인체를 구성하는 단백질은 약 20종의 아미노산으로 만들어져 있다. 그 20여종의 아미노산에는 사람이 체내에서 합성할 수 없기 때문에 반드시 외부로부터 식품의 형태로 섭취하지 않으면 안 되는 필수 아미노산과 체내에서 합성할 수 있는 가결(可決) 아미노산이 있다.
필수 아미노산은 갓난 애기 때에는 10종이며 성인에 있어서는 8종으로 되어있다. 그것은 라이신(Lysin), 메티오닌(Mentioning), 트렙토판(Tryptophan), 페닐알라닌(Phenylalanine), 트레오닌(Threonine), 유신(Leucon). 아이소류신(IsoIeucin), 발린(Vain), 그리고 히스티딘(Histidine)과 알기닌(Arginin)등이다.
단백질은 소화과정에서 폴리펩타이드(Polypeptide)로 분해되고, 다시 펩타이드(Peptide)로 분해 된 후에 최종적으로 아미노산으로 까지 분해되어 흡수된다.
이렇게 흡수된 아미노산을 원료로 인체의 필요한 체단백(體蛋白)을 합성하게 되는데, 식물이나 다른 동물의 단백질 100g 으로 만들 수 있는 체단백의 량을 단백가(蛋白價)라고 한다. 이 프로딘 스코어(Protein score)가 높을수록 양질의 단백질이라고 한다. 식물성 단백질은 대체로 동물성 단백질보다 단백가가 낮은 편이다.
그러므로 필수 아미노산이 골고루 들어있고 단백가가 높은 것일수록 양질의 단백질인 것이다. 만약 필수 아미노산이 결여되어도 그 가치는 떨어진다.
리신,라이신 (Lysine) |
굴림화학식 : H2N(CH2)4(NH2)COOH * 필수 아미노산
L-리신은 거의 모든 단백질에 포함, 특히 히스톤 ·알부민 ·근육단백등에 풍부 미생물에서는 아스파라긴산으로부터, 효모에서는 아세틸 CoA(조효소)와 α-케토 글루타르산으로부터 합성됨 동물성 단백질에 주로 풍부하고 식물성 단백질에는 그 함유량이 적어서 곡물 섭취 량이 많은 동양인에게 부족하기 쉬운 아미노산 리신은 다른 화합물과 결합하면 영양상 효과가 없어져 비유효성 리신으로 불림
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메티오닌 (Methionine) |
화학식 : C6H11NO2S * 필수 아미노산
대부분의 단백질 속에 함유, 간장 조미료에 유리 상태로 함유 L-메티오닌은 영양상 필수이며, 합성품인 D-메티오닌도 유효 |
발린 (Valine)
BCAA |
화학식: (CH3)2CHCH(NH2)COOH * 필수 아미노산
단백질에 들어있는 양 비교적 적으나, 아마인(亞麻仁)의 단백질중에는 약 12.7 % 함유, 콩나물에는 유리상태로 존재한다. 류신과 그 성질이 유사 단백질 가수분해물 중에서 순수하게 분리하기가 비교적 곤란한 아미노산의 일종으로, 여러가지 합성법 존재 |
세린 (Serine) |
화학식: HOCH2CH(NH2)COOH * 필수 아미노산
대부분의 단백질 속에 존재하며, 명주[絹] 의 단백질인 세리신에 특히 풍부, 젖에 함유되어 있는 단백질인 카세인 속에는 인산에스테르의 형태로 존재하며 D-세린의 경우 누에의 혈액 등에 존재 생체 내에서는 글리신과 함께 대사계의 매체적 역할을 하며, 시스틴과 메티오닌의 상호변환에 관여 |
시스테인 (Cysteine) |
굴림메르캅토기(술포히드릴기) -SH를 가진 불안정한 화합물 공기 중의 산소에 의해 쉽게 산화되어 시스틴으로 변화하고 중성 ·알칼리성 용액 에서는 불안정함 대부분의 단백질과 환원형 글루타티온 속에 함유 시스테인디술프히드라아제가 그것의 혐기적대사(嫌氣的代謝)에 관여 단백질 분자 속에서 곁사슬의 - SH기는 구조나 생리기능의 발현에 관여 시스테인은 타우린이나 조효소 A(Co A)의 구성성분인 β-메르캅토에틸아민의 모체물질 |
시스틴 (Cystine) |
화학식: C6H12N204S2
머리털 ·뿔 등의 단백질의 성분으로 케라틴에는 10% 이상 함유 고등식물 효모에는 NADH(니코틴산아 미드아데닌디뉴클레오티드인산)에 의해 시스틴이 시스테인으로 되는 환원계가 존재 폴리펩티드 사슬의 고차구조의 결정과 효소, 호르몬 활성에 시스틴이 중요한 역할 |
아르기닌 (Arginine) |
화학식:C6H14N4O2 *성인에게는 비필수아미노산 유아에게는 필수아미노산
어류의 정자에 존재하는 단백질 프로타민에 속하며 청어 ·연어 등에서는 구성 아미노산의 약 70 % 구성. 식물 종자 속에는 유리상태로도 존재 생체 내의 대사경로인 오르니틴회로의 구성성분이며, 아르기나아제의 작용에 의하여 요소와 오르니틴으로 분해 시트룰린과 아스파라긴산으로부터 생성된다. 암모니아나 대량의 아미노산의 독작용(毒作用)에 대하여 보호하는 작용 뇌에는 아르기나아제가 존재하며 아르기닌의 양을 조절 |
아스파라긴 (Asparagine) |
굴림화학식: C4H8O3N2
콩나물에서 분리 조제 또는 L-아스파르트산-β-에틸에스테르에 암모니아를 작용 시켜 합성 글루타민과 함께 식물 ·미생물 ·동물세포 속에 널리 존재하며 유리 상태로 고등식 물에 축적되며, 동물세포 속에도 존재 생체 내에서는 L-아스파르트산에서 아스파르트나아제의 작용에 의해서 합성 대사경로는 아스파르트산으로 돌아가든지, 아미노기 떨어져나가 옥살아세트산이 되어 TCA회로로 들어감 |
아스파르트산 (Aspartic acid) |
화학식: C4H7O4N
L-아스파르트산은 단백질의 구성성분이나 유리상태로 동 식물계에 널리 존재 사람에게는 비필수아미노산이지만 TCA회로와 오르니틴회로 양쪽 대사과정에 관여하는 중요한 아미노산 TCA회로에서는 옥살아세트산 또는 푸마르산을 거쳐 연결 옥살아세트산과 아스파르트산의 아미노기 전이반응에 의한 상호전환은 많은 세포 속에서 중요한 대사경로를 차지하고 있다. 이 과정에서는 비오틴(비타미B 복합체) 을 필요 오르니틴회로에서는 알기닌의 생성에 관여 |
알라닌 (Alanine) |
굴림굴림화학식: CH3CH(NH2)COOH
α- 알라닌과 β- 알라닌의 두 종류 L 형은 단백질 속에 들어 있으며, 특히 명주의 피브로인 속에는 전체 아미 노산의 27% 차지. 자주개자리속( 屬) 에 유리 상태로 존재 판토텐산 · 카르노신 · 안세린 등의 구성아미노산으로 존재 콩과식물의 뿌리혹 또는 개 ·돼지· 소 등의 대뇌 속에 유리 상태로 존재하며, 생물학상 중요한 아미노산 대사경로는 글루탐산 생성에 관여하고, 피루 브산을 거쳐 TCA 회로로 참여 D, L 형은 α- 브롬프로피온산과 암모니아반응에 의해 합성되지만, L 형은 명주 피브로인의 가수분해물로부터 분리시켜 제조 |
오르니틴 (Ornithine) |
L-오르니틴은 유리상으로 단백질 성분인 아미노산으로서는 찾아볼 수 없음 식물 ·동물 ·미생물 중에서 널리 발견, 티로시딘 ·그라미시딘 등 항생 펩티드 중에 존재 고등동물 생체내 대사인 오르니틴 회로에서 아미노기 또는 암모니아로부터 요소 를 생성, 체외로 배출하는 경로에서 중요한 역할 |
이소류신 (Isoleucine)
BCAA |
화학식: C6H13NO2 * 필수 아미노산
단백질을 구성하는 필수아미노산의 하나로, 펩티드 호르몬인 옥시토신과 펩티드 항생물질인 파시트라신에 존재 D-이소류신은 단백질 속에는 존재하지 않으며 그 외의 입체이성질체로 L- 및 D- 알로이소류신이 존재 |
트레오닌 (Threonine) |
* 필수 아미노산
D-트레오스와의 관계에서 트레오닌이라고 명명, 1935년 W.C.로즈가 피브린의 산가수분해물로부터 분리하였다. 단백질 속에 인산에스테르의 형태로도 존재하며 대사는 아스파르트산으로부터 호모세린을 거쳐 합성되고 글리신과 아세트알데히드, 젖산으로 분해됨 우유 ·고기 ·달걀 등 동물성 단백질에는 풍부, 식물성 단백질에는 적은량 함유 |
티로신 (Tyrosine) |
대부분 단백질에 함유, 특히 카세인 ·견사(絹絲) 피브로인에 많으며, 이들의 가수 분해 ·소화 ·부패에 의한 분해에 의해서 발생. 오래된 치즈에도 함유되어 있고, 또 유리 상태로도 발견 디, 모노-요오드티로신은 갑상선호르몬의 주체인 티록신과 함께 갑상선에 존재, 요오드티로신은 각종 해초(海草) 및 해면에도 존재 티로신은 페닐알라닌의 효소적 히드록시화에 의해서 생체 내에서 생성 티로신은 푸마르산 및 아세토아세트산으로 분해하는 경로 또는 티로시나아제에 의해서 멜라닌 ·부신수질 호르몬 ·아드레날린 을 생성하는 경로로 산화 분해 |
글루타민 (Glutamine) |
화학식: C6O3H10N2
포유류 혈액 속의 아미노산의 주성분 식물의 발아종자(호박 ·해바라기 등)내에 축적되어 있고 동식물의 단백질에 존재 사탕무의 즙에서 분리시키거나 또는 L - 글루탐산-膨-히드라지드의 접촉환원에 의해서 생기며, 단백질의 가수분해로는 생기지 않는 아미노산으로 생체 내에서는 암모니아의 저장역할 핵산의 퓨린 핵 생성에 관여하고, 페닐아세트산과 결합하여 해독 |
글루탐산 (Glutamic acid) |
굴림α-아미노글루타르산이라고 하며 단백질의 구성 아미노산으로 가장 널리 존재 ( 밀의 글리아딘 속에는 40% 이상 ) 콩·밀 등의 가수분해 또는 미생물을 이용하는 발효법에 의해 합성 |
글리신 (Glycine) |
굴림화학식: NH2 CH2 COOH -일반적으로 식물성 단백질에는 거의 함유되어 있지 않으나, 동물성 단백질에는 다량으로 함유, 견사(絹絲) 피브로인에는 40.7%, 젤라틴에는 25.5%가 함유 - 옥시토신이나 바소 프레신 등의 호르몬, 글루타티온 등 단백질의 각 구성 성분 - 동물체 내에서는 세린과의 상호전환 반응에 의해 합성되며, 글리옥실산 에 글루 탐산 또는 글루타민이 아미노기 공급원이 되어 글루신을 생성 - 생체내 대사에도 중요한 역할을 하는데, 핵산의 염기성분인 퓨린, 에너지 대사에 관여하는 크레아틴을 비롯하여 혈색소 ¡¤엽록소 ¡¤비타민 B12의 포르피린 합성 등에도 관여 |
히스티딘 (Histidine) |
화학식: C6H9N3O2 * 어린이의 경우에만 필수 아미노산
여러 가지 단백질 속에 함유되어 있는데, 가장 많이 포함한 것으로는 혈액 속의 헤모글로빈으로 약 11% 함유 소의 혈액 속에 함유되는 헤모글로빈의 염산 가수분해 생성 |
페닐알라닌 (Phenylalanine) |
화학식: C9H11NO2
L-페닐알라닌은 여러 가지 단백질 속에 약 2∼5% 함유, 콩과식물의 종자나 어린 눈 속에 유리 상태로 존재 D-페닐알라닌은 그라 미시딘 S나 티로시딘 등 폴리펩티드성 항생물질의 구성 아미노산인데 단백질 속에는 존재 |
프롤린 (Proline) |
화학식: C5H9NO2
L-프롤린 은 프롤라민 ·프로타민 ·카제인 ·젤라틴 등 여러 단백질에 함유 (특히 콜라겐 및 그 변성물인 젤라틴에 많으며 잔기수(殘基數)도 10∼12%에 이름) 생체 내에서는 글루탐산으로부터 만들어져 프롤린옥시다아제에 의해서 피롤린카 르복시산이 되고, 이것이 글루탐산으로 돌아옴 식물 속에서는 피롤린을 거쳐 알칼로이드의 아트로핀이나 니코틴이 변화 프롤린 자체에는 맛이 있는데 프롤린과 당을 가열하면 아미노카르보닐 반응이 일어나, 좋은 향기가 나며 갈색으로 착색, 이를 이용하 여 빵 제조에 사용 |
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