요량이 증가함. 

나. 식이의 열량섭취량

체내 열량필요량보다 에너지를 적게 섭취하면 질소평형은 -가 되고 단백질의 필요량은 증가함. 

다. 필수아미노산 양과 총질소 섭취량

열량과 영양섭취가 적절하다면 질소평형은 필수아미노산의 양과 총질소 섭취량에 달려있음. 즉 필수아미노산의 조성이 높을수록 단백질 필요량은 감소함. 이외에도 단백질 급원의 종류, 같이 섭취하는 식품의 종류에 따라 필요량이 달라짐. 단백질의 급원식품과 같이 섭취하는 식이종류에 따라 소화, 흡수율이 달라지기 때문임. 소화율이 낮으면 그만큼 필요량은 높아짐. 식이섬유의 양이 많을수록 소화, 흡수율은 당연히 감소함. 

2) 단백질과 아미노산 필요량

가. 단백질 필요량

단백질의 필요량은 주로 질소평형 실험에 의해서 결정됨. 질소평형 실험에서는 단백질을 섭취하지 않을때 배설되는 불가피한 질소 손실양을 측정하고 여기에 최소 필요량을 결정하여 더함. 그외에 단백질 이용효율을 보정하여 체중을 곱해서 권장량을 정하게 됨. 

한국인 혼합식이를 위한 하루 평균 단백질 필요량을 0.66g/kg

필요랼은 질소평형을 위한 0.66g/kg에 소화흡수율을 보정한 0.73kg으로 정하였으며 권장량은 필요량에성별, 연령별 표준체중을 곱하여 산출함. 단백질 섭취량은 30-66세 남자는 60g, 여자는 50g,  65세 이상 남자는 55g, 여자는 45g임.

나. 아미노산 필요량

9종 필수아미노산과 11종 비필수아미노산으로 분류

3) 단백질의 급원식품

육류, 어류, 난류, 우유, 콩류, 곡류 등으로 섭취

주의) 최근 영양보충제의 하나로 단백질, 아미노산이 많이 시판되고 있음. 메티오닌, 티로신, 글루타민, 글루코사민 등 특수 아미노산의 보충은 아미노산 불균형을 초래하여 독성을 나타낼 수 있음. 예를들어 트립토판의 과잉섭취로 인한 세로토닌 합성증가는 졸음, 우울증 등을 초래할 수 있음. 조미료를 통한 글루타민산의 과잉섭취는 두통, 메스꺼움, 불안증을 유발할 수 있음. 

Effects and Side Effects Associated with the Non-Nutritional Use of Tryptophan by Humans 

John D. Fernstrom

The Journal of Nutrition, Volume 142, Issue 12, December 2012, Pages 2236S–2244S, https://doi.org/10.3945/jn.111.157065

Published:

 

17 October 2012

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Abstract

The daily nutritional requirement for L-tryptophan (Trp) is modest (5 mg/kg). However, many adults choose to consume much more, up to 4–5 g/d (60–70 mg/kg), typically to improve mood or sleep. Ingesting L-Trp raises brain tryptophan levels and stimulates its conversion to serotonin in neurons, which is thought to mediate its actions. 

Are there side effects from Trp supplementation? 

Some consider drowsiness a side effect, but not those who use it to improve sleep. Though the literature is thin, occasional side effects, seen mainly at higher doses (70–200 mg/kg), include tremor, nausea, and dizziness, and may occur when Trp is taken alone or with a drug that enhances serotonin function (e.g., antidepressants). In rare cases, the “serotonin syndrome” occurs, the result of too much serotonin stimulation when Trp is combined with serotonin drugs. Symptoms include delirium, myoclonus, hyperthermia, and coma. In 1989 a new syndrome appeared, dubbed eosinophilia myalgia syndrome (EMS), and was quickly linked to supplemental Trp use. Key symptoms included debilitating myalgia (muscle pain) and a high peripheral eosinophil count. The cause was shown not to be Trp but a contaminant in certain production batches. This is not surprising, because side effects long associated with Trp use were not those associated with the EMS. Over 5 decades, Trp has been taken as a supplement and as an adjunct to medications with occasional modest, short-lived side effects. Still, the database is small and largely anecdotal. A thorough, dose-related assessment of side effects remains to be conducted.