Re: 레닌저 생화학 챕터 3, 단백질의 3차원 구조

[문형철]

단백질은 큰 분자

고유의 입체구조를 가지고 있어 다양한 기능을 함.

5가지 원칙

1. 단백질의 구조는 비공유 상호작용과 힘에 의해 안정화

2. 단백질 분절들은 알파나선과 베타 입체형태와 같은 규칙적인 2차구조를 채택할 수 있음.

3. 3차구조는 단백질이 채택한 잘 정의된 3차원 접힘을 설명함

4. 3차구조는 아미노산 서열에 의해 결정됨

5. 단백질의 3차구조는 정의될 수 있음

4.1 단백질의 구조 

하나의 공유결합을 깨뜨리기 위해서는 200~460kJ/mol의 에너지가 필요

약한 상호작용을 깨드리기 위해서는 0.4~30kJ/mol 에너지 필요

4.2. 단백질의 2차구조

몇몇 유형의 2차구조.. 가장 흔히 발견되는 것은 알파 나선(helix)과 베타 입체형태

알파 나선은 흔한 단백질 2차구조

아미노산 서열이 알파 나선의 안정성에 영향을 줌

베타 입체형태는 폴리펩타이드 사슬을 판구조로 조직화 함

4.3 단백질의 3차 및 4차 구조

어떤 단백질을 구성하는 모든 원자의 전체적인 3차원적 배열을 단백질의 3차 구조라고 함. 

3차원 복합체에서 단백질 소단위의 배열이 4차구조를 이룸

섬유 단백질 fibrous protein

구형 단백질 globular protein

막 단백질 membraine protein

내재 무질서 단백질 intrinsically disordered proteins

섬유단백질은 구조적인 기능에 알맞게 되어 있음.

알카 케라틴, 콜라겐, 그리고 명주 피브로인(fibroin)은 단백질의 구조와 생물학적 기능관계를 명확히 보여줌

알파 케라틴

모발, 양모, 손톱, 발톱, 뿔, 말굽, 피부 외층 등에서 발견되는 단백질.

콜라겐

힘줄, 연골, 뼈의 유기바탕질, 눈의 각막과 같은 결합조직 단백질

포유류에서 전체 단백질 함량의 25~35% 차지

콜라겐 나선은 알파 나선과는 다른 독특한 2차구조

이것은 왼손 감김구조이고, 1회전당 3개의 아미노 잔기를 가짐. 

콜라겐은 35% Gly, 11% Ala, 21% Pro과 4-Hyp)을 함유

콜라겐의 삼중나선(triple helix)에서

알파 사슬의 서로 촘촘한 꼬임구조는

같은 단면적의 강철보다 더 큰 인장강도를 갖게 함.

인간의 결합조직은 나이가 들수록 경직되고 부서지기 쉬운데,

그 이유는 콜레겐 원섬유 내에 공유결합으로 된 교차연결이 축적되기 때문.

명주(비단)의 단백질인 파이브로인(fibroin)은 거미와 곤충에 의해서 만들어짐

폴리펩타이드 사슬의 대부분은 베타 입체형태로 구성

알라닌과 글라이신 잔기가 많은데, 이는 베타 판을 조밀하게 만들고 곁사슬의 맞물림을 가능하게 함. 

베타 판은 이미 고도로 신장되어 있어, 더이상 늘어나지 않음. 

참고) 괴혈병

비타민 C는 콜라겐에 있어 프롤린과 라이신의 수산화 반응(중화반응)에 필요함. 

비타민 C가 결핍되면 전신적인 결합조직 생성이 안됨. 괴혈병

1747년 스코틀랜드 해군의 의사 제임스 린드는 .. 괴혈병에 걸린 영국 해군에게 레몬과 오렌지를 준 그룹과 주지 않은 그룹으로 나누어 치료..  린드의 괴혈병 치료에 대한 논문은 1753년에 출간되었지만, 이후 40년동안 영국해군 본부는 아무런 조치도 취하지 않음. 

참고) 대부분의 동물들은 비타민 C를 생산함. 진화의 경로상에서 인간과 고릴라, 기니피그, 과일박쥐 등은 이 대사경로의 마지막 효소를 만들지 못하기 때문에 비타민 C를 식이를 통해서 섭취해야 함. 

구형 단백질의 구조적 다양성은 기능적 다양성을 반영함.