효소(enzyme, 酵素)의 개념

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효소(enzyme, 酵素)의 개념

효소는 생명체에 꼭 필요한 것으로서 동식물·미생물에서 복잡하게 통합되어 일어나는 화학반응의 대부분을 조절한다. 동물의 소화관에서는 식품 속의 커다란 단백질·탄수화물·지방 분자를 작은 분자로 분해하는 한편, 이 작은 분자들이 장(腸)에서 혈류로 이동하는 것을 돕는다. 또한 이 작은 분자들을 이용하여 세포 구성물질이 되는 복잡한 분자구조를 형성한다. 효소는 생물체 내에서 에너지의 저장·방출에도 관여하며 특정 효소의 결핍으로 많은 유전병(예를 들면 알비노증)이 생긴다.

효소는 산업과 의학에서 매우 유용하게 사용된다. 포도주의 발효, 효모에 의한 빵의 발효, 치즈의 응고, 맥주의 양조 방법 등은 훨씬 전에 알려졌지만 19세기까지는 이들 반응이 효소의 촉매작용에 의한 것임을 알지 못했다. 그후 효소는 유기 화학반응을 포함하는 산업과정에서 매우 중요하게 되었다. 의학 분야에서는 효소가 병원균의 살균이나 상처 치료의 촉진, 특정 질병의 진단에 이용된다. 한 가지 효소는 한 종류의 물질(기질)에만 작용하여 반응을 촉매하는데 이를 기질특이성이라 한다.

몇 가지를 제외하고 효소의 이름 끝에는 '-ase'가 붙는다. 효소는 촉매하는 반응의 성질에 따라 분류된다. 예를 들면 산화환원효소(oxidoreductase)는 한 분자에서 다른 분자로 수소를 전달시키는 산화-환원 반응을 촉매한다. 효소는 또한 작용하는 기질에 따라서도 분류된다. 근수축과 같이 단일작용으로 보이는 생물학적 현상도 실제로는 한 기질이 반응산물로 전환된 후 이 반응산물이 물질대사과정의 다른 화학적 단계에 기질로 제공되는 것이다. 같은 화합물이 여러 산물로 전환되기도 하는데 이것은 반응에 관여하는 효소의 활성도에 따라 결정된다(→ 색인 : 활성화 에너지).

생물의 물질대사에 대한 요구와 생물을 구성하는 세포의 다양성으로 인해 효소의 종류와 작용은 다양하다. 어떤 효소는 특정 세포에서는 발견되지 않고 어떤 효소는 필요할 때만 형성되지만, 어떤 효소는 모든 세포에 나타난다. 한 세포의 효소함량은 단백질의 합성을 암호화하는 유전물질에 의해 결정되며 효소의 합성속도와 활성도는 호르몬, 신경분비물질, 그리고 세포 내 환경에 영향을 주는 다른 화학물질에 의해 영향을 받는다. 효소는 다른 단백질과 같이 하나 이상의 아미노산 사슬로 이루어진 고분자이다.

효소는 열과 냉각에 의해 손상받기 쉬우며 산도, 즉 수소 이온 농도에도 민감하다. 구성요소로 작용하는 것을 제외하고 대부분의 단백질은 간·신장과 같은 생리적 활성조직에서 효소로 활동한다. 많은 효소는 비단백질 부분인 보조인자에 결합해야 작용할 수 있는데 보조인자는 조효소라고 하는 금속 이온 또는 유기분자이다. 조효소는 효소의 단백질 부위에 느슨하게 결합한다. 실제로 조효소는 전자나 화학작용기의 공여체 및 수용체로서 대사 경로의 연결고리로 작용한다. 많은 조효소들은 일반적으로 전체 또는 일부분이 체내에서 합성되지 않아 음식에서 섭취해야 하는 비타민으로 구성되어 있다.

효소를 포함해서 모든 촉매는 자체의 소모 없이 화학반응을 촉진한다. 효소가 없으면 세포 내에서 반응산물의 형성이 자주 억제된다. 화학반응에 관여하는 모든 효소는 반응 과정에서 일시적으로 기질과 결합하여 효소-기질 복합체를 형성한 후 촉매로 작용하며, 생성된 반응산물은 효소로부터 분리된다. 많은 효소반응에서는 효소와 기질 간의 화학결합으로 중간 산물이 형성되는데 이는 불안정한 형태로 빠르게 분해되어 반응산물을 형성한다. 이때 효소는 변하지 않고 다시 다른 기질 분자와 반응할 수 있게 된다. 효소의 일 부분인 활성부위만이 기질과 반응한다. 효소는 활성부위에 있는 아미노산의 3차 구조와 전기화학적 특성에 꼭 맞는 특정 기질분자만을 허용하는 효소 특이성이 있다. 이러한 열쇠-자물쇠설에 따르면 형태가 다르거나 필수적인 인력이 결핍된 분자는 효소와 반응하지 못한다. 이러한 효소 특이성은 생물체의 많은 대사경로를 분리·유지시킨다. 그러나 열쇠-자물쇠설이 효소의 특성을 완전하게 설명하지 못하므로 이 설은 적응모형으로 확대·유도되었다. 이 모형에 의하면 기질이 효소의 표면에 접근해 효소의 형태를 변형시킴으로써 촉매작용기가 일렬로 배열되어 반응이 일어나게 된다.

효소반응의 속도는 기질농도에 비례하고 효소 표면의 모든 활성부위에 기질이 완전히 채워지면 최대속도에 이른다. 효소의 활성부위는 촉매작용기와 기질분자에 꼭 들어맞기 때문에 인공 촉매보다 더욱 효과가 있다. 효소작용에서 기질분자와 매우 유사한 분자가 활성부위에 결합하면 진짜 기질의 결합이 방해된다. 이러한 저해를 '경쟁적 저해'라고 한다. 술파닐아미드 같은 경쟁적 저해제는 특정 병원균에 필수적인 효소의 활성부위를 막아 화학치료법에서 널리 이용되고 있다. 비경쟁적 저해는 저해제가 효소의 활성부위가 아닌 다른 부위에 결합하여 일어난다. 어떤 경우의 비경쟁적 저해에서는 저해제가 효소에 결합해 정상적인 효소의 활성부위를 물리적으로 막는 것으로 생각된다. 또다른 경우에는 저해제의 결합이 효소분자의 형태를 변화시켜 활성자리가 변형되어 효소와 기질의 반응을 저지시킨다.

후자의 비경쟁적 저해를 '다른 자리입체성(알로스테릭)저해'라고 하며, 저해제가 결합하는 부위를 '입체성다른자리'라고 한다. 이때 대사과정의 최종산물이 흔히 대사경로의 초기 효소 반응에 다른자리입체성 저해제로 제공된다. 대사과정의 산물이 효소의 작용을 저해하는 이러한 저해는 음성 피드백의 형태이다. 다른 자리입체성 조절은 저해뿐 아니라 효소작용을 자극할 수도 있다. 활성 분자는 형태를 변형시켜 입체성다른자리와 결합함으로써 활성부위에서 반응을 유도할 수 있다. 보통 활성제에는 효소반응의 최초 산물과 호르몬이 포함된다. 다른자리입체성 자극과 저해로 인해 세포가 필요로 할 때는 에너지와 물질이 생산되고 물질이 충분히 공급되면 생산이 저해된다.