○ 시스틴(Cystine) 화학식 C6H12N204S2. 최초로 발견된 아미노산으로 1810년 영국의 물리학자 W.H. 월래스턴이 대사기능 장애환자의 요결석(尿結石)에서 결정으로 추출하였다.
천연으로는 모두 L형으로 존재하며, 정육각의 판상 (板狀) 결정으로 광학활성을 가진다.
물에는 잘 녹지 않고 약산성과 약알칼리에는 녹는다. 머리털 ·뿔 등의 단백질의 성분이며, 특히 케라틴에는 10% 이상 함유되어 있다. 산가수분해액에 침전되어 직접 분리시킬 수 있다. 각종 환원시약으로 쉽게 환원되어 시스테인이 된다. 고등식물 ·효모에는 NADH(니코틴산아 미드아데닌디뉴클레오티드인산)에 의해 시스틴이 시스테인으로 되는 환원계가 존재한다. 단백질의 구조해석이 진척됨에 따라 폴리펩티드 사슬의 고차구조의 결정과 효소, 또 호르몬 활성에 시스틴이 중요한 구실을 한다는 것이 밝혀졌다.
○ 메티오닌(Methionine) 화학식 C6H11NO2S. 분자량 149.21, 녹는점 283℃이다. 화학명은 α- 아미노-膨-메틸티올-n-부티르산이며, Met.로 약기한다. 대부분의 단백 질속에 함유되어 있으며, 사람의 필수아미노산 중의 하나이다. 조미료인 간장에는 유리상태로 함유되어 있다.
1921년 J.H.뮐러가 연쇄상구균에 대한 한 성장인자로서 고기의 추출액 및 카세인의 가수분해물에서 발견하였다. 1928년 프로피온알데히드로부터 합성하는 데 성공함으로써 그 구조가 확정되어, 메티오닌이라고 명명되었다
. 천연으로 존재하는 L-메티오닌은 광택이 있는 인편상결정(鱗片狀結晶)으로, 수용액 속에서는 좌회전성, 산성 용액 속에서는 우회전성을 보인다. 물에 잘 녹지 않는 점 등의 성질은 류신과 흡사하며, 류신과 혼정(混晶)을 만든다. L-메티오닌은 영양상 필수이며, 합성품인 D-메티오닌도 유효하다. 생체내에서 메틸기전이반응에 관여하는 중요한 아미노산으로, 먼저 ATP와 반응하여 δ-아데노실메티오닌이 되고, 이것이 각종 수용체에 메틸기를 준 다음 호모시스틴 ·시스타티오닌을 거쳐 시스틴이 된다.
붉은 빵곰팡이는 시스틴에서 메티오닌을 합성한다. 간장이나 치즈 등 발효식품의 향기는 메티오닌에서 유도된 알데히드 ·알코올 ·에스테르 등에 의한 것이 많다. 성인의 1일 L-메티오닌 필요량은 2.2g이며, 지방과 친화성을 가진다. 의약품으로서 사용되는데, 간질환이나 각종 중독증에 내복되며, 주사제로는 용해도가 큰 아세틸메티오닌이 주로 사용된다.
○ 아스파르트산(Aspartic acid) 아스파라긴산 또는 아미노호박(琥珀)이라고도 한다. 1927년 프리슨에 의해 아스파라긴을 수산화납과 가열하여 생기는 산으로서 발견되었다. 화학식 C4H7O4N, 분자량 133.10, 녹는점 271 ℃. L-, D-형 2종의 이 성질체가 있다. L-아스파르트산은 단백질의 구성성분 및 유리상태로 동 식물계에 널리 존재한다.
사방정계(斜方晶系)에 속하는 무색의 판상 결정으로, 물과 알코올에는 녹지 않고 산 ·알칼리에는 녹는다. 사람에게는 비필수아미노산이지만 TCA회로와 오르니틴회로 양쪽 대사과정에 관여하는 중요한 아미노산이다.
TCA회로에서는 옥살아세트산 또는 푸마르산을 거쳐 연결된다. 특히 옥살아세트산과 아스파르트산의 아미노기 전이반응에 의한 상호전환은 많은 세포 속에서 중요한 대사경로를 차지하고 있다. 이 과정에서는 비오틴을 필요로 한다. 오르니틴회로에서는 알기닌의 생성에 관여하고 있다.
이 밖에 퓨린 ·피리미딘 ·조 효조 A(Co A)의 전구물질이 되고, 알라닌의 생합성과 미생물에서 리신 ·트레오닌 ·메티오닌의 생합성에도 관여한다. D형은 소나무에 유리산으로 존재한다.
○ 트레오닌(Threonine) D-트레오스와의 관계에서 트레오닌이라고 명명되었다. 1935년 W.C.로즈가 피브린의 산가수분해물로부터 분리하였다. 4가지 이성질체가 있는 데, 그 중에서 L형은 단백질 구성성분인 아미노산의 하나이며, 단백질 속에 인산에스테르의 형태로도 존재한다. 필수아미노산의 하나이다. 대사는 아스파르트산으로부터 호모세린을 거쳐 합성되고 글리신과 아세트알데히드, 젖산으로 분해된다. 우유 ·고기 ·달걀 등 동물성 단백질에는 많이 함유되어 있지만, 식물성 단백질에는 함유량이 적다.
○ 세린(Serine) 화학식HOCH2CH(NH2)COOH, 분자량 105, 녹는점 228℃이다. 물에는 녹지만, 알코올 ·에테르에는 녹지 않는다. 천연으로 산출되는 L-세린은 무색의 침상 또는 능주상(稜柱狀) 결정으로 분해된다. 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로 대부분의 단백질 속에 존재하며, 명주[絹] 의 단백질인 세리신에 특히 많다. 젖에 함유되어 있는 단백질인 카세인 속에는 인산에스테르의 형태로 존재한다.
1865년 E.크래머가 세리신에서 순수 분리하였기 때문에 그 이름을 따서 명명하였다. 그 구조는 1902년 E.피셔와 H.로이크스가 합성하여 결정하였다. 고등동물에서는 비필수아미노산이다.
생체 내에서는 글리신과 함께 대사계의 매체적 역할을 하며, 시스틴과 메티오닌의 상호변환에 관여하고 있다. D-세린은 누에의 혈액 등에 존재한다.
○ 글루탐산(Glutamic acid) α-아미노글루타르산이라고도 한다. 단백질의 구성 아미노산으로서 가 장 널리 존재한다. 특히 밀의 글리아딘 속에는 40% 이상 들어 있다. 1908년 이케다 기쿠나에[池田菊苗]는 미역의 맛성분이 L-글루탐산임 을 발견하였다.
콩·밀 등의 가수분해 또는 미생물을 이용하는 발효법에 의해 합성되어 왔으나, 지금은 석유화학 공업에서 다량으로 공급되는 아크릴로니트릴 을 원료로 하여 합성한다.
○ 글리신(Glycine) 글리코콜(glycocoll) 또는 아미노아세트산이라고도 한다. 시성식 NH2 CH2 COOH. 단백질의 가수분해물에서 최초로 추출된 비필수아미노산이다. 무색의 주상결정으로, 232∼236℃에서 거품을 내며 분해된다. 물에는 녹으나, 알코올 ·에테르 등의 유기용매에는 거의 녹지 않는다. 아미노산 중에서 비대칭 탄소원자를 가지지 않는 유일한 것으로, 광학이 성질체는 없다.
1820년 H.브라코노(1780∼1855)가 처음으로 콜라겐 (col1agen)에서 추출했으며, 감미가 있어 글리코콜이라고 하였다. 일반적으로 식물성 단백질에는 거의 함유되어 있지 않으나, 동물성 단백질에는 다량으로 함유되어 있다
. 예를 들면, 견사(絹絲) 피브로인에는 40.7%, 젤라틴에는 25.5%가 함유되어 있다. 또, 옥시토신이나 바소 프레신 등의 호르몬, 글루타티온 등 단백질의 각 구성성분이기도 하다. 동물체 내에서는 세린과의 상호전환 반응에 의해 합성되며, 글리옥실산 에 글루탐산 또는 글루타민이 아미노기 공급원이 되어 글루신을 생성한다. 또, 생체내 대사에도 중요한 역할을 하는데, 핵산의 염기성분인 퓨린, 에너지 대사에 관여하는 크레아틴을 비롯하여 혈색소 ·엽록소 ·비타민 B12의 포르피린 합성 등에도 관여한다. 또, 생체 내에서 생긴 유독 한 벤조산과 결합하여 마뇨산(馬尿酸:히푸르산)을 만들어 해독작용을 한다. 모노클로르아세트산에 암모니아를 반응시키거나 또는 견(絹) 또는 아교를 묽은 염산과 끓여 가수분해해서 얻는다. 중성 수용액 속에서는 대부 분 +NHCH2COO- 의 형태로 존재한다. 결정형은 α, β, 膨의 3종이 알려져 있다.
o-푸탈알데히드에 의해 빛깔을 띠며, 미량이 검출된다. 또, 구리(II)나 금을 함유하는 용액에 글리신을 가하면 빛깔을 띠므로, 구리나 금의 검출시약으로 쓰인다. 이 경우 구리(II)는 청색, 금은 보라색으로 각각 나타나게 된다.
그리고 옥시페닐글리신을 글리신이라고도 하는데, 이것은 백색분말이며, 사진용 현상주약(現像主藥:글리신 현상액)으로서 알려져 있다.
○ 알라닌(Alanine) α-알라닌과 β-알라닌의 두 종류가 있다. α-알라닌은 α-아미노프로피온 산이라고도 한다. 화학식 CH3CH(NH2)COOH, 분자량 89.10이다. 천연으로 발견되기 전에 1850년 스트레커가 아세토알데히드로부터 합성하여 aldehyde의 처음 두자를 따서 명명하였다. L형은 단백질 속에 들어 있으며, 특히 명주의 피브로인 속에는 전체 아미노산의 27%를 차지한다. 자주개자리속(屬)에 유리 상태로 존재한다. 녹는점은 L형이 297℃, D형이 293℃로 모두 분해된다.
알라닌의 구조이성질체인 β-알라닌은 β-아미노프로피온산이라고도 하며, 화학식 NH2CH2CH2COOH, 분자량은 89.10, 녹는점 200℃이다. 판토텐산 ·카르노신 ·안세린 등의 구성아미노산으로 존재하는 외에, 콩과식물의 뿌리혹 또는 개 ·돼지 ·소 등의 대뇌 속에 유리 상태로 존재하며, 생물학상 중요한 아미노산이다.
대사경로는 글루탐산 생성에 관여하고, 피루 브산을 거쳐 TCA회로로 통한다. D, L형은 α-브롬프로피온산과 암모니아반응에 의해 합성되지만, L형은 명주피브로인의 가수분해물로부터 분리시켜 제조한다.
○ 발린(Valine) α-아미노이소발레르산에 해당한다. 화학식(CH3)2CHCH(NH2)COOH, 녹는점315 ℃이다. 필수 아미노산의 하나이다. 단백질에 들어 있는 양은 비교적 적으나, 아마인(亞麻仁)의 단백질 중에는 약 12.7 % 함유되어 있다. 콩나물에는 유리상태로 존재한다. 류신과 그 성질이 유사하기 때문에 단백질 가수분해물 중에서 순수하게 분리하기가 비교적 곤란한 아미노산의 일종으로, 여러가지 합성법이 있다. D-발린은 아주 달고, L-발린는 단맛 이외에 쓴맛이 들어 있다. 천연의 L-발린은 무색 판상의 결정이다. 수용액 중에서 우광회전성을 나타낸다.
○ 류신(Leucine) α-아미노이소카프론산이라고도 한다. 화학식 C6H13NO2. 단백질을 구성하는 아미노산으로, 유리 상태로 자연계에 널리 분포한다. 필수 아미노산 중 하나이다. 글루텐 ·카세인 ·케라틴 등의 가수분해물로부터 등전점침전법(等電點沈澱法) ·이온교환법에 의해 이소류신과의 혼합물을 얻고, 2-브로모톨루엔-5-술폰산염이나 나프탈렌-2-술폰산염으로서 분리한다. 헤모글로빈과 같이 이소류신의 함량이 적은 원료를 사용하는 것이 유리하다. L-형은 광택이 있는 육방정계(六方晶系)이다. 녹는점 293 ∼295 ℃, 145∼148 ℃(승화). D, L-형은 이소카프론산의 브롬화 ·아미노화나 이소바렐알데히드의 슈트레커 반응으로 합성된다.
○ 티로신(Tyrosine) 광택이 있는 미소한 바늘 모양의 결정으로, 분자량 181.19, 녹는점 314 ∼318℃이다. 비필수아미노산이며, 물에는 잘 녹지 않는다. 단백질의 크산토프로테인반응(황색) ·미론반응(적색) 등은 티로신에 의한 것이 며, 이들 반응에 의해서 검출 ·정량된다.
대부분의 단백질에 함유되어 있지만, 특히 카세인 ·견사(絹絲) 피브로인에 많으며, 이들의 가수분해 ·소화 ·부패에 의한 분해에 의해서 생긴다. 오래된 치즈에도 함유되어 있고, 또 유리 상태로도 발견된다. 1846년 리비히가 카세인의 알칼리 분해물 속에서 발견하였고, 에를렌마 이어가 합성에 성공하여 구조를 밝혔다. 디- 및 모노-요오드티로신은 갑상선호르몬의 주체인 티록신과 함께 갑상선에 존재한다. 요오드티로신은 각종 해초(海草) 및 해면에도 존재한다. 티로신은 페닐알라닌의 효소적 히드록시화에 의해서 생체내에서 생성된다. 티로신의 산화적 분해에는 두 가지 경로가 있다. 하나는 푸마르산 및 아세토아세트산으로 분해하는 경로이고, 또 하나는 티로시나아제에 의해서 3, 4-디옥시페닐 알라닌이 되고, 다시 변화를 받아 멜라닌 ·부신수질 호르몬 ·아드레날린 을 생성하는 경로이다.
티로신의 대사 연구에는 선천성 대사이상이 크 게 도움이 되고 있다. 이들에게는 아르캅톤뇨증(尿症)이나 페닐케톤뇨 증 또는 색소결핍증 등이 있는데, 어느 것이나 대사경로의 일부가 결여 되어 일어나는 것으로 생각된다 . ○ 페닐알라닌(Phenylalanine) 화학식 C9H11NO2. L-페닐알라닌은 여러 가지 단백질 속에 약 2∼5% 함유되어 있다. 콩과식물의 종자나 어린 눈 속에 유리 상태로 존재하는 데, 단백질로부터의 분리는 어렵다. 냉수나 알코올에 잘 녹지 않으며, 짙은 알칼리에 의하여 라세미화한다. 생체 내에서는 분해하여 비가역적 으로 히드록시화되어 티로신이 되고 그후에는 티로신의 대사경로를 거치는데, 이것은 L계뿐만 아니고 D계도 유효하다. D-페닐알라닌은 그라 미시딘 S나 티로시딘 등 폴리펩티드성 항생물질의 구성 아미노산인데 단백질 속에는 존재하지 않는다.
○ 리신,라이신(Lysine) 화학식은 H2N(CH2)4(NH2)COOH이다 분해온도는 224.5 ℃로 물에는 잘 녹고 알코올 ·에테르에는 잘 녹지 않는다. L-리신은 거의 모든 단백질에 포함되어 있는데, 특히 히스톤 ·알부민 ·근육단백질 등에 많다. 사람에서는 필수아미노산으로 체내에서는 합성되지 않는다. 미생물에서는 아스파라긴산으로부터, 효모에서는 아세틸 CoA(조효소)와 α-케토 글루타르산으로부터 합성된다. 동물성 단백질에 많이 존재하고 식물성 단백질에는 그 함유량이 적다. 따라서, 곡물 섭취량이 많은 동양인에게 부족하기 쉬운 아미노산이다. 그러므로 빵의 원료가 되는 밀가루에 강 화하여 영양가의 향상을 높이고 있는 나라도 있다. 또, 리신의 말단기인 아미노기는 당과 반응하기 쉬워 식품을 갈색으로 변화시키기 때문에 식품의 가공에도 이용된다. 그러나 리신이 다른 화합물과 결합하면 영양상 효과가 없어지기 때문에 비유효성 리신이라고도 한다
○ 히스티딘(Histidine) 화학식 C6H9N3O2. 여러 가지 단백질 속에 함유되어 있는데, 가장 많 이 포함한 것으로는 혈액 속의 헤모글로빈으로 약 11% 함유한다. 소의 혈액 속에 함유되는 헤모글로빈의 염산 가수분해에 의하여 얻는다. 쥐 에서는 필수아미노산이지만, 성인에게는 반드시 필요하지는 않다. 이것이 부패 ·발효하여 탄산이탈이 일어나면 유독한 히스타민이 된다.
○ 아르기닌(Arginine) 화학식 C6H14N4O2. 염기성 아미노산이다. 분자량 174.21이며, 물에 녹는다. E.슐체와 E.스타이거에 의하여 백화시킨 루피누스(콩의 일종)의 싹튼 것으로부터 단리되었다. L-아르기닌은 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로 존재하는데, 어류의 정자에 존재하는 단백질 프로타민에 속한다. 청어 ·연어 등에서는 구성 아미노산의 약 70 %가 아르기닌이다. 식물 종자 속에는 유리상태로도 존재한다. 아르기닌 잔기(殘 基)는 그 구아니디노기(基)로 인해 강염기성을 나타낸다. 알칼리성으로 α-나프톨과 하이포아염소산을 작용시키면 특유한 빨간색을 띠므로 정량 할 수 있다.
생체 내의 대사경로로서는 H.A.크레브스 등이 발견한 오르니틴회로[尿 素回路]의 구성성분이며, 아르기나아제의 작용에 의하여 요소와 오르니틴으로 분해된다. 시트룰린과 아스파라긴산으로부터 생성된다. 성인에게는 비필수아미노산이지만 유아에게는 필수아미노산이다. 암모니아나 대량의 아미노산의 독작용(毒作用)에 대하여 보호하는 작용이 있다. 뇌에는 아르기나아제가 존재하며, 膨-구아니디노부티르산의 전구체인 아르기닌의 양을 조절하고 있다.
무척추동물에서는 아르기닌인산의 형태로 포스파겐으로서 근육의 수축에 중요한 역할을 하는 것 외에, 특이한 구아니딘염기(마그마틴 ·옥토핀)의 전구체로서 널리 존재한다.
○ 프롤린(Proline) 화학식 C5H9NO2. 피롤리딘-2-카르복실산 구조를 가진다. 1901년 E. 피셔가 카제인의 가수분해 도중에 처음 분리하여 프롤린이라고 명명했으며, DL-프롤린은 1899년 R.빌슈테터가 합성에 성공하였다. L-프롤린 은 프롤라민 ·프로타민 ·카제인 ·젤라틴 등 여러 단백질에 함유되어 있는데, 특히 콜라겐 및 그 변성물인 젤라틴에 많으며 잔기수(殘基數)도 10∼12%에 이른다. 감미가 있는 무색 결정으로, 에탄올에 녹는 유일한 아미노산이다. 물에 대한 용해도는 단백질을 이루는 아미노산 중에서 최대이다. 닌히드린과 반응하여 황색으로 발색한다. 아질산과 반응하여 니트로소 화합물을 만들며, 질소를 발생하지 않는다. 가결(可缺) 아미노산이며, 생체 내에서는 글루탐산으로부터 만들어진다. 프롤린옥시다아제에 의해서 피롤린카르복시산이 되며, 이것이 글루탐산으로 돌아온다. 또, 식물 속에서는 피롤린을 거쳐 알칼로이드의 아트로핀이나 니코틴이 된다. 프롤린 자체에는 맛이 있는데 프롤린과 당을 가열하면 아미노카르보닐반 응이 일어나, 좋은 향기가 나며 갈색으로 착색된다. 이 반응을 이용하 여 빵 제조에 사용한다.
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