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효소 [enzyme, 酵素]
일반적으로 화학반응에서 반응물질 외에 미량의 촉매는 반응속도를 증가시키는 역할을 한다. 생물체 내에서 일어나는 화학반응도 촉매에 의해 속도가 빨라진다. 특별히 생물체 내에서 이러한 촉매의 역할을 하는 것을 효소라고 부르며 단백질로 이루어져 있다.
단백질로 이루어져 있기 때문에 무기촉매와는 달리 온도나 pH(수소이온농도) 등 환경 요인에 의하여 기능이 크게 영향을 받는다. 즉, 모든 효소는 특정한 온도 범위 내에서 가장 활발하게 작용한다. 대개의 효소는 온도가 35∼45℃에서 활성이 가장 크다. 하지만 온도가 그 범위를 넘어서면, 오히려 활성이 떨어진다. 온도가 올라가면 일반적으로 화학반응 속도가 커지고 효소의 촉매작용도 커지지만, 온도가 일정 범위를 넘으면 효소의 단백질 분자구조가 변형을 일으켜 촉매기능이 떨어지기 때문이다. 또한 효소는 pH가 일정 범위를 넘어도 기능이 급격히 떨어진다. 효소작용은 특정 구조를 유지하고 있을 때에만 나타나는데, 단백질의 구조가 그 주변 용액의 pH의 변화에 따라 달라지기 때문이다.
효소는 아무 반응이나 비선택적으로 촉매하는 것은 아니다. 한 가지 효소는 한 가지 반응만을, 또는 극히 유사한 몇 가지 반응만을 선택적으로 촉매하는 기질특이성을 가지고 있다. 기질이란 효소에 의하여 반응속도가 커지게 되는 물질, 즉 효소에 의하여 촉매작용을 받는 물질을 말한다. 효소에 기질특이성이 있는 것은 효소와 기질이 마치 자물쇠와 열쇠의 관계처럼 공간적 입체구조가 꼭 들어맞는 것끼리 결합하여, 그 결과 기질이 화학반응을 일으키기 때문이라고 설명하는 이론이 있다.
효소 가운데 비교적 잘 알려져 있는 것이 소화효소인데, 가령 침 속에 있는 프티알린(ptyalin)은 녹말만을 말토스(일명 맥아당)로 분해하는 촉매작용을 한다. 위 속의 펩신(pepsin)은 단백질만을 부분 가수분해하는 기능을 가지고 있다. 여기서 프티알린은 분자의 입체구조가 녹말 분자와 꼭 들어맞는 구조를 하고 있어서 녹말만을 분해하는 것이며, 펩신은 단백질 분자와 꼭 들어맞는 구조를 하고 있어서 위와 같은 기질특이성이 생기는 것이라고 해석된다.
효소가 화학반응 속도를 빠르게 하는 것은 일반 무기화학 반응에서 촉매의 작용 메커니즘과 마찬가지로 활성화에너지를 낮추기 때문이다. 즉, 반응에 참여할 수 있는 분자의 수가 늘어나게 되어 생성물질이 만들어지는 속도가 빨라지는 것이다. 이는 무기화학 반응에서 온도가 높아지면 반응분자들이 열을 흡수하여 운동에너지가 커져서 활성화에너지 이상의 에너지를 가진 분자의 수가 많아지고 이로 인해 반응속도가 커지는 것과 같은 원리이다.
효소는 기질특이성을 가지고 있으므로 기질의 종류만큼 효소의 종류도 많다. 그래서 가령 A라는 물질이 B로 될 때는 그에 대한 효소 α가 있게 되고, B가 다시 C로 될 때는 또 이에 대한 효소 β가 있게 된다.
생물체 내에 존재하는 유기화합물의 종류는 수없이 많고, 또 이 많은 화합물들이 여러 가지 반응에 참여하므로 생물체 내에 존재하는 효소의 종류도 헤아릴 수 없이 많다. 이 많은 효소들을 구별하기 위하여 각 효소에 명칭을 붙이는데, 대체로 그 효소가 작용하는 기질의 명칭의 어미를 -아제(-ase)로 바꾸어 명명한다. 예를 들면, 말토스를 분해하여 포도당으로 만드는 효소는 기질인 말토스의 어미를 고쳐 말타아제(maltase)로 한다. 또 때로는 효소가 관여하는 반응의 종류를 표시하면서 어미를 역시 -아제로 바꾸어 부르기도 한다. 예를 들어, 수소이탈반응에 관여하는 효소는 수소이탈효소라고 부른다. 이 경우는 기질의 이름을 앞에 붙여 어떤 물질의 수소이탈반응을 촉진시키는 효소인가를 분명히 한다. 예를 들어, 석신산의 수소이탈반응을 촉진시키는 효소는 석신산 수소이탈효소라고 부르는 것과 같다.
효소의 명칭에 이러한 법칙성을 정한 것은 효소들이 많이 발견되면서 비롯된 것이고, 초기에 몇몇 효소들이 하나씩 발견되었을 때는 이러한 법칙성이 없이 명명되었다. 프티알린·펩신 등은 이처럼 초기에 명명된 이름들이다. 생체 내 물질대사가 깊이 연구됨에 따라 수없이 많은 효소들이 발견되었기 때문에 학자들은 효소가 촉매하는 반응의 화학적 종류에 따라 효소를 6군으로 크게 나눈다.
이 6군의 각 군은 다시 몇 가지로 세분화되고, 또 각각을 세분하는 식으로 4단계로 분류한다. 또 각 군에 1, 2, 3 …의 번호를 붙이고, 분류단계마다 마찬가지로 번호를 붙여 한 가지 효소는 4개의 숫자로 된 번호를 가지게 된다. 각 단계의 번호는 연달아 쓰되, 각 번호 사이에 점을 찍도록 되어 있다. 가령, 펩신의 번호는 3, 4, 4, 1로서 제3군에 속하고, 3군이 다시 세분된 것 중의 4군에 속하는 식으로 표시된다.
가장 상위 분류인 6군은 다음과 같다.
① 제1군 산화환원효소: 산화환원 반응에 관여하는 모든 효소들을 포함한다.
② 제2군 전이효소: 어떤 분자에서 작용기(화학반응에 동시에 관여하는 몇 개의 원자의 집단)를 떼어 내어 다른 분자에 옮겨 주는 효소들을 포함한다.
③ 제3군 가수분해효소: 고분자를 가수분해하여 저분자로 만드는 효소들을 포함한다. 가수분해는 물분자를 첨가하여 큰 분자를 쪼개는 반응이다.
④ 제4군 리아제(lyase): 기질로부터 가수분해에 의하지 않고 어떤 기(基)를 떼어 내어 기질분자에 이중결합을 남기거나 또는 이중결합에 어떤 기를 붙여 주는 효소들을 포함한다.
⑤ 제5군 이성질화효소: 기질 분자의 분자식은 변화시키지 않고 다만 그 분자구조를 바꾸는 데에 관여하는 모든 효소들을 포함한다.
⑥ 제6군 리가아제(ligase): 합성효소라고도 부르는 것으로, ATP(아데노신삼인산)라는 물질 또는 이와 유사한 물질로부터 인산기(燐酸基)를 떼어 내면서 그때 방출되는 에너지를 이용하여 어떤 두 물질을 결부시키는 효소들을 총칭한다.
(두산백과)
최초의 건강보조식품
우리나라에서 최초로 건강보조식품(당시 영양식품으로 분류)으로 지난 1980년대 초에 소개된 제품은 효소 식품이다. 1982년에는 현미 효소, 맛나 효소, 율무 효소 등 효소류 제품이 건강보조식품의 전부였으며, 1983년에 씨그린 효소, 청명 효소, 맥미두 효소, 알파 효소 등의 제품이 추가되었다.
효소(酵素, enzyme)란 생명체 내 화학 반응의 촉매가 되는 여러 가지 미생물로부터 생기는 유기화합물이다. 동물, 식물 등 모든 생물의 세포 속에는 여러 종류의 효소가 있으며, 효소의 촉매 작용에 의해 생명이 유지된다. 즉 효소는 세포 안에 널리 분포되어 생명체의 화학적 반응에 관여한다.
효소 제품은 원료의 종류가 많을수록 여러 종류의 다양한 효소가 함유되어 있다. 예를 들면, 수십 종의 식물성 재료를 사용한 채소 효소는 수백 종의 효소가 복합되어 있기 때문에 활성도가 높다.
효소는 발효 · 숙성 과정에 오랜 시간과 기술이 요구된다. 같은 방법, 같은 공정에서도 온도, 습도, 광선, 공기 중의 미생물 등에 의해 부패하거나 알코올이 되기도 하며 특수 조건에서만 효소가 된다.
제품의 우수성은 원료의 선택, 발효미생물의 선택, 발효 기술에 의하여 결정된다. 미생물의 성장대사 시 효소 이외에 각종 비타민, 무기질 등도 생성된다. 따라서 효소 식품은 원료가 함유한 영양 성분과 미생물 대사산물을 함께 섭취할 수 있다.
효소에는 단순단백질로 구성된 것과 주효소와 보조효소로 이루어진 형태가 있다. 주효소는 단백질로, 보조효소는 비타민과 무기질로 이루어져 있다. 따라서 효소가 정상적인 활동을 하기 위해서는 단백질, 비타민, 무기질의 공급이 충분해야 한다.
효소 식품은 이러한 영양소가 많이 함유되어 있는 식품들을 주원료로 사용함으로써 효소의 원료가 되는 단백질, 비타민, 무기질을 충분히 공급해 주는 것이다. 또한 발효 · 배양 과정을 통하여 일반 식품이 함유한 본래의 영양소보다 더 많은 영양소를 생성하여 함유하게 되고 이들 영양소를 체내 흡수가 잘 되도록 생체이용률을 높인다.
우리 몸을 구성하고 있는 약 60조의 세포도 효소가 세포의 대사기능을 활성화시켜 늙은 세포를 새로운 세포로 교체시키는 작용을 한다. 또한 효소의 생리 작용에는 항염 · 항균 작용, 해독 · 살균 작용, 혈액 정화 작용, 소화 · 흡수 작용, 분해 · 배출 작용 등이 있다. 신체 내에서 일어나는 수많은 생화학 반응에 관여하는 효소의 종류는 2,000여 가지가 넘는다.
곡류 효소 함유 제품이란 건강기능식품의 원료(곡류)에 식용미생물을 배양시킨 것을 주원료로 하여 제조 · 가공한 것을 말하며, 배아 효소 함유 제품이란 건강기능식품의 원료(곡물의 배아)에 식용미생물을 배양시킨 것을 주원료로 하여 제조 · 가공한 것으로 『건강기능식품공전』의 제조 기준과 규격에 적합한 건강기능식품을 말한다.
과 · 채류 효소 함유 제품이란 건강기능식품의 원료(과일 · 채소류)에 식용 미생물을 배양시킨 것을 주원료로 하여 제조 · 가공한 것을 말하며, 기타 식물 효소 함유 제품이란 곡류, 곡물배아 또는 과 · 채류 이외의 건강기능식품의 원료(식물성 원료)에 미생물을 배양시킨 것을 주원료로 하여 제조 · 가공한 것으로 『건강기능식품공전』의 제조 기준과 규격에 적합한 건강기능식품을 말한다.
효용성
효소는 무색 투명하며 전자현미경으로나 볼 수 있는 미세한 물질로서 사각형, 오각형 또는 둥근 모양을 하고 있다. 효소는 혈액 속에 흐르거나 장기의 세포 속에서 각기 다른 일들을 하고 있다. 효소는 인간 생명의 모든 작용에 관여하기 때문에 우리는 효소 없이는 살아갈 수 없다. 즉 효소는 생명의 탄생 · 성장 · 발육 · 유지 · 소멸에 이르는 전 과정에 관여하는 영양 물질이다.
효소는 살아 있는 모든 동물과 식물에 함유되어 있다. 그러나 식물의 속성 재배 또는 농약 오염 등으로 효소가 부족한 식물이 많으며, 조리 과정에서 효소가 파괴된 식품을 섭취하게 된다. 가공 식품, 인스턴트 식품의 제조 시 사용한 식품첨가물의 반복된 섭취로 인하여 체내에서 효소 능력을 저하시키며, 환경공해로 인한 각종 유독성 물질과 스트레스 등이 가중되어 효소의 기능이 저하된다. 기능성에는 신진대사 기능, 건강 증진 및 유지, 연동 작용 및 배변에 도움(식이섬유 다량 함유 시), 체질 개선 등이 있다.
이와 같이 현대인의 잘못된 식생활과 생활 환경으로 체내의 효소 부족 현상을 가져오기 쉽다. 따라서 효소 식품을 적절히 섭취하면 체내 부족한 효소를 보충하여 신진대사를 촉진시키고 신체의 기능이 원활하도록 도와서 건강 유지 및 증진에 도움이 된다.
(파워푸드 슈퍼푸드, 2010.12.11, 푸른행복)
생세포에서 만들어지는 단백질성의 생체촉매. 효소에 의해 촉매되는 화학반응을 효소반응이라고 하지만 생체 내의 화학반응은 거의 모두가 효소반응이고, 물질대사는 모두가 효소계에 의존하고 있다. 효소의 발견은 맥아에 함유되어 있는 물질에 의한 전분 당화나, 동물의 소화작용의 연구에 의거했지만 세포 내의 물질대사가 효소에 의해 이루어지는 것은 알코올발효가 효모추출액에 의해 이루어진다고 하는E. Buchner(1892)의 발견에 의해서 밝혀졌다. 요소분해효소를 결정으로 분리한 이후, 많은 효소가 계속해서 순화되어 단백질이라는 것이 확인되었다. 또 많은 효소에서 조효소의 필요성을 지적했으며, 그 대부분이 비타민을 구조의 일부에 함유하고, 또한 기질과의 반응에 관여한다는 것이 알려졌다. 효소는보통의 촉매에 비하면 온화한 조건 하에서 강력하게 작용함과동시에 특이성이 높고, 각 효소는 일정 기질(군)의 일정 반응밖에 촉매하지 못한다. 이것은 효소단백질의 입체구조가 촉매활성부위를 중심으로 하여 기질과 특이적으로 결합하는 데 적합하다고 생각되어진다. 효소는 단백질이기 때문에 각종 외적조건의 영향을 받아서 활성이 변화한다. 고온에 의한 단백질변성으로 불활성화하기도 하고, pH 등의 변화에 의해 활성에 변화를 일으킨다. 또한 활성부위에 결합하는 물질에 의해 활성의저해가 일어나지만, 작용물질과 특이적으로 결합하는 부위가활성부위 이외에도 있으며 이 결합에 의해 활성이 높아지거나,저해되기도 한다. 이것은 생체에서의 대사조절에 큰 의미를 갖는다. 효소에는 기질과의 화학반응에 관여하는 저분자부분이존재하는 경우가 있다. 이 부분은 단백질부분(아포효소)과 해리되기 쉬울 경우 조효소, 결합이 강할 때는 보결분자단이라고한다. 이것은 색소, 뉴클레오티드, 비타민유도체, 금속화합물인 경우가 많고, 그 변화는 흡수스펙트럼, 전자스핀공명(ESR)등으로 파악한다. 또한 특이적인 시약에 의해 화학변화를 받아서 저해를 받는다. 효소는 그 촉매되는 반응의 형에 따라 분류되고 명명한다. 효소에는 가용성 효소로서 세포 내에서 용해된상태로 존재하여 기능하는 것도 있지만(발효관계효소), 불용성으로 막구조 등과 결합하여 존재하는 것도 있다. 복합효소계로서 근육의 수축이나 물질의 막투과 등의 좀더 고차적인 생리적기능을 담당하는 것도 있다. 효소의 세포내 생성은 기질 등의첨가에 의해 촉진되며(유도), 대사생성물 등의 첨가로 방해되는(억제) 것이 많다. 이것은 특히 미생물에서 현저하고 세포의대사조절에 큰 의의를 갖는다. 현재, 반응이 밝혀진 효소는1,000종을 훨씬 초과하고 있지만 결정화된 것은200종이 넘는것으로 보고 있다.
(생명과학대사전, 2008.2.5, 아카데미서적)
생체 내의 모든 화학반응은 효소의 촉매작용에 의해서 온화한 조건 하에서 원활히 이루어지고 있다. 효소는 국제생화학연합의 효소위원회에서 제정된 분류, 명명법에 따라 정리되고 있다. 1984년판 Enzyme Nomenclature에 등록되어 있는 효소는 2,477종이다.
효소는 기본적으로 촉매하는 반응의 형식에 따라 6종류로 대별되고 있다.
1) 산화환원효소
2) 전달효소
3) 가수분해효소
4) 분해효소
5) 이성질화효소
6) 합성효소
나아가 각 종류마다 반응양식(2째 자리 수), 기질의 종류(3째 자리 수)에 의해서 세분화하여 일련번호와 동시에 4자리 수의 효소번호(enzyme commission nummber, EC)와 효소명이 주어지고 있다. 효소의 화학적 본체는 단백질이고 분자량은 수만으로부터 수십만의 고분자로 복잡한 3차원구조를 가지고 있다. 효소의 고차구조는 촉매활성, 안정성 등 효소의 기능과 직접 관계된다.
소에 따라서는 단백질만으로는 촉매작용을 나타내지 않고 저분자의 보효소의 존재로 비로소 활성을 나타내는 것도 있다. 효소는 한정된 반응만을 촉매한다. 이 성질이 효소의 특이성이고 여기에는 작용하는 물질의 범위를 한정하는 기질 특이성과 촉매하는 화학반응을 한정하는 반응 특이성으로 나누어진다. 효소의 반응속도와 안정성은 pH에 의해서 지배되고 각 효소에 안정성, 반응속도에는 최적의 pH가 있다.
온도는 또한 반응속도와 안정성에 관계하여 온도가 높아짐에 따라 반응속도는 빠르게 되지만 어느 온도 이상으로 고온이 되면 효소 단백질이 변성되어 활성을 잃는다. 이 경우 기질 농도나 pH, 공존하는 물질의 종류와 농도 등도 영향을 주기 때문에 이들의 작용조건에서의 작용 최적온도가 결정된다. 이들은 효소를 응용하는 데에 있어서 지극히 중요한 요인들이다. 효소는 뛰어난 촉매이지만 효소를 이용하고자 하는 입장에서는 효소의 특징은 장점이 되는 동시에 단점이기도 하여 특히 반응조건이 한정되는 것은 단점이 될 수 있다.
효소의 특성을 보다 적극적으로 활용하는 방법으로 효소의 고정화가 있다. 효소를 적당한 물질과 흡착․결합․가교 또는 포괄시킴으로써 활성을 유지한 그대로 불용성으로 고정화효소가 된다. 고정화효소를 사용하면 연속반응이 가능하게 된다. 반응시간을 단축할 수 있다. 반응장치의 소형화, 반응조건의 제어 용이, 부반응의 방지가 가능하고, 반응생성물의 순도 및 수량을 높일 수 있다. 조작의 간편, 노동력의 경감, 효소의 이용효율 향상 등의 이점이 있다. 효소의 구조와 기능은 아미노산의 1차 서열로 결정된다. 금후 프로테인 엔지니어링의 발전에 의하여 화학수식이나 유전자조작에 의한 아미노산 서열의 변환으로 효소의 질적 개량이 가능할 것으로 기대되고 있다.
(식품과학기술대사전, 2008.4.10, 광일문화사)
효소(가용성-, 화학적-)의 발견은 19세기에 생물학적인 현상을 화학적인 설명으로 고취하는데 중요 하였다. 1833년 파엔(Payen, 1795-1871)과 펠소즈(Persoz, 1805-1868)는 알코올이 맥아(malt)의 수용성추출물을 침전시켜서 전분풀이 액화될 수 있는 능력을 지닌다는 것을 발견하였다. 다음해에 위점막(stomach mucosa)을 추출해서 시험관내에서(in vitro)소화를 일으키는 것을 보였고, 1836년에는 펩신을 분리하였다. 이들의 접촉분해에 의한 생물학적인 예들은 명백히 불변의 물질에 의해서 효력이 나타는 것이기 때문에, 같은 성질을 지닌 많은 무기화학반응과 연관을 갖는 것이고, 예를 들어 백금[촉매]의 접촉작용과 황산에 의한 알코올의 에테르로의 전환[에테르화]을 들 수 있다. 베르젤리우스(Berzelius, 1779-1848)는 관련된 메카니즘의 설명 없이 이런 현상을 포괄하는 촉매라는 용어를 도입했다. 리비그(Liebig, 1803-1873)는 발효작용을 설명하면서, 질소함유물의 분해가 기저에 발신 진동을 통해서 이러한 변화를 전달한다고 주장하였다. 1860년 베르톨레가 세포내의 효소인 전화효소(invertase)를 발견했음에도 불구하고, 용해성효소가 물질대사에서 단지 일 부분의 역할 만을 한다는 것과 특히 소화에 관계된다는 것으로 생각되었다. 소수의 연구자들이 효소를 일반적인 물질대사에서 으뜸으로 여겼지만, 19세기 후반이 되자 원형질에 기초한 이론과 살아있는 세포의 완전성에 더 큰 주의를 기울이게 되었다. 이러한 생각은 파스퇴르(Pasteur, 1822-1895)의 알코올발효의 연구에 의해서 지지를 얻게 되었다. 부흐너(Buchner, 1840-1917)는 무세포(cell-free)발효를 발견하여 효소화학용어로서 물질대사과정을 따로 떼어 낼 수 있는 가능성을 높였다. 이러한 자극은 개선된 정제와 분리기술 덕분에 이용이 가능해진 것이고, 개체효소의 연구를 용이하게 해주었다. 효소의 결정화는 숨머(Summer, 1887-1955)에 의해서 1926년 작빈 우레아제(jackbean urease)가 최초였다. 그러나 이러한 값있는 공헌이전에도 화학반응속도론과 같은 중요연구가 있었고, 피셔(Emil Fischer, 1852-1919)는 효소와 기질간의 입체 특이적 상호작용이 자물쇠-열쇠(lock and key)가설이라는 모델로 연구를 하였다 .
(과학사사전, 2011.2.1, 이호중)
전효소 [holoenzyme, 全酵素]
효소의 종류에 따라서, 단백질로 구성된 효소만으로 활성을 가지는 경우도 있지만, 단백질에 단백질이 아닌 보조인자가 결합해야 활성을 가지는 효소도 있다. 후자의 경우에서 보조인자를 제외한 단백질 부분만을 주효소라고 하고, 주효소에 보조인자가 결합하여 완전한 활성을 가진 효소를 전효소라고 한다. 보조인자와 결합하는 효소의 예로는 탄산탈수효소가 있다. 아연 이온을 보조인자로 가지고 있으며, 이 보조인자가 효소의 활성부위에 결합해 있다. 활성부위란 효소에서 기질과 결합하는 부위를 말한다.
보조인자는 크게 두 종류로 나눌 수 있다. 무기 이온이 한 종류이고, 유기화합물로 이루어진 조효소가 다른 한 종류이다. 무기 이온에는 철 이온(Fe2+), 마그네슘 이온(Mg2+), 망가니즈 이온(Mn2+), 아연 이온(Zn2+)과 같은 금속 이온이 있다. 조효소의 경우 비타민이나 유기영양분이 변형된 것이 대부분이며 조금만 섭취해도 되는 것들이다. 이와 같은 보조인자 중 특별히 효소와 매우 강하게 붙어 있거나, 매우 강한 결합인 공유결합을 하는 것을 보결족이라고 부른다. 이런 보결족은 강하게 결합하지 않는 다른 보조인자와 구분이 된다. NADH는 효소가 반응을 할 때 효소로부터 떨어져 나가는 보조인자(그 중에서도 조효소)로서 보결족이 아닌 예이다.
산화효소 [oxidase]
옥시다아제라고도 한다. 정식으로는 기질 이름에 산화환원효소(oxidoreductase)를 붙여서 부르는 효소군이며, 그 관용명으로 옥시다아제라는 이름이 쓰인다. 예를 들면, 정식명 글루코옥시산화환원효소의 관용명으로서 글루코오스옥시다아제라는 이름이 쓰인다.
산화효소 반응에 의하여 기질이 산화됨과 동시에 산소가 환원되는데 그때 산소가 과산화수소가 되는 것과 물로 되는 것으로 크게 나뉜다. 과산화수소가 되는 예에는 푸른곰팡이류에 존재하는 글루코스산화효소, 생우유나 간 등에 존재하는 잔틴산화효소, 동물조직 중에 존재하는 D-아미노산산화효소 등이 알려져 있다.
이들 효소는 보결분자단에 의하여 분류하면 모두 플라빈효소에 속한다. 물로 되는 예로서는 시토크롬산화효소·락카아제(폴리페놀산화효소)·아스코르브산산화효소 등이 있다. 모두 중금속(철·크로뮴·구리 등)을 함유하는 것이 특색이며, 시토크롬산화효소는 세포호흡에 관여하는 효소계 중에서 가장 산소에 가까운 곳에 위치하는 중요한 효소이다.
중합효소 [polymerase, 重合酵素]
폴리머라아제라고도 한다. 일반적으로 중합효소라는 말을 붙이는 것으로 RNA와 DNA가 있으며, 아밀로오스·셀룰로스 등의 합성에 관여하는 것은 합성효소라고 한다. 중합효소는 단위체로부터 차례로 전이반응에 의해 고중합체를 형성하는 경우가 많으므로, 중합효소는 일종의 전이효소에 속한다. 예를 들면, RNA 중합효소는 뉴클레오시드-3-인산으로부터 피로인산(pyrophosphate)이 유리되면서 뉴클레오티딜기(基)를 올리고 또는 폴리뉴클레오티드의 3말단에 포스포디에스터 결합으로서 전이시키는 반응을 촉매한다. 이 반응은 미리 DNA를 가해 둘 필요가 있다. 이것은 RNA 중합효소가 DNA와 결합하고, 그 위에서 DNA의 디옥시리보뉴클레오티드의 배열에 상보적(相補的)인 배열을 한 RNA를 형성하기 때문이다.
DNA가 존재하지 않으면 일어나지 않으므로 이 효소를 DNA 의존성 RNA 중합효소라고 한다. 이러한 경우 DNA는 RNA 중합효소에 의한 RNA합성의 주형(鑄型)이 된다. 중합효소의 경우 반드시 주형을 필요로 하지 않는 경우도 있으나, 미리 전이되는 기를 받는 소중합체 또는 중합체를 가해 두면 반응이 그 초기부터 신속하게 진행되는 경우가 많다. 이러한 경우 첨가되는 수용체(受容體)를 일반적으로 시발체(始發體: primer)라고 한다.
인공효소 [synthetic enzyme, 人工酵素]
생물을 생산하는 효소는 실온의 수용액 안에서 여러 화학반응을 능률적으로 진행하는 촉매이며, 목적으로 삼는 물질만을 생산하는 높은 선택성을 지닌다. 그러나 자연 속에 존재하는 효소는 분자량이 큰 복잡한 화합물이기 때문에 인공적으로 합성하는 데는 많은 노력과 비용을 필요로 한다. 그래서 비록 효소와 화학구조가 다르지만 효소에 가까운 성능을 가진 촉매의 개발·연구가 여러 나라에서 활발하게 진행되고 있다.
이제까지 일부는 천연 효소에 가까운 것이 만들어졌으나 선택성에서는 천연의 효소에 미칠 만한 것이 거의 없었다. 그러나 생명과학의 일환으로서 에너지 절감과 저공해의 인공효소 개발은 이제부터의 중요한 과제이며, 새로운 화학공업을 지탱하는 기둥이 될 가능성이 크다.
아포효소 [apoenzyme]
즉, 효소가 복합단백질단순단백질+보결분자단(補缺分子團)과 같은 구성을 가진 복합단백질인 경우의 단순단백질부분을 말한다. 이 아포효소와 조효소를 결합하여 촉매능을 갖는 복합단백질을 완전효소 또는 홀로효소(holoenzyme)라고 한다. 결손효소는 단독으로는 효소작용을 가지지 못한다. NAD는 조효소보다는 오히려 기질이라고 생각하는 것이 적절하고 아포효소에 있는 탈수소효소의 작용으로 환원형이 된다.
소화효소 [digestive enzyme, 消化酵素]
효소란 생물체 내에서 반응속도가 느린 화학반응을 촉진시키는 단백질을 말한다. 동물이 섭취한 음식물 속에는 분자량이 매우 큰 고분자 유기화합물들이 많은데, 이들은 그 큰 분자량으로 말미암아 소화관의 세포막을 통과하지 못한다. 따라서 이 물질들이 소화관의 세포막을 통과하여 체내로 흡수되기 위해서는 분자량이 작은 저분자 물질로 분해되어야 한다. 소화효소는 가수분해(加水分解)의 과정을 통하여 동물의 소화관 내에서 음식물 속의 고분자 유기화합물을 저분자 유기화합물로 분해하는 효소를 말한다.
일반적으로 효소가 존재하지 않는 상태에서는 소화과정이 거의 이루어지지 않기 때문에 고분자화합물은 분해되지 않은 채 배설된다. 체내의 화학반응은 효소에 의하여 최대 수천 배 또는 수만 배 이상 빠르게 작용하며 소화효소 역시 마찬가지로 음식물 속의 고분자 물질을 매우 빠른 속도로 저분자 물질로 분해하여 흡수가 용이하도록 돕는다. 소화는 대표적인 가수분해작용의 예로 이 때 고분자 유기화합물이 저분자로 분해되기 위하여 물분자가 반드시 첨가된다.
소화효소는 다른 효소들과 마찬가지로 단백질로 이루어져 있어 열, 산성도(酸性度:pH로 보통 나타냄), 자외선에 대한 생체 내 단백질의 특성을 따른다. 따라서 열에 대단히 약하여 온도를 높이면 그 활성(活性)을 상실한다. 대개의 소화효소는 60 ℃ 이상에서 효소의 기능이 없어진다. 또, pH에도 그 활성을 크게 의존하는데, 대개의 효소는 pH 7 근처의 중성에서 활성이 가장 크다. 그러나 위에서 분비되는 펩신의 경우 pH 2 정도의 산성에서 활성이 가장 크다. 이처럼 소화효소는 그 분비기관과 기능에 따라 최적활성을 보이는 환경에 차이가 있다.
소화효소는 단백질분해효소와 탄수화물분해효소, 지방분해효소로 나눌 수 있다. 단백질분해효소로는 펩신, 펩티다아제, 트립신 등이 있고 탄수화물분해효소로는 아밀레이스, 글리코시다아제, 덱스트리나아제, 락타아제, 수크라아제, 말타아제 등이 있으며 지방분해효소로는 라이페이스가 있다. 각 소화효소는 분비기관에 따라 그 종류가 다르며 활성화되는 조건도 달라진다.
충전효소 [Charging enzyme]
세포내에서 DNA에 의해 단백질이 만들어지는 과정에서 mRNA가 가지고 있는 뉴클레오티드(nucleotide)의 언어를 단백질의 아미노산(amino acid) 언어로 바꾸는 일을 번역(translation)이라 한다. 번역에서는 20개의 아미노산중 하나의 아미노산이 mRNA에 의해 암호화된 정보, 즉 코돈(codon) 서열에 따라 적절하게 연결되어야 하는데 이 때 tRNA의 역할이 중요하다. tRNA는 mRNA의 코돈에 대한 안티코돈(anticodon)을 가지고 있어서 mRNA에 해당하는 아미노산을 운반해 주는 역할을 한다. 이를 위해서는 사전에 각각의 tRNA가 적절한 아미노산과 결합하는 것이 매우 중요한데 tRNA가 아미노산과 결합하게 되는 과정을 충전과정이라 한다. 충전효소는 이러한 충전과정에서 아미노산을 그에 맞는 적절한 tRNA와 연결시켜주는 효소이다.
아미노산은 충전효소에 의해 tRNA 3'말단에 있는 염기서열‘CCA'에 부착하게 된다. 아미노산의 수에 맞게 20가지의 충전효소와 그 이상의 서로 다른 tRNA가 존재한다. 충전효소는 각각 특정 형태의 tRNA를 인식하고 이를 특정한 아미노산에 고에너지공유결합으로 연결시킨다. 예를 들면, 알라닌(alanine) tRNA의 충전효소는 한 수용부위에서는 알라닌 tRNA와 결합하고 다른 수용부위에서는 알라닌 아미노산과 결합한 다음 ATP(아데노신삼인산)의 도움으로 알라닌을 tRNA에 연결시키는 것이다.
호흡효소 [respiratory enzyme, 呼吸酵素]
산화효소나 탈수소효소 등을 가리키며, 모두 활성단으로 철이나 구리 등의 중금속, 또는 플라빈이나 피리딘 등의 조효소를 함유하는 복합단백질이다. 좁은 뜻에서는 세포호흡에 대하여 바르부르크가 상정한 호흡효소(산소전달효소)를 말한다. 헴단백질의 일종이며 시토크롬 산화효소와 같은 물질이다. 산소에 의한 시토크롬 C의 산화를 촉매한다.
구성효소 [constitutive enzyme, 構成酵素]
구성성효소(構成性酵素)라고도 한다. 세포의 구성 성분으로서 합성되는 효소라는 뜻으로 이 이름이 붙여졌다. 효소의 합성방식에 따라서 유도성효소 ·억제성효소와 대비된다. 리프레서를 생성하는 조절유전자가 원래 없거나, 이것이 원래부터 변이를 일으킨 것으로 추측된다. 그 때문에 효소합성량은 촉진유전자(promoter)에 붙는 RNA 중합효소의 친화성 등에 의하여 결정되며, 계(系)에 따라 크게 다르다. 생물에 필요한 구성성분을 항상 부여하기 위한 효소에는 이러한 예가 많다고 추측된다.
유도효소 [induced enzyme, 誘導酵素]
적응효소라고 한다. 유도물질이란 유도되는 효소반응계의 기질 또는 그 유연물질이다. 일반적으로 반응계의 출발물질로서 그 첨가에 의하여 다음 전과정의 효소군이 순차 유도되는 경우가 많다. 이것을 계열유도(系列誘導)라고 한다. 대표적인 예로서 대장균의 β-갈락토시다아제계가 알려져 있다. 그 반응경로의 연구는 대사조절 ·대사경로 등의 발견과 관련하여 중요하다. 1961년 프랑스의 F.자콥과 J.모노에 의하여 발표된 가설에 의하면, 유도물질은 조절유전자에서 생성되는 리프레서[抑制體]와 결합하여 이것을 비활성화시키고, 그 결과 구조유전자 상의 mRNA 합성이 가능하기 때문에 효소단백질의 합성이 이루어진다. 유도는 대사억제와 역의 관계에 있고, 또 유도효소는 생체가 본래 보유하고 있는 효소(구성효소)와 대비하여 생각된다.
동질효소 [isozyme, 同質酵素]
예를 들면, 캐프런이나 마퍼트 등에 의하여 연구된 닭의 젖산탈수소효소에는 흉근(胸筋)에서 추출되는 것과 심근(心筋)에서 추출되는 것이 있다. 이들은 효소단백질의 아미노산 조성, 물리화학적 성질, 효소학적 성질(예를 들면, 미카앨리스 상수나 턴오버수), 면역학적 성질 등이 서로 다르다는 것이 밝혀져, 근육형(M형)과 심장형(H형)이라고 한다. 이들을 전기이동(電氣移動)으로 조사한 결과, 그 중간에 속하는 것까지를 포함하여 모두 5종류의 젖산탈수소효소의 동질효소가 존재한다는 것이 밝혀졌다. 5종류의 존재양식은 조직에 따라 다르며, 세포 분화(分化)와의 사이에 밀접한 관계가 있음을 시사한다.
동질효소는 명백하게 다른 2종류의 구성요소가 4개 접합하여 형성되는데, 결국 HHHH, HHHM, HHMM, HMMM, MMMM의 5종류의 조합으로 되는 것이 존재한다. H 및 M의 구성요소는 각각 별개의 유전자의 지배를 받는데, 흉근에서는 M에 대응하는 유전자활성(遺傳子活性)이 강하게 작용하고 있으며, 반대로 심근에서는 H에 대응하는 유전자의 활성이 보다 강하기 때문에, 각각 M 또는 H를 많이 함유하는 동질효소가 대부분을 차지하는 것이라고 생각되고 있다. 현재는 알도라아제 ·핵소키나아제 및 그 밖의 효소에 대해서도 많은 동질효소의 존재가 알려져 있고 세포가 암성화(癌性化)되는 데 따라 동질효소의 양식이 변화하는 것도 알려져 있다.
구리효소 [copper enzyme, -酵素]
구리 이온이 기능을 나타내는 활성 중심이며, 모든 분자 상태의 산소를 활성화하고 유기화합물의 산화반응을 촉매한다. 반응형식은 다음 세 가지로 분류된다. ① 라카아제, 아스코르베이트 산화효소 2AH2 + O2 → 2A + 2H2O, ② 타이로시나아제, 도파민 β-수산화효소 AH2 + O2 + XH → A + H2O + XOH, ③ 우리카아제, 갈락토스 산화효소 AH2 + O2 → A + H2O2 . 여기서 AH2는 산화되는 물질의 환원형, A는 산화형, X는 반응에서 수소받개가 되는 물질이다.
제한효소 [restriction enzyme, 制限酵素]
제한효소가 인식하는 염기배열 중의 특정한 염기를 메틸화하여 제한을 받지 않는 상태로 DNA를 일시적으로 변화시키는 현상을 수식(修飾)이라고 하고, 이런 작용을 하는 효소를 수식효소라고 한다.
제한효소에 관련된 현상은 1960년대 초기부터 연구되어 스위스의 미생물학자 W. 아르버에 의해 박테리오파지와 대장균의 계(系)에서 해명되었고 1970년 초기에는 미국의 미생물학자 H. O. 스미스와 네이선스 등에 의해 부위특이성(部位特異性) 제한효소의 발견 및 연구, DNA의 구조해석 등이 이루어져 유전공학의 기초가 마련되었다. 이 업적으로 이들에게는 1978년 노벨 생리학·의학상이 각각 동시에 수여되었다.
제한효소는 그 특성(절단양식이나 활성발현인자 등)에 의해 Ⅰ, Ⅱ, Ⅲ형의 3군(群)으로 대별된다. Ⅰ형효소는 활성발현에 ATP, S-아데노실메싸이오닌 및 마그네슘이온(Mg2+)을 필요로 하고, DNA 속의 인식염기배열로부터 떨어진 부위를 절단하는데 그 위치는 일정하지 않다. Ⅱ형효소는 유전공학에서 널리 사용되는 것으로 활성발현에 마그네슘이온을 필요로 하여 DNA분자의 특정한 염기배열을 인식하고 그 부위 또는 인식염기배열로부터 일정 염기 떨어진 인접부위를 정확하게 절단한다. 또 이 효소의 인식염기배열은 3~6개의 2회전 대칭구조를 취하고 있는 경우가 많다. Ⅲ형효소는 활성발현에 ATP와 마그네슘이온을 필요로 하고, DNA 속의 인식염기배열로부터 수십 염기 떨어진 부위를 절단한다.
제한효소는 이미 200여 종 이상 발견되었고, 생산균주(菌株) 고유의 특이성을 나타내기 때문에 생산균의 속명(屬名)의 머리글자 1문자, 종명(種名)의 머리글자 2문자 및 주명(株名)을 붙여 써서 표시한다. 같은 균주가 2종 이상의 제한효소를 생산하는 경우에는 순차적으로 로마숫자를 첨가하는 명명법이 널리 사용되고 있다. 예를 들면, 대장균 Escherichia coli의 B주에서 발견된 제한효소는 Eco B라고 표기하며, 이것은 Ⅰ형효소이다. 같은 대장균 RY13의 경우는 Eco RⅠ이고, 또 R245의 경우는 Eco RⅡ가 되며, 모두 Ⅱ형효소이다.
부화효소 [hatching enzyme, 孵化酵素]
동물이 부화할 때 배세포에서 분비되는 난막(卵膜)을 녹이는 효소로 주로 단백질 분해 효소이다. 화학적으로는 성게의 부화효소가 결정으로 얻어지며, 흡수스펙트럼법에 의하면 말똥성게에서는 이 결정이 단일단백질이며 트립신 모양의 단백질에 2종의 활성단백질이 첨가되어 수정막을 녹이는 특수한 효소를 만든다. 양서류의 도롱뇽에서는 유생의 머리부분에 있는 전액선(前額腺), 어류인 송사리에서는 유생의 내배엽성 거대세포에서 분비된다.
탈탄산효소 [decarboxylase, 脫炭酸酵素]
카복실리아제(carboxylyase)·데카복실라아제·카복실이탈효소·탄산이탈효소라고도 한다. α-케토산데탈탄산효소·β-케토산탈탄산효소·옥살산탈탄산효소 등이 있다. 생체 내에서 탄산이탈반응을 촉매하는 효소에는 L-타이로신탈탄산효소·L-트립토판탈탄산효소 등과 같은 아미노산탈탄산효소와 피루브산을 탄산이탈시키는 피루브산탈탄산효소처럼 산화환원반응을 수반하지 않는 것 외에도, 피루브산산화효소와 같이 산화환원 반응을 수반하는 것이 있는데, 후자는 별도로 산화효소 속에 넣어서 다루고 있다.
생리상 중요한 구실을 하는 것이 많으며, 옥살로아세트산카복실이탈효소·옥살로석신산탈탄산효소 등은 TCA회로의 한 단계로서 중요하며, 세균에 의한 감염이나 부패에서는 아미노산탈탄산효소가 중요한 작용을 하고 있다. 또 아미노산탈탄산효소는 특이성이 높기 때문에 미량의 아미노산 정량에 이용된다. 이들 효소 가운데는 조효소로서 피리독살인산을 요구하는 것(대개의 아미노산탈탄산효소 등)과, 티아민피로인산을 요구하는 것(피루브산탈탄산효소 등)이 알려져 있다.
불용화효소 [不溶化酵素]
효소의 공업적 이용은 제약과 식품공업에서 중요하다. 유기합성적으로는 불가능한 반응이라도 효소를 이용하면 쉽게 가능한 경우가 많다. 그러나 효소는 값이 비싸고 쉽게 변성하기 때문에 공업적인 회수가 어렵다. 이 문제를 해결하기 위해 생각해낸 것이 불용화효소인데, 유리상태인 효소의 성질을 그대로 남기고 반응액으로부터의 분리를 용이하게 하기 위해 촉매고분자에 효소를 공유결합시킨 것이다.
분리가 용이할 뿐만 아니라, 분리할 때 효소활성이 저하되지 않으며, 유리된 효소보다 안전성이 높고 재사용이 가능하다. 또, 선택적 가수분해에 의해 아세틸 D-, L-아미노산의 광학적 분할을 하는 외에 포도주 ·맥주공업에서의 청징제(淸澄劑) 및 우유의 장기보존에 사용된다.
고정화효소 [固定化酵素]
효소를 고정화시키는 방법은 다음과 같다. 불용성 유기 또는 무기운반체(셀룰로스, 다리결합 텍스트란, 아가로스류 등의 다당, 다리결합 폴리아크릴아마이드, 폴리메타크릴산무수물, 폴리아미노산 등의 합성고분자, 다공성 유리 및 세라믹스 등)에 정전기력, 소수력(疎水力), 공유결합 등으로 결합한다. 또 효소 분자 사이를 다리결합 시약으로 연결하거나 천연 또는 합성고분자의 겔이나 반투막 또는 중공사(中空絲) 안으로 둘러싸서 고정시키는 방법이 있다.
고정화효소는 천연적인 효소에 비하여 활성은 약간 떨어지지만, 일반적으로 열이나 약제에 대한 저항력이 크고 반응계에서 쉽게 회수하여 재이용할 수 있기 때문에 유기물질의 생산, 환경오염 물질의 제거, 임상분석을 비롯한 용도가 다양하며 장기간 안정적이고 반복해서 사용할 수 있는 촉매로서 그 응용이 확대되고 있다. 특히 고정화효소를 채운 분리관을 사용하면 반응물이 위에서 연속적으로 주입되어 아래에서 생성물이 얻어지므로 연속 생산이 가능하다. 고정화되는 효소를 비롯한 이들 생체입자의 고정화에는 인공장기나 새로운 형태의 의학에 대한 용도도 기대된다.
플라빈효소 [flavin enzymes]
조효소에 유래하는 황색을 띠므로 황색효소라고 불리며, 맥주 효모로부터 처음 발견된 구황색효소는 역사적으로 중요하다. 처음으로 보결분자단의 개념을 도입하고 또한 비타민 B2와의 관계에 새로운 견해를 더한 것으로 알려져 있다. 2종의 조효소에 대한 특이성은명확하며, 보통 다른 하나와 대치하는 일은 없다. 또 리보플라빈 유도체는 형광을 나타내는데 플라빈효소는 그렇지 않고 이것에서 효소단백질 부분과 조효소의 결합에는 조효소의 이소알록사딘핵(核)의 3위의 NH 및 인산부분이 관여하는 것으로 추정된다.
역전사효소 [reverse transcriptase, 逆轉寫酵素]
RNA 의존성 DNA 폴리머라아제(RNA dependent DNA polymerase)라고도 한다. 종양(腫瘍)을 일으키는 RNA 바이러스에는 감염 후 오랜 기간 숙주 안에 유전정보가 남아 있는 것을 알고, 미국의 바이러스 학자 H.M.테민은 RNA가 DNA에 복제되어 있다고 가정하였다. 1970년 테민과 D.볼티모어는 제각기 바이러스 입자 자체에 역전사효소 활성이 있음을 발견하고, 이 업적으로 1975년 노벨생리 ·의학상을 수상하였다.
바이러스 감염 후, 이 효소는 바이러스 입자 속에 있는 RNA와 상보적 DNA(complementary DNA라 하며 cDNA로 약기함)를 합성하여, 일단 RNA-DNA 하이브리드(雜種:hybrid)가 된 다음에는 이중고리의 DNA가 되어 숙주 염색체에 편입된다. 최초에는 RNA 바이러스 감염세포에만 있는 것으로 알려졌으나, 그 후 정상세포에서도 발견됨으로써, mRNA가 DNA에 역전사될 가능성도 배제하지 않고 있다. mRNA에 대응되는 DNA(cDNA)를 합성하기 위하여 유전자 조작실험에서는 흔히 사용되는 효소의 하나이다. DNA → RNA → 단백질로 이어지는 유전정보의 흐름에 대하여 RNA → DNA의 역방향의 흐름을 나타낸 것으로서 중요시된다.
RNA중합효소 [RNA polymerase]
유전자(gene)에 있는 프로모터(promoter)라는 특수한 DNA 염기서열에 결합하여, 전사를 시작한다. 4종류의 뉴클레오티드(ATP, GTP, CTP, UTP)를 기질(substrate)로 사용하여, 주형으로 사용하는 DNA 염기에 상보적인 염기를 결합시킨다. 특수한 DNA 염기서열인 종결신호(termination signal)를 만날 때까지 전사를 계속 하고, DNA로부터 떨어져 나간다. 원핵세포(prokaryote)에는 한 종류의 RNA중합효소가 있으나, 진핵세포(eukaryote)에는 세 종류(RNA중합효소Ⅰ, Ⅱ ,Ⅲ)의 RNA중합효소가 있다. 세 종류의 RNA중합효소 모두 형태가 비슷하며, 공통된 구성요소를 가지고 있지만, 다른 유전자의 프로모터에 결합함으로써 다른 유전자를 전사한다.
RNA중합효소Ⅰ
리보솜(ribosome)을 구성하는 리보솜RNA(ribosomal RNA)를 전사한다. 리보솜은 단백질 합성이 이루어지는 곳이다. 전사된 리보솜RNA는 여러 단백질과 결합하여 리보솜을 이룬다.
RNA중합효소Ⅱ
메신저RNA(messenger RNA, mRNA)와 그 외의 특수한 RNA를 전사한다. 메신저RNA는 실제로 단백질을 만드는 정보를 담고 있는 RNA이다. 전사된 후 리보솜에서 단백질로 번역(translation)된다. 번역(translation)이란 메신저RNA의 코돈(codon)에 해당하는 아미노산(amino acid)을 이어서 결합하는 과정이다. RNA중합효소Ⅱ는 수많은 전사인자(transcription factor)라고 불리는 단백질들의 도움을 얻어 전사를 한다. 전사인자는 프로모터에 결합하여, RNA중합효소Ⅱ가 프로모터에 결합하는 것을 용이하게 하며, DNA 이중나선의 분리를 돕는다.
RNA중합효소Ⅲ
전달RNA(tRNA, Transfer RNA)와 일부의 리보솜RNA를 전사한다. 전달RNA에는 메신저RNA의 코돈(codon)에 상보적으로 결합할 수 있는 안티코돈(anticodon)이 있다. 안티코돈을 통해 메신저RNA와 리보솜에서 결합한다. 그 때 메신저RNA의 코돈에 해당하는 아미노산을 리보솜에 전달하여 단백질을 합성하게 한다.
효소 저해제 [Enzyme inhibitor]
효소 저해제가 효소에 결합함으로써 효소와 기질(substrate)의 결합을 막고 결과적으로 효소의 촉매작용을 방해하게 된다. 저해제의 결합은 가역적일 수도 있고 비가역적일 수도 있다. 비가역적인 저해제는 대개 효소에 작용하여 화학적인 변화를 야기한다. 효소 활성에 꼭 필요한 효소의 아미노산 부위를 변형시킴으로써 본래의 기능을 상실하게 만드는 것이다. 이와 달리 가역적인 저해제들은 효소에 결합하여 기질과의 결합을 물리적으로 방해하거나, 효소-기질 복합체(complex)와 비공유결합으로 결합하여 효소의 작용을 방해한다.
효소 저해제는 생물체 내에서 자연적으로 만들어지며 신진대사의 조절에 관여한다. 예를 들어 음성피드백억제(negative feedback inhibition)에서는 대사과정의 결과 만들어진 산물이 거꾸로 그 대사과정을 억제하게 되는데 이는 세포가 항상성(homeostasis)을 유지하는데 있어서 매우 중요하다.
이러한 특성과 중요성 때문에 효소저해제는 약으로서의 효용가치가 높으며, 따라서 효소 저해제를 찾고 그것을 개선시키는 일은 생화학이나 약학 등에서 활발히 연구되고 있는 분야이다. 치료용 효소 저해제에서 중요한 것은 그것의 특이성(specificity)과 유효성(potency)이다. 즉, 저해제가 여타 효소들과의 결합이 없이 목표로 하는 효소와 얼마나 특이적이고 효과적으로 잘 결합하는가를 말하는 것이다. 특이성과 유효성이 높을수록 약의 부작용과 독성은 최소가 된다.
G4생성효소 [Exomaltotetrahydrolase]
Pseudomonas stutzeri의 배양물에서 얻어진 효소로 백색∼엷은 황색∼갈색의 분말 또는 투명∼갈색의 액체로 된 식품제조용 첨가물이다. 물에 용해되며, 에탄올에 용해되지 않는다. 적정 pH는 약 8이며, 40℃이상에서 실활한다. 전분의 아밀로오스 또는 아밀로펙틴의 비환원말단에서 α-1,4 결합을 가수분해해 maltotetraose를 생성한다. 주로 효소제제로 이용한다. 역가조정, 품질보존 등을 위하여 희석제, 안정제 등을 첨가할 수 있으며, 흡습성이 강하므로 냉암소에 밀봉 보존하여야 한다.
DNA 중합효소 [DNA polymerase, ─重合酵素]
1956년 A.콘버그가 미생물에서 발견했으며, 지금은 생물계 전반에 널리 존재한다는 사실이 알려져 있다. 특히, 세포분열이 왕성한 조직에 많고 세포분열에 선행되는 DNA복제나 DNA손상시 회복에 작용하는 것으로 생각된다. 이 효소의 작용에는 마그네슘이온 Mg2+을 필요로 하고, 또 DNA가 합성될 때는 기존의 DNA사슬이 주형으로 작용하고, 새롭게 합성되는 DNA의 염기배열은 주형으로 한 DNA에 의존된다. 대장균에서 정제된 DNA중합효소의 분자량은 10만 9000이고, 최적 pH는 8.7이다. 최근 대장균의 돌연변이에서 이 중합효소가 없는 것과 있어도 활성이 극히 낮은 것이 발견되었는데, 콘버그가 최초에 발견한 DNA중합효소는 DNA복제보다는 손상된 DNA의 회복에 효용이 있는 것이었다고 생각하게 되었다. 그리고 DNA 복제에 작용하는 효소가 막계(膜系:세균의 세포막, 진핵생물의 핵막)에 존재한다는 것이 밝혀졌다.
탈수소효소 [dehydrogenase, 脫水素酵素]
수소이탈효소·디하이드로제나아제라고도 한다. 탈수소반응은 호흡·발효·생합성 등에서 대사물질이 첫 번째로 받는 산화단계로서 매우 중요하며, 에너지 대사에서 기본적인 역할을 하고 있다. 기질에 대한 특이성을 가지기 때문에 많은 종류의 탈수소효소가 알려져 있다.
각각의 명칭은 보통 대표적인 기질의 이름을 앞에 붙여 명명한다. 작용하는 기질의 수소공여체 부위가 CHOH인 것(알코올탈수소효소 등), 알데하이드 또는 케톤기인 것(알데하이드탈수소효소·피루브산탈수소효소 등), CH-CH기인 것(석신산탈수소효소 등), CH-NH2기인 것(대부분의 아미노산탈수소효소 등), NADH2 또는 NADPH2인 것(글루타티온환원효소 등), C-NH기인 것 등으로 분류된다.
또 탈수소효소는 대부분 결손효소(apoenzyme)와 조효소(coenzyme)로 이루어지며, 조효소의 화학적 조성에 따라 다음과 같이 분류되기도 한다.
① 피리딘효소: 피리딘뉴클레오티드류(NAD, NADP)를 조효소로 하는 것으로서, 알코올탈수소효소(NAD), 아이소시트르산탈수소효소(NADP) 등
② 플라빈효소: 플라빈뉴클레오티드(FMN, EAD)를 조효소로 하는 것으로서 NADPH2, 시토크롬 C 환원효소 등
③ 시토크롬과의 반응에 관여하는 것: 효모의 젖산탈수소효소(시토크롬 C) 등 생체 내에서는 대사물질의 산화환원계가 대부분 어떤 공통의 산화환원계를 중개시킴으로써 수소의 전달이 이루어진다.
세포외효소 [exoenzyme, 細胞外酵素]
세포에서 분비된 형태로, 또는 자연으로(세포의 사멸에 의한 것이 아니다) 세포 밖으로 방출되어 거기서 효소작용을 영위하는 효소로, 생체외효소라고도 한다. 세포내효소와 대응되는 말이다. 소화액(消化液) 속의 소화효소는 그 예이다. 미생물의 가수분해 등에 따라서 배양액 중에 증명된 것을 세포외효소(균체외효소), 균체내에 나타난 것을 세포내효소(균체내효소)라고 부르는 경우도 많다.
가수분해효소 [hydrolase, 加水分解酵素]
국제생화학연합에서는 효소의 분류와 명명에 관한 기준을 만들기 위해 위원회를 설립하고, 1961년에 이 위원회에서 효소가 촉매로 작용하는 화학반응의 형식에 따라서 효소를 6가지로 분류하였다. 가수분해효소는 그 중 제3류에 주어진 명칭이다. 이 분류에 속하는 효소는 생체 내에서 이루어지는 여러 가지 가수분해반응에서 작용하며 그 수도 많고, 또한 중요한 것도 많다. 가수분해효소류는 9개의 군으로 분류되어 있다.
① 에스터 결합에 작용하는 효소: 카복실산·인산·황산 등의 에스터를 가수분해한다(X─CO·O─Y + H2O → X─CO·OH + HO─Y). 리파아제·콜린에스테라아제·포스파타아제·DNase(다이옥시리보뉴클레아제) 등이 이 군에 포함된다.
② 글리코실 화합물에 작용하는 효소: 당(糖)의 환원성 하이드록시기와의 사이에서 생성된 글리코시드 결합을 가수분해한다(X─O─Y + H2O → X─OH + HO─Y). α 및 β 아밀라아제·글리코시다아제·뉴클레오시다아제 등이 있다.
③ 에테르결합에 작용하는 효소: 아데노시루호모시스티나아제가 있다.
④ 펩티드결합에 작용하는 효소: 로이실아미노펩티다아제·카복시펩티다아제·펩신·트립신·키모트립신 등 많은 단백질 분해효소가 이것에 속한다.
⑤ 펩티드 이외의 탄소-질소 결합에 작용하는 효소: 우레아제·아스파라기나아제·페니실리나아제·아르기나아제·뉴클레오시드나 뉴클레오티드의 디아미나아제가 있다.
⑥ 산무수물에 작용하는 효소: ATPase 등이 있다.
⑦ 탄소-탄소 결합에 작용하는 효소가 있다.
⑧ 할로젠족 원소와의 결합에 작용하는 효소가 있다.
⑨ 인-질소 결합에 작용하는 효소가 있다.
산화환원효소 [oxidation-reductase, 酸化還元酵素]
생체내 유기화합물의 산화는 대부분 수소이탈에 의해 일어난다. 생물학적인 산화환원 반응식은 일반적으로 AH2+B78 A+BH2로 나타낸다. 여기에서 AH2는 수소공여체, BH2는 수소수용체라고 한다. 생세포의 생명을 유지하기 위해서는 에너지가 필요한데, 이 에너지를 공급하는 것이 생체내 산화환원 반응이며, 이 반응을 촉매하는 것이 산화환원효소이다. 생체내에는 여러 가지 산화환원효소가 존재하며, 이들은 수소공여체와 수소수용체의 한쪽 또는 양쪽에 대해 비교적 높은 기질특이성을 가지고 있으며, 이것에 따라 분류 ·명명할 수가 있다.
분자상 산소를 수소수용체로 할 수 있는 여부에 따라 산화효소와 탈수소효소로 나뉘는데, 산화효소는 분자상 산소만을 수소수용체로 하며, 탈수소효소는 분자상 산소 외에 메틸렌블루와 같은 적당한 산화환원물질도 수소수용체로 할 수 있다. 또한, 이들 효소는 대개 복합단백질로 되어 있고, 촉매작용은 각각의 보결분자족 또는 조효소의 산화 환원을 매개로 하여 이루어진다. 산화환원효소의 종류는 보결분자족 또는 조효소에 의하여 분류할 수 있다.
잔틴산화효소 [xanthine oxidase, -酸化酵素]
잔틴옥시다아제라고도 한다. 산소를 대신하여 메틸렌블루나 시토크롬 등도 전자수용체가 되며, 또 기질의 특이성도 낮고 히포잔틴이나 잔틴 외에도 상당히 많은 퓨린이 산화된다. 우유 속에서 각종 알데하이드를 대신하여 지방산으로 산화시키는 샤르딩거 효소(Schardinger's enzyme)와 같은 물질이다.
각종 동물조직·우유·미생물 등에 존재하며, 간이나 우유 등에서 정제한다. 최적 pH는 7.4로, 중성이다. FAD·몰리브데넘·철 등을 조효소로 하는 금속플라빈효소이다. 사이안이온에 의하여 저해되며, 또 잔토프테린도 저해작용을 나타낸다. 우유에서 결정화된 것은 분자량 약 29만으로 등전점은 pH 5.3∼5.4 부근에 있다.
(두산백과)
효소요법 [enzyme therapy, 酵素療法]
인체에 부족한 효소를 이용하여 질병을 치료·예방하는 대체의학의 하나이다. 효소는 인체에서 일어나는 모든 화학적인 반응에 관여하는데, 식품으로 섭취한 탄수화물과 단백질·지질 등을 분해하고 소화시키는 작용을 한다. 효소가 부족하면 인체에 필요한 영양소들을 제대로 얻을 수가 없어 여러 질환이 발생할 수 있으므로 효소를 별도로 보충하는 치료법이다.
식물효소법과 췌장효소법으로 나눌 수 있다. 식물효소법은 신선한 과일과 채소·견과류·종자 등을 골고루 섭취하여 인체에 효소를 많이 만들어주는 것으로 1920년대에 에드워드 호웰(Edward Howell)에 의해 처음으로 제안되었다.
췌장효소법은 췌장 내의 효소를 사용하여 소화와 관련된 질환들의 치료를 돕는 방법으로 1902년에 영국의 발생학자 존 비어드(John Beard)가 췌장의 추출물을 암환자의 종양에 주사하여 치료에 성공한 후 본격적으로 이용되었다.
(두산백과)
다이어트 [diet]
미용이나 건강을 위해 살이 찌지 않도록 먹는 것을 제한하는 일을 말한다. 체중을 줄이는 일은 열량섭취를 줄이거나 열량소비를 늘리면 된다. 총열량 소비량이 섭취하는 양보다 많으면 체중은 감소한다. 체지방의 손실은 열량부족과 정비례한다. 열량부족은 단기간에는 체중 감소효과가 뚜렷이 나타나지 않기도 한다. 몸의 지방을 제거하려면 저열량 식이뿐 아니라 운동이 필요하다. 사람에 따라 필요한 에너지 요구량은 다르며 체격과 하루 운동량에 따라 달라진다.
우리나라에서 흔히 사용되는 절식요법은 완전단식(생수단식), 초저열량 식이요법(덴마크식 다이어트, 효소단식, 수지침을 이용한 다이어트), 저칼로리 식이요법(보조식품을 이용한 방법) 등이 있다. 완전단식은 주로 단식원에서 하는 생수단식으로 체지방(근육 등 지방을 제외한 인체 성분)의 과다 손실을 유발하기에 좋은 방법은 아니다. 완전단식에는 무력감과 운동 내성이 감소하는 부작용이 나타난다.
초저열량 식이요법(하루 600kcal 이하)으로 대사상의 문제점이 발생하므로 전문 의사의 감독 아래 하는 것이 좋다. 임산부, 노인, 18세 미만의 성장기에는 적절한 다이어트 방법이 아니다. 저열량 식이요법(하루 800∼1200kcal)은 지방조직의 소실과 현저한 신진대사의 효과가 있지만, 의사의 지시없이는 시작하지 않는 것이 좋다. 고혈압의 비만증 환자나, 고지혈증을 가진 사람에게 적합한 방법이다.
균형절식(1일 1200kcal 이상)의 식이요법은 대부분의 사람에게 체중감소를 일으킨다. 의사의 감독 아래 각자의 개인에게 적합하게 조정하여 실시하여야 한다. 절식과 더불어 육체적인 활동(에어로빅, 조깅, 걷기, 배드민턴 등)을 늘린다는 것은 중요한 일이다. 장기간의 감량된 체중을 유지하려면 식이요법, 신체 활동량, 행동변화에 대한 계획이 중요하다.
(두산백과, 두산백과)
효소 단식(enzyme fasting)
효소단식은 식물효소를 이용하여 단식하는 대표적인 해독요법이다.
효소단식 때 많이 사용하는 식물발효액(식물발효 추출물)은 산과 들에서 자생하는 산야초, 유기농 채소와 과일, 청정해역의 해조류 등을 항아리 등에서 장기간 발효 숙성시킨 식품이다. 또는 신선한 과일이나 야채, 녹즙, 효소가 살아있는 주스를 섭취하기도 한다. 식물을 발효, 숙성시켜 이를 단식 중에 섭취하게 되면 단식 기간 중 건강을 유지할 수 있는 비타민, 미네랄, 살아있는 효소를 비롯하여 여러 영양소가 공급된다. 이들은 흡수가 용이한 주스 형태로 공급되므로 소화효소가 분비되는 소화과정이 거의 생략된 채 체내로 흡수된다. 그 동안 소화를 위해 쓰이던 에너지는 체내 독성과 노폐물을 제거시키고 자연치유력을 향상시키는 데 사용되며, 지방에 쌓여 있는 독소 제거 작용도 더 완만하고 부드럽게 일어난다. 효소단식 중에는 식물효소로 섭취되는 칼로리와 영양소가 평소에 비해 훨씬 적은 양인 것처럼 보이지만, 우리 몸은 스스로 다양한 경로를 통해 필요한 에너지를 공급한다. 미국 Northwest자연요법 클리닉 의사인 Steven Bailey는 단식 첫 이틀 동안은 간에 저장된 당이 포도당으로 전환되어 몸이 필요로 하는 에너지원으로 쓰인다고 말한다. 이것이 모두 고갈된 후엔 체내 지방이 에너지원으로 쓰이게 된다고 한다. 그리고 평상시 조리된 음식물은 체내에서 불완전 연소되어 오히려 노폐물을 쌓이게 하지만, 식물효소의 섭취는 포도당이 효소의 작용으로 더욱 잘게 부수어져 세포 내 미토콘드리아에서 완전연소 될 수 있도록 한다. 미토콘드리아 내에서 일어나는 TCA 회로의 분해 합성작용은 효소와 보조효소, 산소에 의해 일어나며 영양소를 완전 연소시켜 에너지를 생성시키기 때문에 최소의 영양소로 최대의 에너지 효율을 일으킬 수 있는 것이다. 이처럼 효소단식은 체내 에너지 소모를 최소한으로 줄이면서 에너지를 발생시킬 수 있으므로 일상생활에 전혀 지장을 주지 않는다. 하지만 적극적인 다이어트를 위해서라면 체내에 축적된 체지방을 감소시키는 것에서 가능하다. 체지방은 배설되는 것이 아니라 태워서 줄여야 하므로 운동을 통해서 체지방을 분해시키도록 해야 한다. 효소단식은 운동할 수 있는 충분한 에너지를 발생시키기 때문에 힘들이지 않고 운동을 할 수 있게 한다.
<효소단식의 효과>
▶ 단식 중 체내에 축적된 영양소를 자가 흡수하고 완전연소시킴으로서 체내에 쌓여 있던 독소가 지속적으로 배출된다.
▶ 체내의 모든 장기를 휴식하게 하여, 음식물을 소화시키는 데 쓰이는 소화효소의 소비가 줄어들어 인체의 생명력이 증대된다.
▶ 음식물 소화 과정에 사용되는 에너지가 극도로 적어지며, 여유분으로 남아 저장된 에너지와 영양 성분들이 자가 조절 시스템(면역력 상승, 세포 성장, 노폐물 제거 등)에 쓰이게 되어 자연치유력이 높아진다.
▶ 혈청 내 지방이 줄어들어 농도가 묽어진 피는 각 세포로 산소 공급을 더 많이 하게 되며, 체내 구석구석에 백혈구를 더 원활하게 공급할 수 있게 된다.
▶ 혈액이 맑아지고 흐름이 좋아지면 백혈구와 림프구가 활성화되어 항염, 항균, 항바이러스 작용이 활발하게 이루어져 면역력이 높아진다.
▶ 지방이 에너지를 낼 수 있는 분자들로 전환되는 과정을 활발하게 하여 지방의 연소를 돕는다.
▶ 효소단식과 지속적인 효소식은 세포 속 독소(LDL 콜레스테롤, 병원균, 곰팡이, 각종 플러그, 중성지방 등)를 제거하여 건강한 세포로 교체되면서 체질이 개선된다.
▶ 주위 환경에 대한 자각과 민감도가 증가되며, 뇌 속까지 정화되면서 감각이 깨어나고 기억력과 집중력이 좋아진다.
▶ 자신의 내면을 성찰할 수 있는 여유를 갖게 되고, 정신적 ․ 영적인 성숙과 깨달음으로 이끈다.
위와 같은 이유로 효소단식은 소화기질환(소화불량, 위염, 장염, 궤양, 변비, 설사, 치질 등), 심혈관 질환(고혈압, 고지혈증, 동맥경화, 협심증 등), 피부질환(여드름, 아토피, 알레르기, 만성 피부염 등), 비만, 당뇨, 관절염, 감염성 질환, 정신 질환, 두통 등을 포함한 여러 증상에 신속한 효과를 볼 수 있는 이상적인 방법이다.