Pet 기초영양학-아미노산의 구조와 기능

[무정묵향]

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아미노산은 영양학적으로는 단백질의 구성성분으로 처음에 인식되었다. 그래서 단백질의 구성요소인 아미노산은 펩타이드 결합을 할 수 없으면 아미노산으로서의 역할을 할 수 없다고 생각되어 왔다.

펩타이드 결합이란 것은 앞서 “단백질의 구조”에서 설명했듯이 아미노기(-NH₂)와 카르보닐기(-COOH)의 각각 H⁺와 OH^-가 빠져서 H₂O(물)로 되고, 남아 있는 –NH^-와 CO⁺끼리 결합한 것이다. 즉, 아미노산이란 것은 아미노기와 카르보닐기 양 쪽을 갖는 유기화합물로 정의되고 있다.

단, 펩타이드 결합한 아미노산의 탄소골격이 규칙바르게 정렬할 필요기 있기 때문에 말단의 탄소(α位)에는 아미노기와 카르보닐기 양쪽이 결합할 필요가 있다. 그렇지만 카르보닐기에서 볼 때 아미노기가 항상 동일한 쪽이 아니면 안된다. 요컨대, 카르보닐기를 갖는 탄소를 α-탄소라 부르며, 이 α-탄소에 아미노기가 결합하고 있는 아미노산을 α-아미노산이라고 부른다.

생체를 구성하는 20종류의 아미노산은 각각 이 “α-아미노산” 타입으로 구성되어 있다. 더욱이 α-아미노산에 관해서는 하나의 조건이 더 있으며, 아미노기와 카르보닐기의 위치관계에서 D형과 L형 두 종류인 광학이성체 중 L형의 것을 말한다.

그렇기 때문에 최근 α-아미노산 이 외의 아미노산(β-아미노산, γ-아미노산)도 생리작용을 가지며, 영양소로서의 평가를 받아야 된다는 것이 알려져 이들도 아미노산의 일종으로 이해해두는 것이 좋다.

※ 20 종류의 아미노산

※ 플로린만은 측쇄의 일부가 아미노기와 결합하고 있다.

※ 필수 아미노산

사람도 동물도 체내에서 아미노산으로부터 단백질을 합성할 수 있지만 사람에게 있어서는 20종류의 아미노산 중 9종류를 음식물로부터 섭취하지 않으면 안 된다. 이것을 필수 아미노산이라고 한다.

바린, 로이신, 이소로이신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 하스티딘이다.

이들 외에 조류에 있어서는 알기닌도 필수 아미노산이 된다.

   α-아미노산       β-아미노산      γ-아미노산        δ-아미노산

아미노기의 결합 위치에 따른 아미노산의 분류

펩타이드결합을 형성할 수 있는 것은 α-아미노산뿐이다.

α-아미노산은 단백질의 재료가 된다는 점에서 기본적으로 단백질로서의 기능을 갖추고 있다. 동시에 단백질의 조성이 영양적으로 우수하지 않을 때에는 그것을 조정할 수도 있다. 또한 현재는 아미노산 단독으로서의 작용이 많이 보고되고 있어서 다음에 현저한 기능을 갖는 아미노산을 소개한다.

○ 제한 아미노산

단백질을 구성하는 각 아미노산의 비율은 각각의 음식물에 따라서 다르다. 어떤 식품에 함유되어 있는 단백질이 영양적으로 우수한지 아닌지를 판단하는 데는 필수아미노산(생체에서 합성할 수 없어 식품으로 섭취하지 않으면 안 되는 아미노산)의 균형이 잘 맞는지 아닌 지로 판정한다. 이 판단 방법의 하나로 “아미노산 스코어”로 불리는 영양평가 방법이 있다.

이 평가법에서는 필수아미노산의 비율이 기준치에 대해서 100%에 달하면 “양질”로 된다. 육고기, 어육, 계란, 유제품, 대두는 각종 필수아미노산이 100%를 충족시키기 때문에 일반적으로 “양질(완전)단백질”이라고 불린다.

이에 반해서 100%에 미달되는 필수아미노산을 “제한 아미노산”이라고 한다. 이 중에서 가장 값이 낮은 제한 아미노산을 “제1 제한 아미노산”, 다음으로 값이 낮은 아미노산을 “제2 제한 아미노산”이라고 한다. 아래에 제1 제한 아미노산이 되기 쉬운 라이신에 대해서 설명한다.

▷ 라이신 (Lysine)

옥수수 등 곡류에 함유된 아미노산에서 제1제한 아미노산이 되기 쉬운 것이 라이신이다. 라이신은 주요한 단백질 구성 아미노산이며, 또 지방산 운반에 중요한 역할을 맡는 β-아미노산인 카르니틴의 생합성원료가 된다. 초식동물 이외의 동물이 곡물 중심의 먹이를 섭취하면 이 라이신이 부족하게 되고 부족한 라이신에 맞춘 양 이 외의 아미노산은 이용되지 않는다. 그렇기 때문에 필요량의 단백질을 섭취하고 있다고 해도 실제로는 영양소가 되지 않은 일이 있다.

라이신은 간장(조류에서는 근육에서도)에서 아미노산 대사에 관련된 효소의 제어에 관여하는 것으로 밝혀졌다. 그렇기 때문에 섭취한 단백질을 낭비없이 이용할 때에 중요하다.

낭비없이 이용할 수 있다는 것은 섭취한 단백질을 효율 좋게 낭비 없이, 즉 먹이의 절약 효과가 있다.또, 분해된 아미노산이 효소∙요산으로서 신장을 거쳐 배설됨으로써 일어나는 신장에서의 부담도 줄어든다.

그래서 이 같은 특징 때문에 간 질환 동물 등에서는 라이신을 단독으로 첨가하는 아미노산의 보정이 큰 생리적 의의를 갖는다. 다행이 라이신은 값 싸게 공급되기 때문에 이용하기도 쉽다. 단, 과잉량을 투여하면 알기닌과의 길항작용을 갖기 때문에 사료표준 등에 나타낸 값이나 계란의 아마노산 조성에 있는 라이신-알기닌의 비율을 크게 초과하지 않도록 유의할 필요가 있다.

○ 함황 아미노산

▷ 메티오닌 (Methionine)

대두 단백질과 동물성 단백질을 혼합하여 이용할 때 제1제한 아미노산이 되기 쉬운 것이 함황아미노산(메티오닌, 시스테인)이다. 그 중에서 메티오닌은 단백질의 구성요소이기도 하면서 유전자 해석 개시의 코돈(codon)이기도 화고, 여러가지 생명현상에 관여하는 유기물의 활동을 제어하는 CH3(메틸기)의 공여체(供與體)로서 작용을 하는 등 생체 유지에 관여하는 역할이 큰, 생명에 있어서 중요한 아미노산이다.

메티오닌은 근육 단백질 합성을 촉진한다. 한 편, 메틸기 공여는 지방 운반 등이나 대사에도 관련한다는 것이 알려져 있으며, 생리적 기능도 인증되었다. 또, 식물성 사료의 원료가 되는 곡류는 축육이나 어육 등의 동물성 원료에 비해 필수아미노산의 함량에 균형이 맞지 않기 때문에 식물성 원료를 주체로 한 사료에서는 동물성 원료를 주체로 한 경우에 비해 몸체의 성장이 확실히 느리며, 게다가 근육의 보습성 저하나 모질의 악화 등과 같은 문제가 나타난다.

▷ 시스틴 (Cystine)

시스틴은 메티오닌으로부터 합성되지만 다른 아미노산에 비교해서 요구량이 많다. 시스틴은 시스테인의 SH(치올기) 끼리 S-S결합한 이중체로서 안정되기 때문에 생체 내의 단백질에서는 시스틴으로 존재하기 쉽다.

콜라겐 등 구조체 단백질의 구조 유지에 관여하기도 하고 시스테인 단독으로 항산화 등 생체의 방어에 관련되기도 하는 매우 중요한 아미노산이다.

그러나 메티오닌을 과잉 섭취하면 대사 경로상에서 활성 산소의 발생이나 다른 아미노산의 불균형에 의한 과잉소비를 초래하여 독성이나 장애를 가져오는 경우가 있기 때문에 과잉의 메티오닌은, 특히 저단백질 식이에서는 사용하지 않으며, 시스틴과의 균형을 고려한다. 특히 번식을 조절할 때에는 열량과 단백질을 조절할 필요성 때문에 식물성 원료를 이용할 수가 있다. 이 때에는 메티오닌의 첨가가 필요하기 때문에 주의한다.

한 편, 시스틴 만이 다른 아미노산보다 과잉인 상태에서는 메티오닌이 부족하지 않은 경우 과잉장애는 알려져 있지 않다. 단, 가격이 비싸므로 원료와 메티오닌의 균형으로 문제를 해결하는 쪽이 현실적이다. 시스틴=시스테인은 피부 등의 경질 단백질의 대사를 조절하는 생리작용이 보고되고 있다. 또한, 시스테인은 항산화 등의 생리활성이 알려져 있지만 다량의 섭취는 혈액의 산성화를 초래하기 때문에 특별한 경우를 제외하고는 사용에 주의가 필요하다.

 

○ 분기쇄(分岐鎖) 아미노산

▷ 바린(Valine), 로이신(Leucine), 이소로이신(Isoleucine)

분기쇄 아미노산은 탄소골격이 두 가닥으로 나누어진 구조의 아미노산을 지칭하며, 바린, 로이신, 이소로이신이 알려져 있다.

이들 아미노산은 세포 내외의 정보전달 물질로 작용하며, 근육이나 조직의 단백질 합성을 촉진하고 분해를 억제한다. 특히 로이신의 경우 그 작용기작도 밝혀지고 있다. 통상은 근육 증강을 위해, 그러나 경우에 따라서는 아미노산 대사 촉진을 위해서 사용하며, 일부러 상대적으로 적은 먹이를 투여하여 아미노산의 분해에서 중간 대사산물인 글루타민산 농도를 증가시키는 것이 기술적으로 가능하며, 글루타민산은 지미(旨味:맛있는 맛)와 관계 있기 때문에 육용 양계 등 산업적으로는 응용 가능한 수준까지 연구가 진행되어 있다. 이에 더해서 분기쇄 아미노산은 근육에서 직접 대사되어 에너지원이 되는 몇 안 되는 영양소로도 알려져 있으며, 이 2가지 효과 때문에 스포츠 드링크 등에 실제로 첨가되고 있다.

▷ 알기닌 (Arginine)

알기닌은 혈관 확장 작용과 혈소판이 굳는(혈소판 응집) 것을 억제하는 작용이 있다-산화질소(NO)의 합성이나 분해된 세포를 대사하는 뇨소회로(우레아사이클)의 활동에 관여하는 등 면역부활 작용이 확인되고 있다. 또한 근년에는 혈류 조절 작용이 있는 것이 밝혀져 현재 연구가 진행되고 있다.

▷ β-아미노산의 기능

β-아미노산은 α-아미노산에 비해 알려져 있는 종류도 적을뿐더러 기능이 확인된 종류도 카르니틴 정도이다.

그러나 카르니틴은 지방으로부터 열량을 생산할 뿐만 아니라 매우 중요한 역할을 한다. 고양이를 시작으로 많은 육식 동물이나 개(잡식성)는 동물의 몸에 탄수화물이 적기 때문에 매우 중요한 아미노산이다.

▷ γ-아미노산의 기능

β-아미노산과 같이 특정 아미노산의 기능만 알려져 있다. γ-아미노낙산(GABA)은 세로토닌(serotonin)의 전구물질인 것이 알려져 있다.  GABA는 일정량의 섭취가 정신적 안정을 가져 온다고 하기 때문에 인간용 기능성 식품으로 공급되고 있다. 그렇지만 중간대사산물인 GABA가 그대로 뇌에 전달될 확률은 명확하게 나타나지 않아서 기능이나 작용기작에 대해서는 앞으로의 연구가 기대된다.

▷ δ-아미노산의 기능

δ-아미노레부린산(ALA : aminolevulinic acid)은 동물에서는 적혈구나 난각 색소의 전구체가 되는 아미노산으로 알려져 있고, 근년 화학적 합성에 의해 값싸게 공급할 수 있게 되어 급격히 그 생리작용에 관한 연구가 이루어지게 되었다. 현재는 식물에서의 작용이 중심이지만 안정성과 기능성이 확인되면 동물에의 이용 가능성도 나타나고 있다.