단백질혁명

[박대선]

단백질혁명 을 읽었다. 사람들이 가장 두려워하는 질병은 조사 대상 국가와 시기에 따라 조금씩 다르지만, 여러 여론조사와 건강 인식 조사에서 공통적으로 상위에 오르는 질환들은 다음과 같다.
1. 암; 생명을 위협할 수 있다는 인식. 치료 기간이 길고 재발에 대한 불안. 가족과 경제적 부담이 클 수 있다.
2. 치매; 기억과 판단력이 점차 저하되어 독립적인 생활이 어려워질 수 있다. 가족의 돌봄 부담이 매우 큰 질환. 완치가 어려운 경우가 많다.
3. 뇌졸중; 갑자기 발생해 마비, 언어장애, 삼킴 장애 등의 후유증을 남길 수 있다. 생존하더라도 일상생활에 큰 영향을 줄 수 있다.
4. 심장병; 심근경색이나 심부전처럼 급작스럽게 생명을 위협할 수 있다. 응급 상황에 대한 두려움.
5. 루게릭병; 근육이 점차 마비되어 움직이기 어려워진다. 인지 기능은 비교적 유지되는 경우가 많아 환자들이 더욱 힘들게 느끼기도 한다.
6. 파킨슨병; 떨림과 운동장애가 진행되어 삶의 질에 큰 영향을 줄 수 있다. 장기간 관리가 필요하다.
7. 만성 신부전; 투석이나 신장 이식이 필요할 수 있다. 생활 방식이 크게 바뀔 수 있다.
8. 실명 또는 실명에 이르는 안과 질환; 생명을 위협하지 않더라도 일상생활과 자립에 큰 영향을 미친다.

이 질환들이 특히 두려움의 대상이 되는 공통적인 이유는 다음과 같다.
* 사망 위험이 높거나 갑작스럽게 악화될 수 있음 * 완치가 어렵거나 장기간 치료가 필요함 * 신체 기능이나 인지 기능을 잃을 수 있음 * 가족과 경제적 부담이 큼 * 삶의 질이 크게 저하될 수 있음
흥미롭게도 사람들의 두려움 순위와 실제 사망 원인 순위는 항상 일치하지는 않는다. 예를 들어 치매나 루게릭병은 암이나 심장병보다 사망률이 낮을 수 있지만, 독립성을 잃는 것에 대한 두려움 때문에 매우 높은 순위에 오르는 경우가 많다. 저자가 주장하는 60세이상 노인들이 두려워하는 질병도 치매 44%, 심혈관질환 31%, 암 24%순이다. 61

샤페론(chaperone) 단백질은 다른 단백질이 올바른 3차원 구조로 접히도록 도와주는 '도우미 단백질'이다. 이름의 유래도 프랑스어 chaperon으로, 원래는 보호자나 안내인을 뜻한다. 핵심 역할은 다음과 같다.
* 단백질 접힘(folding) 보조; 새로 만들어진 단백질이 제대로 접혀야 정상 기능을 하는데 샤페론은 잘못 접히는 것을 막고 올바른 구조가 되도록 돕는다.
* 응집(aggregation) 방지; 잘못 접힌 단백질은 서로 달라붙어 덩어리를 만들 수 있다. 샤페론은 이런 응집을 막아 세포를 보호한다.
* 세포 스트레스 대응; 고열, 산화 스트레스, 독성 물질 등에 노출되면 단백질이 변성되기 쉽다. 이때 샤페론의 생산이 증가하는데, 대표적인 것이 열충격단백질(HSP, Heat Shock Proteins)이다.

대표적인 샤페론에는 다음이 있다.
* HSP70: 새로 만들어진 단백질의 접힘을 돕고 손상된 단백질을 복구.
* HSP90: 세포 성장과 신호 전달에 중요한 단백질을 안정화.
* 샤페로닌(chaperonin): 통 모양 구조 안에서 단백질이 안전하게 접히도록 돕는다. (예: GroEL/GroES)

# 질병과의 관계; 샤페론 기능이 제대로 작동하지 않으면 비정상 단백질이 축적될 수 있다. 이는 다음과 같은 질환과 관련이 연구되고 있다. * 알츠하이머병* 파킨슨병* 헌팅턴병
반대로 일부 암세포는 샤페론, 특히 HSP90을 이용해 성장에 필요한 단백질을 안정적으로 유지하기도 한다. 그래서 HSP90 억제제와 같은 항암 치료법도 연구되어 왔다. 요약하면, 샤페론은 세포 안에서 단백질의 품질을 관리하는 분자 수준의 '품질관리 전문가'라고 생각할 수있다. 단백질이 정상적으로 접히고 기능하도록 돕고, 손상된 단백질이 세포를 해치지 않도록 관리하는 중요한 역할을 하기때문이다. 65

한국인의 기대수명은 남자를 기준으로 2022년기준 81세고 여자는 87세지만 건강수명은 71세와 75세로 남자는 10년, 여자는 12년을 건강하지 못한 상태로 생명만을 지속한다. 66 신경전달물질(neurotransmitter)은 신경세포(뉴런)가 다른 신경세포나 근육, 분비샘에 신호를 전달할 때 사용하는 화학물질이다. 신호 전달 과정은 간단히 다음과 같다.
1. 전기 신호가 신경세포 끝에 도달합니다. 2. 신경전달물질이 시냅스(신경세포 사이의 틈)로 분비됩니다.
3. 다음 세포의 수용체에 결합합니다. 4. 신호가 전달된 뒤에는 분해되거나 다시 흡수됩니다.

100여개나 되지만 그중 대표적인 신경전달물질은 다음과 같다.
| 신경전달물질   | 주요 역할            | 관련 질환             |
| 도파민      | 동기, 보상, 운동 조절    | 파킨슨병, 조현병         |
| 세로토닌     | 기분, 수면, 식욕 조절    | 우울증, 불안장애         |
| 노르에피네프린  | 각성, 집중, 스트레스 반응  | 우울증, 저혈압 등과 관련    |
| 아세틸콜린    | 기억, 학습, 근육 수축    | 알츠하이머병            |
| GABA     | 뇌의 대표적인 억제성 신호   | 불안, 간질과 관련        |
| 글루탐산     | 뇌의 대표적인 흥분성 신호   | 뇌손상, 신경퇴행성 질환과 관련 |

# 흥분성과 억제성
* 흥분성 신경전달물질: 다음 신경세포가 신호를 보내도록 촉진한다. 대표적으로 글루탐산이 있다.
* 억제성 신경전달물질: 신호 전달을 억제해 과도한 흥분을 막는다. 대표적으로 GABA가 있다.

# 질병과의 관계; 신경전달물질의 양이 너무 많거나 적거나, 또는 수용체가 제대로 작동하지 않으면 다양한 질환이 발생할 수 있다.
* 도파민 부족 → 파킨슨병 * 아세틸콜린 감소 → 알츠하이머병에서 기억력 저하와 관련
* 세로토닌·노르에피네프린 조절 이상 → 우울증이나 불안장애와 관련 * GABA 기능 저하 → 불안이나 발작 위험 증가

# 신경전달물질과 호르몬의 차이; 두 시스템은 서로 영향을 주고받으며 함께 몸의 기능을 조절. 예를 들어 스트레스를 받으면 호르몬과 신경전달물질이 동시에 변화해 심박수, 집중력, 기분 등에 영향을 미친다.
* 신경전달물질은 신경세포 사이에서 매우 빠르고 국소적으로 작용.
* 호르몬은 혈액을 통해 전신으로 이동하며, 비교적 느리지만 더 오래 작용하는 경우가 많다. 75                        
        
근감소증(sarcopenia)은 나이가 들거나 질환, 활동 부족 등으로 근육량과 근력이 감소해 신체 기능이 떨어지는 질환이다. 단순히 근육이 적은 것이 아니라 근력과 운동 능력이 함께 저하되는 것이 문제다. 주요 원인은; 
* 노화: 30~40대 이후부터 근육량이 서서히 감소하며, 60세 이후에는 감소 속도가 빨라질 수 있습니다.
* 운동 부족: 특히 근력 운동이 부족하면 근육이 빠르게 줄어듭니다.
* 단백질 섭취 부족; 만성질환(예: 당뇨병, 만성 신장질환, 암 등), 장기간 침상 생활이나 입원

# 증상
* 계단 오르기가 예전보다 힘들다. * 의자에서 일어나는 데 힘이 든다.
* 악력이 약해진다. * 걷는 속도가 느려진다. * 자주 넘어지거나 균형을 잡기 어렵다.

# 진단; 근감소증은 보통 다음을 종합해서 평가한다.
* 근육량 측정: DXA(골밀도 측정기)나 생체전기저항분석(BIA)
* 근력 측정: 악력 검사
* 신체 기능 검사: 보행 속도, 의자에서 반복해서 일어나기 등

# 치료와 예방; 가장 효과가 입증된 방법은 다음 두 가지를 함께 하는 것.
1. 근력 운동; 주 2~3회, 하체(스쿼트, 런지), 상체, 코어를 포함한 전신 운동, 점진적으로 강도를 높이는 것이 중요.
2. 충분한 단백질 섭취; 일반적으로 건강한 성인은 체중 1kg당 하루 약 0.8g의 단백질을 권장. 근감소증이 있거나 위험이 높은 고령자에서는 개인 상태에 따라 1.0~1.2g/kg, 일부에서는 더 많은 섭취를 권하는 경우도 있다. 다만 신장질환 등이 있으면 의료진과 상의하여 조절해야 한다.
또한 비타민 D가 부족하면 보충이 도움이 될 수 있으며, 규칙적인 걷기와 균형 운동도 낙상 예방에 도움이 된다.
# 근감소증과 운동; 근감소증 예방에는 걷기만으로는 충분하지 않은 경우가 많다. 걷기는 심폐 건강에는 좋지만, 근육을 유지·증가시키기 위해서는 근력 운동을 함께 하는 것이 중요하다. 만약 연령이 65세 이상이거나 최근 근력이 많이 떨어졌다고 느낀다면, 간단한 악력 검사나 근육량 검사를 받아보는 것도 도움이 될 수 있다. 70세이상의 경우 근감소증이 있으면 사망율이 두배로 증가한다.

성인의 체중은 물, 근육, 지방, 뼈, 혈액, 장기 등으로 이루어져 있다. 개인차가 크지만 평균적으로는 다음과 같다.
| 구성 요소    |                        체중 대비 비율(대략) |
| 물    | 50~60% (남성은 60% 안팎, 여성은 50~55%) |
| 골격근  |                          30~40% |
| 체지방  |        남성 10~25%, 여성 20~35% |
| 뼈    |                          12~15% |
| 혈액   |                          7~8% |
| 피부   |                          약 6~7% |
| 뇌    |                          약 2% |
| 간    |                          약 2~3% |
| 심장   |                          약 0.5% |
| 폐    |                        약 1~1.5% | 84

인류가 불을 사용하기 시작한 시점은 정확히 하나의 날짜로 정하기 어렵지만, 현재 고고학적 증거를 기준으로 하면 약 100만 년 전~수십만 년 전 사이에 본격적인 불 사용이 이루어진 것으로 본다. 대략적인 흐름은 다음과 같다.
| 시기                   | 불 사용 수준                   | 관련 인류            |
| 약 150만~100만 년 전  | 자연 발생한 불(산불 등)을 이용했을 가능성  | 호모 에렉투스 등        |
| 약 80만 년 전 전후     | 불을 반복적으로 사용한 흔적 증가        | 초기 인류 집단         |
| 약 40만~30만 년 전    | 불을 생활 공간에서 안정적으로 관리       | 호모 사피엔스 이전 인류 포함 |
| 약 10만 년 전 이후     | 불 피우기와 요리가 일상화            | 현생 인류            |
가장 중요한 변화는 단순히 불을 이용한 것에서 불을 통제하고 유지한 것.

# 불 사용이 인류에게 준 영향
1. 음식의 변화; 고기를 익혀 먹으면서 소화가 쉬워졌다. 병원체 위험이 줄고, 더 많은 에너지를 얻을 수 있었다. 일부 연구자들은 조리된 음식이 뇌 발달과 관련이 있다고 본다.
2. 뇌와 사회성 발달;  밤에도 활동할 수 있게 되었다. 불 주변에 모여 의사소통하고 협력하는 문화가 발달했다. 추운 지역으로 이동하는 데 도움이 되었다.
3. 생존 영역 확대; 맹수 접근을 막는 역할. 추위 극복. 새로운 환경 적응 100

아스파탐(Aspartame)은 두 가지 아미노산을 결합해 만든 감미료다. 주성분은 다음과 같다.
* L-아스파르트산(L-aspartic acid): 자연적으로 단백질에 존재하는 아미노산
* L-페닐알라닌(L-phenylalanine): 필수 아미노산
* 여기에 메틸기(methyl group)가 결합한 형태가 아스파탐.
체내에 들어오면 아스파탐은 다음과 같이 분해된다. 아스파르트산, 페닐알라닌, 메탄올(소량). 메탄올이 생성된다는 점이 종종 언급되지만, 일반적인 섭취량에서는 매우 적은 양. 예를 들어 과일 주스나 일부 과일을 먹을 때도 메탄올이 자연적으로 생성되거나 포함되어 있으며, 일반적인 아스파탐 섭취로 생기는 양은 안전 기준 내로 평가되고 있다. 다만 페닐케톤뇨증(PKU) 환자는 페닐알라닌을 제대로 대사하지 못하므로 아스파탐을 섭취해서는 안 된다. 그래서 아스파탐이 들어 있는 제품에는 "페닐알라닌 함유" 등의 경고 문구가 표시된다. 107

아미노기(-NH₂)와 카복실기(-COOH)는 아미노산을 이루는 대표적인 작용기(기능기)다.
1. 아미노기(-NH₂); 질소(N) 1개와 수소(H) 2개로 이루어져 있다. 염기성 성질을 띠며, 수소 이온(H⁺)을 받을 수 있다. 단백질과 아미노산의 반응에 중요한 역할.
2. 카복실기(-COOH); 탄소(C), 산소(O) 2개, 수소(H) 1개로 이루어져 있다. 산성 성질을 띠며, 수소 이온(H⁺)을 내놓을 수 있다.
3. 아미노산에서의 모습; 아미노산은 일반적으로 아미노기(-NH₂)와 카복실기(-COOH)가 하나의 탄소를 중심으로 양쪽에서 결합하며 아미노기에 추가로 하나의 수소원자와 아미노산마다 다른 하나의 결사슬이 같이하는 다음과 같은 구조를 가진다.
     H
     |
H₂N—C—COOH
     |
     R
이 두 작용기는 서로 반응하여 펩타이드 결합을 만들고, 여러 아미노산이 연결되어 단백질을 형성한다. 또한 물속의 생리적 pH(약 7.4)에서는 아미노기가 -NH₃⁺, 카복실기가 -COO⁻ 형태로 존재하는 경우가 많아, 아미노산은 양전하와 음전하를 동시에 가진 쯔비터이온(zwitterion) 형태로 존재하는 것이 일반적이다. 115

아스파라긴(Asparagine)은 모든 생물의 단백질을 구성하는 20가지 표준 아미노산 중 하나다. 다음과 같은 구조를 가진다.
* 아미노기(-NH₂) * 카복실기(-COOH) * 곁사슬(R기): -CH₂-CONH₂(아마이드기)
즉, 일반적인 아미노산 골격에 아마이드기를 가진 곁사슬이 붙어 있습니다.

# 특징
* 극성을 띠지만 전하를 띠지 않는 아미노산.
* 물과 잘 상호작용하여 단백질의 구조와 기능을 유지하는 데 도움을 준다.
* 식물과 동물 모두에서 자연적으로 만들어진다.

# 아스파르트산과의 차이; 이름이 비슷하지만 서로 다른 물질.
* 아스파르트산(Aspartic acid): 곁사슬에 -COOH가 있어 산성 아미노산.
* 아스파라긴(Asparagine): 곁사슬의 -COOH가 -CONH₂(아마이드기)로 바뀐 형태. 즉, 아스파라긴은 아스파르트산의 카복실기가 아마이드기로 변한 형태라고 생각하면 이해하기 쉽다. 131

20종의 아미노산중 인체내 합성이 되지않는 9개의 필수아미노산인 라이신(Lysine)은 여러 가축에서도 가장 중요한 필수 아미노산 중 하나다. 소와 닭도 라이신을 스스로 합성할 수 없기 때문에 반드시 사료와 먹이를 통해 공급받아야 한다. 라이신의 역할은;
* 성장 촉진: 근육, 특히 가슴살 발달에 중요한 역할을 한다. * 단백질 합성: 체조직과 깃털을 만드는 단백질 합성에 필요하다.
* 사료 효율 개선: 적절한 라이신을 공급하면 같은 양의 사료를 먹고도 더 잘 성장할 수 있다. * 낙농이나 산란계의 생산성 유지: 우유, 알의 생산과 난중(달걀 무게)을 유지하는 데 도움이 된다.

# 라이신이 부족하면
* 성장 속도가 느려진다. * 사료 섭취량과 사료 효율이 떨어질 수 있다.
* 가슴살 발달이 저하된다. * 산란계에서는 산란율이나 난중이 감소할 수 있다.

# 사료에 첨가하는 이유; 곡물(옥수수, 밀 등)은 에너지는 풍부하지만 라이신 함량이 낮은 편이다. 그래서 양계사료에는 부족한 라이신을 보충하기 위해 합성 라이신을 첨가하는 경우가 많다. 대표적으로 사용하는 형태는 다음과 같다.
* L-라이신 염산염(L-Lysine HCl) * L-라이신 황산염(L-Lysine Sulfate)
# 다른 필수 아미노산과의 관계; 양계사료는 라이신만 충분하다고 좋은 것이 아니라, 다른 필수 아미노산과의 균형도 중요하다. 특히 다음 아미노산과 함께 설계된다.
* 라이신(Lysine) * 메티오닌(Methionine) * 트레오닌(Threonine) * 트립토판(Tryptophan)
이들 아미노산의 균형이 맞아야 단백질을 효율적으로 이용하고 성장과 생산성을 최대화할 수 있다. 양계 영양에서는 이를 이상적 단백질(ideal protein) 개념에 따라 라이신을 기준으로 다른 필수 아미노산의 비율을 맞추는 방식으로 설계하는 경우가 많다. 133

인간이 가진 유전자는 2만개로 단지 20개의 아미노산을 통해 체내에서 10만개 단백질을 만든다. 인류를 포함한 생명체에서 사용되는 아미노산의 개수는 기준에 따라 다르다.
1. 단백질을 만드는 표준 아미노산: 대부분의 생명체는 20가지 표준 아미노산을 조합하여 거의 모든 단백질을 만든다. 예를 들면, 글리신(Gly)* 알라닌(Ala)* 발린(Val)* 류신(Leu)* 라이신(Lys)* 트립토판(Trp)* 페닐알라닌(Phe)* 세린(Ser)* 티로신(Tyr)* 글루탐산(Glu) 등이 있다.
2. 특별한 아미노산까지 포함하면: 표준 20종 외에 일부 생물은 다음 두 가지도 단백질에 사용한다. 셀레노시스테인(Selenocysteine): '제21의 아미노산', 피롤리신(Pyrrolysine): '제22의 아미노산'
3. 자연계 전체에는 수백 종 이상; 단백질을 만드는 아미노산 외에도 자연에는 500종이 넘는 다양한 아미노산이 발견되었다. 이들은 주로 세균이 만드는 항생제, 식물의 대사산물, 독성 물질, 특수한 생리 기능 등에 사용되며, 대부분은 단백질의 재료로 쓰이지 않는다.
흥미로운 점은 단 20~22개의 기본 아미노산만으로도 지구상의 수십억~수조 종류에 이르는 다양한 단백질을 만들어낼 수 있다는 것이다. 이는 아미노산의 배열 순서와 길이가 거의 무한한 조합을 만들 수 있기 때문이다. 139

인슐린을 이용해 사냥하는 청자고둥이 있다. 대표적인 예가 Conus geographus(지리청자고둥)이다. 사냥 과정은 매우 독특하다.
1. 청자고둥이 물속으로 독액을 방출합니다. 2. 이 독액에는 인슐린과 매우 비슷한 펩타이드가 포함되어 있습니다.
3. 주변의 작은 물고기들은 갑자기 혈당이 급격히 떨어지는 저혈당 상태에 빠집니다. 4. 움직임이 둔해지거나 방향 감각을 잃은 물고기를 청자고둥이 쉽게 잡아먹습니다. 5. 이후 작살 모양의 치설로 추가적인 신경독을 주입해 먹이를 완전히 제압합니다.
이 전략은 '케미컬 웨폰(화학 무기)'을 사용하는 사냥법의 대표적인 사례로 알려져 있다. 흥미로운 점은 이 청자고둥의 인슐린이 물고기의 인슐린과 매우 비슷한 구조를 가지고 있다는 것이다. 반면 사람의 인슐린과는 차이가 있어, 사람에게 혈당을 크게 떨어뜨리기보다는 주로 신경독이 위험하다. 이 발견은 의학적으로도 큰 관심을 받았다. 청자고둥의 인슐린은 분자 구조가 매우 작고 빠르게 작용하기 때문에, 연구자들은 이를 참고해 더 빠르게 작용하는 당뇨병 치료용 인슐린을 개발할 가능성을 연구하고 있다. 140

인슐린의 발견은 한 사람의 업적이라기보다 여러 연구자의 공동 성과다. 가장 중요한 인물들은 다음과 같다.
* Frederick Banting: 인슐린 연구를 주도하고 실험 아이디어를 제안. * Charles Best: 밴팅과 함께 개를 이용한 실험을 수행하며 인슐린 추출에 핵심적인 역할.
* John James Rickard Macleod: 연구를 위한 실험실과 지원을 제공하고 연구를 감독. * James Bertram Collip: 추출한 인슐린을 정제하여 사람에게 사용할 수 있는 수준으로 개선.
1921년 이들은 개의 췌장에서 인슐린을 추출하는 데 성공했고, 1922년에는 제1형 당뇨병 환자였던 소년 Leonard Thompson에게 인슐린을 투여하여 치료에 성공했다. 이 성과는 당뇨병 치료의 획기적인 전환점이 되었다. 1923년에는 Frederick Banting과 John James Rickard Macleod이 이 공로로 Nobel Prize in Physiology or Medicine을 수상했다. 다만, 밴팅은 함께 연구한 베스트가 수상자에 포함되지 않은 것에 강하게 반발했고, 자신의 상금을 베스트와 나누었다. 맥클레오드도 자신의 상금을 콜립과 나누었다.

인슐린은 오랫동안 피하주사로 투여하는 것이 표준 치료다. 먹는 약(경구투약)으로는 거의 사용할 수 없다. 가장 큰 이유는 인슐린이 단백질이기 때문이다. 주요 이유는 다음과 같다.
1. 위에서 분해; 위에는 펩신과 같은 단백질 분해 효소가 있다. 인슐린은 위에 도달하면 작은 펩타이드나 아미노산으로 분해되어 원래 기능을 잃는다.
2. 소장에서 다시 분해; 소장에서는 트립신, 키모트립신 등의 소화효소가 인슐린을 계속 분해한다. 따라서 온전한 인슐린이 거의 남지 않는다.
3. 장벽을 통과하기 어렵다; 인슐린은 분자량이 약 5,800 Da인 비교적 큰 단백질. 또한 물에 잘 녹는 성질을 가져 장의 세포막을 쉽게 통과하지 못한다. 그래서 혈액으로 흡수되는 양이 매우 적다. 143

지문은 피부 표면의 땀·기름·각질 성분이 남긴 융선(손가락 무늬)의 흔적이다. 지문 채취 방법은 대상과 목적(수사, 연구, 출입 인증 등)에 따라 다르다.
1. 분말법(가장 전통적인 방법); 검은색·흰색·자성 분말 등을 지문이 남은 표면에 뿌린다. 지문의 기름 성분에 분말이 붙으면서 무늬가 드러난다. 붓으로 불필요한 분말을 제거한 뒤 사진 촬영이나 전사지를 사용한다. 유리, 금속, 플라스틱 같은 매끈한 표면에서 효과적.
2. 화학적 방법; 닌히드린(ninhydrin): 종이 등에 남은 땀 속 아미노산과 반응. 시아노아크릴레이트(순간접착제) 증기법: 플라스틱·금속 등의 지문 성분을 굳힌. 요오드 증기법: 기름 성분과 반응.
3. 광학·전자 방식; 스마트폰 지문 센서처럼 빛, 전기 신호, 초음파 등을 이용. 생체 인증 등에 사용. 181

배양육(cultivated meat, 세포 배양육)은 동물의 몸에서 고기를 대량으로 키우는 것이 아니라, 동물의 세포를 떼어내 실험실·공장에서 증식시켜 만든 고기다. 동물을 도축하지 않고도 근육 조직을 만들 수 있다는 점이 핵심이다. 배양육을 만드는 기본 과정;
1. 동물 세포 채취; 소, 닭, 돼지 등의 동물에서 근육 줄기세포(위성세포) 또는 줄기세포를 얻는다. 이 세포는 증식하여 근육세포로 성장할 수 있는 능력이 있다.
2. 세포 증식; 세포를 배양액(영양액) 속에서 키운다. 배양액에는 보통 다음과 같은 성분이 필요하다. 아미노산(단백질 재료)* 포도당(에너지원)* 비타민* 무기질* 성장 인자(세포 성장 신호)
3. 근육 조직 형성; 세포가 충분히 늘어나면 근육세포로 분화시킨다. 세포들이 서로 붙어 실제 고기와 비슷한 조직 구조를 형성하도록 한다. 지방세포 등을 함께 배양하면 맛과 식감을 개선할 수 있다.
4. 조직 배양 및 수확; 세포가 자란 조직을 모아 햄버거 패티, 미트볼, 너겟 등의 형태로 가공한다.

# 배양육의 주요 기술적 어려움
1. 식감 만들기; 실제 고기는 근육 섬유, 지방, 결합조직이 복잡하게 배열되어 있다. 단순히 세포만 키우면 죽처럼 부드러운 조직이 되기 쉽다.
2. 배양 비용; 초기에는 세포 성장에 필요한 배양액 가격이 매우 높았다. 현재는 비용을 낮추는 연구가 진행 중.
3. 대량 생산; 실험실 수준이 아니라 식품 산업 규모로 생산하려면 큰 바이오리액터(세포 배양 탱크)와 안정적인 생산 공정이 필요.

# 장점으로 기대되는 점; 동물 도축 감소 * 토지·사료 사용 감소 가능성 * 생산 환경을 통제해 위생 관리 가능 * 특정 영양 성분(지방 조성 등)을 조절할 가능성
# 현재의 한계; 가격이 아직 일반 육류보다 높은 경우가 많음 * 소비자의 수용성 문제 * 장기적인 대량 생산 기술 개선 필요 191

혈액형은 주로 적혈구 표면의 항원(antigen)과 혈장 속 항체(antibody)의 종류로 결정된다. 가장 대표적인 분류가 ABO 혈액형 체계다.
| 혈액형    | 적혈구 표면 항원    | 혈장 속 항체          | 수혈 시 반응        |
| A형   | A 항원         | 항-B 항체           | B형 혈액과 만나면 응집  |
| B형   | B 항원         | 항-A 항체           | A형 혈액과 만나면 응집  |
| AB형  | A 항원 + B 항원  | 항체 없음            | A·B 항원 모두 가짐   |
| O형   | A·B 항원 없음    | 항-A 항체 + 항-B 항체  | A·B형 혈액과 반응 가능 |

# 원리; 항원: 적혈구 표면에 있는 표식(마커). 항체: 자신에게 없는 항원을 공격하는 면역 단백질. 예를 들어 A형 사람의 혈액에는 A 항원이 있고, 항-B 항체가 있다. A형 혈액에 B형 적혈구(B 항원)가 들어오면 항-B 항체가 B 항원을 공격하여 응집(혈액이 뭉침)이 일어난다.
# Rh 혈액형; ABO 외에 중요한 것이 Rh(D) 항원.
| Rh 혈액형  | 적혈구 항원  | 항체                |
| Rh+     | D 항원 있음 | 보통 자연 항-D 항체 없음   |
| Rh−     | D 항원 없음 | 노출 후 항-D 항체 생성 가능 |
따라서 실제 혈액형 표기는: A+* A−* B+* B−* AB+* AB−* O+* O−처럼 ABO 혈액형 + Rh 혈액형으로 표시한다. 참고로 흔히 "O형은 모든 혈액형에게 줄 수 있다"라고 하지만, 실제 수혈에서는 적혈구 수혈인지 혈장 수혈인지, 그리고 Rh 여부에 따라 조건이 달라진다. 219

항암제의 세대 구분은 공식적으로 모든 항암제를 하나의 기준으로 나누는 체계는 아니지만, 일반적으로 암 치료의 발전 단계와 약물의 작용 방식에 따라 1세대·2세대·3세대(및 4세대)로 설명한다.
# 1세대 항암제: 세포독성 화학항암제 (1940년대~) *목표: 빠르게 분열하는 세포를 공격 - 암세포가 정상세포보다 빠르게 증식한다는 점을 이용해 DNA 합성이나 세포분열을 방해.
### 특징; 암세포뿐 아니라 정상적으로 빨리 자라는 세포도 손상. 탈모, 구토, 골수 억제 등 부작용이 흔함. 여러 암에서 여전히 중요한 치료법
### 대표 약물; 알킬화제: 시클로포스파미드. 항대사제: 5-FU, 메토트렉세이트. 항암 항생제: 독소루비신. 미세소관 억제제: 파클리탁셀, 빈크리스틴

# 2세대 항암제: 표적항암제 (1990년대 이후) *목표: 암세포의 특정 분자 이상을 공격 - 발생에 관여하는 특정 단백질이나 신호 경로를 차단.
### 특징; 정상세포 손상이 상대적으로 적음. 암의 유전자 변이나 단백질 특성을 검사한 뒤 사용. 모든 환자에게 효과가 있는 것은 아님
### 대표 약물; Imatinib: 만성골수성백혈병(CML). Trastuzumab: HER2 양성 유방암. Erlotinib: EGFR 변이 폐암

# 3세대 항암제: 면역항암제 (2010년대 이후) *목표: 환자의 면역체계를 활성화해 암을 공격 - 암세포가 면역 공격을 피하는 기능을 차단.
### 특징; 환자 자신의 T세포가 암세포를 공격. 일부 환자에서는 매우 오래 지속되는 효과 가능. 면역 관련 부작용 발생 가능
### 대표 약물; Pembrolizumab. Nivolumab. Ipilimumab. 주요 표적: PD-1, PD-L1, CTLA-4

# 4세대 항암제(최근 개념): 정밀·융합 치료. 아직 명확한 공식 분류는 아니지만, 최근에는 다음과 같은 치료를 4세대 개념으로 부르기도 한다.
### 특징; 암의 유전자·면역 환경·개인 특성을 모두 분석. 환자 맞춤형 치료 지향
### 예; CAR-T 세포 치료제: 환자의 T세포를 유전적으로 변형해 암세포 공격. 항체-약물 접합체(ADC): 항체가 암세포를 찾아가고 약물을 전달. 유전자 표적 치료. AI 기반 신약 개발 223

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