분자 생물학과 분자 생물 물리학의 학제간 연구의 틀

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1. 분자생물학 서섷

분자생물학(分子生物學, Molecular biology)은 넓은 의미에서는 분자 수준에서의 생명 현상을 이해하고 그것이 우리가 눈으로 보는 생명 현상과 어떻게 연결되는가를 규명하는 생물학의 분과, 좁은 의미에서는 어떤 유전물질이 어떤 과정을 거쳐 어떤 단백질로 변화하는지 규명하는 생물학의 분과이다.
분자생물학은 현대 생물학의 중추 학문이다. 생리학, 병리학, 유전학, 발생학은 물론이고 해부학, 진화생물학, 계통분류학, 생태학까지의 모든 생물학 분야의 기반이다. 즉, 그만큼 생물학에 있어서 가장 기초가 되는 학문이다.

2. 초기 역사[편집]

분자생물학이란 말을 처음으로 쓴 사람은 1930년대 록펠러재단의 워렌 위버였다. 그는 1938년 새로운 과학분야로 "분자 생물학"을 지칭했으며, 이에 부응하여 여러 물리학 연구소(특히 보어연구소)가 연구방향을 생물학적으로 재조정하기 시작했다.
흥미로운 점은, 분자생물학은 그 당시부터 존재하지 않은 개념이란 것이다. 본격적인 분자 생물학의 시작은 15년 뒤인 1953년, 제임스 왓슨과 프랜시스 크릭이 DNA의 이중나선 구조를 밝혀내어 유전현상의 메커니즘을 분자적 수준으로 낮춘 것부터라고 할 수 있겠다. 또한 분자생물학저널(Journal of Molecular Biology)는 1959년에야 등장했다.
분자생물학은 크게 세 가지 접근 방법에 의해서 갖추어졌다. 하나는 구조적 접근, 하나는 생화학적 접근, 하나는 정보적 접근이다. 또한 1940년대 물리학자들과 화학자들이 대거 생물학에 뛰어들게 된 것과도 관련이 있다.

2.. 구조생물학적 접근의 시작[편집]

1912년 영국의 윌리엄 헨리, 윌리엄 로랜스 브래그(Bragg) 부자는 X선의 회절 현상을 평면형 반사 실험으로 밝혀내였다. [1] 이를 통해서 여러 생물 분자의 구조를 밝히는 작업이 시작되었고, 특히 케라틴등의 단백질과 핵산의 구조를 밝히는 작업이 1930년대 후반 J.D. 버널에 의해 시작되었다.
이러한 영국의 오랜 분자구조 연구의 전통은 1959년 케번디시 연구소의 존 켄드류와 막스 페루츠의 헤모글로빈과 미오글로빈의 발견(1962년 노벨상 수상)과 런던 킹스 칼리지에서 DNA 구조 발견에 경쟁하던 모리스 월킨스, 여성 과학자 로잘린드 프랭클린까지 이어진다.

한편 1923년 헝가리의 과학자 에베시는 납의 동위원소인 라듐D[2]가 납과 같은 화학적 특성을 지닌다는 사실을 활용해서 "방사선 추적"법을 개발했다. 1935년 덴마크 코펜하겐의 보어연구소에서 일하던 에베시는 다시 중성자를 쏘아 만드는 인공 방사성 원소 연구를 통해 인의 동위원소인 인32로 쥐의 생체 내의 인 대사작용을 연구하기 시작했다.

2.2. 생물정보학과 생물물리학적 접근의 시작[편집]

닐스 보어는 1932년부터 생물학에 불확정성의 원리를 도입하려는 작업("생명과 빛(Life and Light)")을 시작했다. 유기체에 대한 기계적, 환원적, 화학적 접근이 아닌 보다 높은 방식의 접근이 필요하다는 생각을 시작했던 것이다. 괴팅겐의 원자물리학자 막스 델브뤽은 록펠러 재단의 연구장학생으로 코펜하겐의 보어에게 가서 그의 적극적인 추종자가 되었고 이 접근을 더욱 구체화 하였다. (1935년, "유전자 변이와 유전자 구조의 본성에 대해(“On the nature of gene mutation and gene structure”)")
1938년 미국으로 다시 건너간 델브뤽은 Caltech에서 '파지 그룹'을 통해 단백질(박테리오파지)에 집중하여 자신의 이런 연구를 구체화 시켰고, 젊은 물리학자(이탈리아 출신 살바도르 루리아, 허쉬)들이 많이 모여들었다. 1942년, 델브뤽과 루리아는 박테리아의 바이러스 감염에 대한 저항력이 돌연변이에 의해 일어난다는 것을 밝혀내었다.
결정적인 계기가 또 있었다. 1944년 말, 에르빈 슈뢰딩거는 <생명이란 무엇인가(What is Life?)>라는 역사적인 책을 내면서 유전자를 "정보 운반체"로 간주하자며 생명체를 설명하기 위한 "새로운 물리법칙"이 필요하다고`주장했다. 그는 여기서 유전물질의 여러 후보를 거론했는데, 가장 유력한 후보는 단백질이었다.[3]
(제2차 세계 대전과 록펠러 재단의 (근 20년간의) 아낌 없는 지원으로) 미국으로 넘어온 대규모의 과학자 집단, 기술적인 발달, 패러다임의 전환, 이 모든 것은 결국 분자생물학의 발전에 결정적인 영향을 미쳤다. 모든건 다 갖추어졌는데... 정작 가장 중요한 생화학이 빠졌다.

- 본문

- 분자생물학(分子生物學, 영어: molecular biology)은 분자 수준에서의 생명 현상을 이해하고 그것이 우리가 눈으로 보는 생명 현상과 어떻게 연결되는가를 규명하는 학문이다.

1953년 제임스 왓슨과 크릭이 DNA의 이중 나선을 발견한 시점에서 분자생물학이 탄생했다고 볼 수 있으며. 이후 분자생물학은 생화학과 유전학의 영역을 흡수해가며 급격하게 성장해왔다. 현대 생물학은 기본적으로 분자생물학을 배경으로 하고 있다. 세포 내 또는 세포 간에 이루어지는 여러 가지 형태의 상호 작용들을 해석하는 과정을 기본으로 한다. 현재는 인간유전체분석사업(human genome project)이 끝나고, 이 정보를 기반으로 해 다양한 접근 방법이 시도되고 있다.

다른 생물학 분야들과의 관계[편집]

Schematic relationship between biochemistry, genetics, and molecular biology

분자생물학 연구자들은 분자생물학 특유의 기법을 사용한다(뒤의 기술부분을 참고). 유전학, 생화학의 다양한 기법들과 아이디어들을 융합시켜 발전해나가고 있다. 이들 분야 사이에 정확한 구분을 짓는다는 것은 사실 불가능하다. 위의 도표는 세 분야의 관계를 도식적으로 나타낸 것이다. 아래 설명을 참고하며 살펴보기를 권한다.

• 생화학은 살아있는 유기체에서 일어나는 생명 활동 과정과 그 속에 존재하는 화학물질에 대해 다룬다. 특히 생화학자들은 생체분자의 구조, 기능, 역할에 중점을 두고 연구한다. 예를 들자면 생체 내에서 활성을 띠는 분자들의 합성과정을 연구하는 것이 대표적이다.

• 유전학은 개체간 유전학적인 차이를 다룬다. 대개 이러한 차이는 돌연변이 연구를 통해서 밝혀진다. 여기서 돌연변이란 정상적인 개체(야생형)와 비교하여 하나 이상의 기능적 요소가 결핍되거나 과잉 보유한 상태를 말한다.

• 분자생물학은 유전체의 복사, 전사 및 번역 과정 전체에서 분자적 기반을 연구하는 학문이다. 이 분야의 주된 연구는 센트럴도그마(central dogma)의 흐름에 따른다. DNA의 전사로 인해 RNA가 되고 이것의 번역과정을 통해 최종적으로 단백질이 만들어지는 과정을 일컫는 센트럴도그마이론은 최근 새롭게 밝혀지고 있는 RNA의 기능에 의해 조금씩 수정되고 있다.

대부분의 분자생물학 연구는 정량분석을 거친다. 최근 컴퓨터 공학의 도입으로 개척된 생체정보학등 컴퓨터를 이용한 자동화된 연구 환경이 편리하게 작업을 도와준다. 2000년대 게놈프로젝트에 의해 부각된 분자 유전학(유전자의 구조와 기능을 밝히는 분야)이 현재 가장 활발한 분자생물학의 하위 분야이다.

점점 더 많은 생물학 분야들이 분자에 많은 관심을 기울이고 있다. 세포생물학이나 발생학처럼 직접적으로 분자 자체를 연구하는 분야도 있고, 분자생물학의 연구 테크닉을 응용하여 간접적으로 분자를 다루는 진화생물학도 있다. 일례로 생물물리학에는 철저하게 분자생물학을 연구하는 것이 오랜 전통으로 남아있다.

분자생물학에서 사용되는 기법들[편집]

1950년대 후반에서부터 60년대에 이르러 마침내, 분자생물학자들은 세포 및 기관에서 분자수준의 구성물질 분리,정제 및 파악이 가능해졌다. 이러한 구성성분에는 유전암호로서 기능하는 DNA, DNA의 전사체인 RNA 그리고 단백질이 있다.

Expression‎ cloning[편집]

단백질의 기능을 알아내는 가장 기본적인 기법 중의 하나가 Expression‎ cloning이다. 과정을 설명하자면 다음과 같은 특징을 갖는다. 먼저 목표 단백질의 아미노산 서열을 암호화하고 있는 DNA를 플라스미드에 복제한다(PCR을 이용하거나 제한 효소를 이용한다.).이렇게 만들어진 재조합 플라스미드를 expression‎ vector 라 한다. 이 플라스미드는 목표 단백질의 생산을 유도하는데 쓰이는 특징적인 프로모터와 함께 삽입된 DNA가 플라스미드로부터 유실되지 않도록 도와주는 항생제 내성 유전자(antibiotic resistance markers)를 가질 수 있다. 이제 만들어진 플라스미드를 박테리아 또는 동물 세포에 도입한다. 박테리아에 플라스미드를 도입시키는 데는

• 형질전환(transformation)-DNA를 직접적으로 넣는 방법,
• 접합(conjugation)-세포 세포간 접촉을 통해
• 형질주입(transduction)-바이러스를 운반체로 사용.

이 세가지 방법이 사용된다. 동물세포와 같은 진핵세포의 경우에는 특별히 트랜스펙션(transfection)이라 부른다. 인산화칼슘(calcium phosphate) 트랜스펙션, 전기천공법(electrotransfection), 미세주입법(microinjection) 그리고 리포솜 주입법(liposome injection)등이 대표적인 트랜스펙션 방법이다. 또한 바이러스나 박테리아를 운반자로 사용하여 진핵세포에 DNA를 도입할 수도 있다. 후자의 경우 종종 박토펙션(bactofection)이라 불린다. 박토펙션에는 주로 Agrobacterium tumefaciens라는 박테리아가 사용된다. 도입된 플라스미드는 숙주의 게놈에 안정적으로 삽입될 수도 있지만 게놈과는 독릭접으로 떨어져서 존재할 수도 있다. 이 경우를 transient transfection이라 한다. 둘 중 어느 쪽이든, 목표 단백질을 암호화한 DNA는 숙주 세포 내에 존재하므로 지금부터 단백질은 발현 가능하다. 프로모터에 결합하여 유전자 발현을 도와주는 다양한 시스템과 특정 신호 전달 물질들이 모두 존재하므로 가능한 것이다. 일단 여기까지 진행되면 이제부터 연구자들은 숙주로부터 대량의 단백질을 추출한다. 연구자들은 추출한 단백질이 다양한 환경에서 활성을 나타내는지 알아보는 실험을 하며, 3차 구조의 연구를 위하여 결정을 만들기도 한다. 제약 산업에서는 목표 단백질에 작용하도록 개발된 신약의 성능을 알아보기도 한다.

Polymerase chain reaction(PCR); 중합효소 연쇄 반응[편집]

 이 부분의 본문은 PCR입니다.

PCR이라고 흔히 불리는 중합효소 연쇄 반응은 DNA를 복제할 때 매우 요긴하게 쓰이는 기법이다. 이 기술은 사람의 게놈과 같은 매우 복잡하며 양이 지극히 미량인 DNA 용액에서 연구자가 원하는 특정 DNA 단편만을 선택적으로 증폭시킬 수 있다. 또한 증폭에 필요한 시간이 2시간 정도로 짧으며, 실험 과정이 단순하고, 전자동 기계로 증폭할 수 있기 때문에, PCR과 여기서 파생한 여러 가지 기술은 분자생물학, 의료, 범죄 수사, 생물의 분류 등 DNA를 취급하는 작업 전반에서 지극히 중요한 역할을 담당하고 있다.

Gel electrophoresis; 겔 전기 영동법[편집]

 이 부분의 본문은 겔 전기 영동법입니다.

겔 전기 영동법은 겔 메트릭스에 전류를 흘려보내 DNA, RNA, 단백질 등을 분리하는 실험 방법이다. DNA, RNA 그리고 단백질들이 전하를 띠는 성질을 이용 전기장내에서 각각을 분리시키는 것이 기본 원리이다. 아가로즈(agarose)를 겔로 사용했을 경우에는 DNA와 RNA가 크기에 따라 분리가 된다. 단백질의 경우는 마찬가지로 크기에 따라 분리가 되지만 겔로 SDS-PAGE를 사용한다는 차이점이 있다. 또 다른 단백질 분리에는 단백질의 크기와 전하를 모두 이용해 분리하는 2D-gel electrophoresis 가 있다.

Macromolecule blotting and probing; 고분자의 획득과 판별[편집]

고분자의 획득과 판별에는 southern, northern, western, eastern blotting이 사용된다. 기법들의 명명이 사방위에서 따온 것 같지만 사방위와는 연관이 없다. 최초로 생물학자 Edwin Southern이 DNA를 획득하는 방법으로서 자신의 이름을 따 개발한 Southern blotting 이후로, 비슷한 방법으로 Patricia Thomas가 RNA를 획득하는 방법을 개발한다. 이후로 이 기법은 Northern blotting으로 불리게 되었고 나머지 western, eastern blotting 역시 말장난에 의해 그렇게 불리게 되었다. 이후로 위 기법들을 복합하여 응용한 여러 가지 기법들이 나타났고 그것들의 명명 역시 위와 비슷하다. 그 예로는 southwestern(단백질-DNA 혼성), northwestern(단백질-RNA 상호작용을 밝힘), farwesterns(단백질간의 상호작용을 밝힘)등이 있다.

Southern blotting; 서던 블랏[편집]

개발자 Edwin Southern의 이름을 따서 명명된 Southern blotting은 DNA 샘플 속에 특정 서열이 존재하는지를 판별할 때 사용된다. 제한효소 처리한 DNA 샘플은 겔 전기 영동을 통해 분리된 후 모세관 현상을 통해 얇은 막으로 옮겨진다. DNA가 옮겨진 막에 특정 서열에 상보적인 탐침(probe)을 뿌린다. 만약 특정 서열이 샘플 내에 존재한다면 탐침과 결합하여 표지가 나타나게 된다. 표지에는 원래 방사성 동위원소를 이용했으나, 현재에는 대체재들이 몇몇 개발되어있다. DNA 샘플에서 바로 서열을 분석하는 PCR 등의 기법들이 존재하기 때문에 Southern blotting 자체는 실험실에서 그리 많이 쓰이지 않는다. 하지만 여전히 형질전환 쥐의 형질전환유전자(transgene) 복제 수를 측정하거나 배아줄기세포의 유전자 결여(knockout) 연구 등에 쓰이고 있다.

Northern blotting; 노던 블랏[편집]

서로 다른 RNA 샘플들 사이에서 특정 RNA의 발현 양상을 비교하는데 쓰이는 기법이 노던 블랏이다. RNA는 크기에 따라 전기 영동을 통해서 분리된 후 얇은 막으로 옮겨진다. 그 후 서던 블랏(Southern blot)과 마찬가지로 원하는 서열에 상보적인 탐침을 만들어 특정 서열의 존재와 양을 판별한다. 결과물로서 나타나는 밴드의 존재는 특정 서열이 존재함을 말해주고, 밴드의 두께를 통해 RNA의 양을 추정할 수 있다. 살아있는 조직에서 언제 그리고 어떤 조건에서 특정 유전자가 발현되는지를 아는 데 노던 블랏은 매우 유용하게 쓰인다.

Western blotting; 웨스턴 블랏[편집]

 이 부분의 본문은 웨스턴 블랏입니다.

웨스턴 블랏(Western blot)이란 특정 단백질의 유무 또는 양을 알기 위해 수행하는 분석방법이다. 주로 단백질의 발현 여부를 알기 위해 사용한다. 서던블랏(southern blot)과 노던블랏(northern blot)이 DNA-DNA, DNA-RNA간의 특이성을 이용하는 데 반해 웨스턴 블랏은 단백질-단백질간의 특이성을 이용한다. 주로 항원-항체(Antigen-Antibody)반응을 이용한다

Eastern blotting; 이스턴 블랏[편집]

이스턴 블랏은 단백질의 번역 후 수정과정을 연구하는데 쓰이는 기법이다. 단백질을 PVDF 혹은 니트로셀룰로스(nitrocellulose)막에 옮긴 후 특이 기질을 이용하여 단백질의 특징을 알아낸다.

Micro Array[편집]

마이크로어레이(Micro Array)에서 DNA 마이크로어레이는 슬라이드 글라스 따위의 판에 단일 가닥의 DNA 조각을 하나 하나 배열해 놓는 것이다. 그 모습이 마치 도서관에 책이 놓여있는 것과 유사해 DNA 도서관이라고 불린다. Array 기법의 사용으로 한 개의 작은 슬라이드 글라스 위에 엄청나게 많은 수의 작은 절편(직경이 100 마이크로미터 정도)을 올려놓을 수 있게 되었다. Array에 사용된 각 절편들은 특정 DNA 서열의 상보적으로 만들어진 것인데 이것은 서던 블랏의 원리와 유사하다. Array를 통해 특정 서열의 존재를 확인할 수 있는데, 그러기 위해서는 상보서열의 대상 DNA가 있을 것으로 추정되는 조직의 RNA를 가공해야 한다. 우선 조직에서 RNA를 획득한 다음 그 서열을 바탕으로 cDNA(complementary DNA)를 만들어야 한다. 그 후 만들어진 cDNA를 array 상에 뿌려주면, 상보서열과 결합하여 표시가 나타난다. 동일한 array를 여러 개 만들 수 있는데, 이것을 응용해 여러 개체간 유전자 발현 모습을 비교할 수 있다. 특히 암 조직과 정상 조직간의 비교가 암 연구에 큰 도움이 되고 있다.

Allele Specific Oligonucleotide; 대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드[편집]

대립 형질 특이 올리고뉴클레오타이드(ASO)는 PCR이나 전기영동의 도움 없이 단일 염기 서열 돌연변이를 찾아낼 수 있는 기법이다. 20~25개 정도의 뉴클레오타이드로 이루어진 짧은 길이의 특수 표지된 탐침을 절단 되지 않은 DNA에 뿌려주면 혼성화가 된다. 탐침의 매우 짧은 길이 때문에 단일 염기 서열의 차이만으로도 혼성화는 잘 이루어지지 못한다. 이렇게 혼성화가 되지 못한 DNA는 씻겨지고 남겨진 탐침은 제거된다. 만약 혼성화가 이루어진다면, 형광 물질이나 방사성 원소로 표지된 탐침에 의해 실험자가 혼성화 된 것을 알 수 있디.

같이 보기[편집]

위키미디어 공용에 분자생물학 주제와 관련된 미디어 분류가 있습니다.

• 유전체학
• 생명공학기술
• 에너지 대사

연구 기관[편집]

• 유럽분자생물학연구소
  • EBI

"분자 생물 물리학" – 뉴스 · 신문 · 책 · 학자 · 제이스토르(2015년 5월) (

리보솜은 단백질 도메인 역학을 활용하는 생물학적 기계로, 이제 중성자 스핀 에코 분광법으로 관찰할 수 있습니다.

-분자 생물물리학은 물리학, 화학, 공학, 수학 및 생물학의 개념을 결합한 빠르게 발전하는 학제 간 연구 분야입니다. [1] 생체분자 시스템을 이해하고 다양한 복잡성 수준(단일 분자에서 초분자 구조, 바이러스 및 작은 생명체에 이르기까지)에서 분자 구조, 구조 조직 및 동적 행동 측면에서 생물학적 기능을 설명하고자 합니다. 이 분야는 분자력 측정, 분자 연관성, 알로스테릭 상호 작용, 브라운 운동 및 케이블 이론과 같은 주제를 다룹니다. [2] 추가 연구 분야는 생물물리학 개요에서 찾을 수 있습니다. 이 분야는 새로운 실험적 접근 방식의 개발을 필요로 했습니다.

개요[편집]

분자 생물 물리학은 생화학 및 분자 생물학에서 발생하는 생물학적 문제를 다루며 생체 분자 현상의 기초를 찾고자 합니다. 이 분야의 과학자들은 DNA, RNA 및 단백질 간의 상호 작용을 포함하여 세포의 다양한 시스템 간의 상호 작용과 이러한 상호 작용이 어떻게 조절되는지 이해하는 것과 관련된 연구를 수행합니다. 이러한 질문에 답하기 위해 몇 가지 기술이 사용됩니다.

형광 이미징 기술은 물론 전자 현미경, X선 결정학, NMR 분광법, 원자력 현미경(AFM) 및 X선 및 중성자(SAXS/SANS)를 사용한 소각 산란(SAS)은 생물학적으로 중요한 구조를 시각화하는 데 자주 사용됩니다. 단백질 역학은 중성자 스핀 에코 분광법으로 관찰할 수 있습니다. 구조의 구조적 변화는 이중 편광 간섭계, 원형 이색성, 소각 X선 산란 및 소각 중성자 산란을 사용하여 관찰할 수 있습니다. 광학 핀셋이나 원자력 현미경을 사용하여 분자를 직접 조작하는 것은 힘과 거리가 나노 규모인 생물학적 사건을 모니터링하는 데에도 사용할 수 있습니다. 분자 생물 물리학자들은 종종 복잡한 생물학적 사건을 통계 역학, 열역학 및 화학 동역학을 통해 이해할 수 있는 상호 작용 실체의 시스템으로 간주합니다. 생물물리학자는 다양한 분야의 지식과 실험 기술을 활용하여 개별 분자 또는 분자 복합체의 구조와 상호 작용을 직접 관찰, 모델링 또는 조작할 수 있는 경우가 많습니다.

연구 분야[편집]

전산 생물학[편집]

본문: 전산 생물학

전산 생물학은 생물학적, 생태학적, 행동적, 사회적 시스템 연구에 데이터 분석 및 이론적 방법, 수학적 모델링 및 전산 시뮬레이션 기술의 개발 및 적용을 포함합니다. 이 분야는 생물학, 응용 수학, 통계학, 생화학, 화학, 생물물리학, 분자 생물학, 유전학, 유전체학, 컴퓨터 과학 및 진화의 기초를 포함하며 광범위하게 정의되어 있습니다. 전산 생물학은 생물학 분야의 신흥 기술을 개발하는 데 중요한 부분이 되었습니다. [3] 분자 모델링은 분자의 거동을 모델링하거나 모방하는 데 사용되는 이론적, 계산적 모든 방법을 포함합니다. 이 방법은 전산 화학, 약물 설계, 전산 생물학 및 재료 과학 분야에서 작은 화학 시스템에서 큰 생물학적 분자 및 재료 어셈블리에 이르는 분자 시스템을 연구하는 데 사용됩니다. [4][5]

막 생물물리학[편집]

본문: 막 생물물리학

막 생물물리학은 물리적, 계산적, 수학적 및 생물물리학적 방법을 사용하여 생물학적 막 구조와 기능을 연구하는 학문입니다. 이러한 방법의 조합을 사용하여 다양한 유형의 멤브레인의 위상도를 생성할 수 있으며, 이를 통해 멤브레인 및 그 구성 요소의 열역학적 거동에 대한 정보를 얻을 수 있습니다. 막 생물학과 달리 막 생물물리학은 지질 뗏목 형성, 지질 및 콜레스테롤 플립플롭 비율, 단백질-지질 결합, 세포 간 연결에 대한 막의 굽힘 및 탄성 함수 효과와 같은 다양한 막 현상의 정량적 정보 및 모델링에 중점을 둡니다. [6]

모터 단백질[편집]

본문: 모터 단백질

미세소관 위를 걷는 키네신은 나노 규모에서 단백질 도메인 역학을 사용하는 분자 생물학적 기계입니다

모터 단백질은 동물 세포의 세포질을 따라 이동할 수 있는 분자 모터의 한 종류입니다. 그들은 ATP의 가수분해에 의해 화학 에너지를 기계적 작업으로 변환합니다. 좋은 예는 동물의 근육 섬유 수축을 "운동"하는 근육 단백질 미오신입니다. 모터 단백질은 세포질에서 단백질과 소포의 능동적인 수송의 원동력입니다. 키네신과 세포질 다이닌은 축삭 수송과 같은 세포내 수송, 방추 장치의 형성 및 유사분열 및 감수 분열 동안 염색체 분리에 필수적인 역할을 합니다. 섬모와 편모에서 발견되는 축삭 다이닌은 예를 들어 정자에서 세포 운동성과 예를 들어 기관에서 체액 수송에 중요합니다. 일부 생물학적 기계는 근육 수축을 담당하는 미오신, 미세소관을 따라 세포 내부의 화물을 세포핵에서 멀리 이동시키는 키네신, 세포 내부의 화물을 핵 쪽으로 이동시키고 운동성 섬모의 축삭 박동을 생성하는 다이닌과 같은 모터 단백질입니다 그리고 편모. "효과적으로, [운동성 섬모]는 분자 복합체에 있는 아마도 600개 이상의 단백질로 구성된 나노 기계이며, 그 중 다수는 나노 기계로서도 독립적으로 기능합니다. 유연한 링커를 사용하면 연결된 이동성 단백질 도메인이 결합 파트너를 모집하고 단백질 도메인 역학을 통해 장거리 알로스테리를 유도할 수 있습니다. [7] 다른 생물학적 기계는 에너지 생산을 담당하는데, 예를 들어 세포의 에너지 통화인 ATP를 합성하는 데 사용되는 터빈과 같은 운동을 구동하기 위해 막을 가로지르는 양성자 구배의 에너지를 이용하는 ATP 합성효소입니다. [8] DNA를 복제하기 위한 DNA 중합효소, mRNA를 생산하기 위한 RNA 중합효소, 인트론 제거를 위한 스플라이소좀, 단백질 합성을 위한 리보솜 등 또 다른 기계들이 유전자 발현을 담당합니다. 이러한 기계와 나노 규모의 역학은 아직 인위적으로 건설된 어떤 분자 기계보다 훨씬 더 복잡합니다. [9]

이러한 분자 모터는 살아있는 유기체의 필수 운동 요인입니다. 일반적으로 모터는 에너지를 한 형태로 소비하여 운동이나 기계적 작업으로 변환하는 장치입니다. 예를 들어, 많은 단백질 기반 분자 모터는 기계적 작업을 수행하기 위해 ATP의 가수분해에 의해 방출되는 화학적 자유 에너지를 활용합니다. [10] 에너지 효율 측면에서 이러한 유형의 모터는 현재 사용 가능한 인공 모터보다 우수할 수 있습니다. [ 인용 필요 ]

나노의학[편집]

Richard Feynman은 나노의학의 미래에 대해 이론화했습니다. 그는 생물학적 기계의 의학적 용도에 대한 아이디어에 대해 썼습니다. 파인만과 알버트 힉스는 특정 수리 기계가 언젠가 (파인만이 말했듯이) "의사를 삼킬 수 있을 것"이 될 정도로 크기가 줄어들 수 있다고 제안했습니다. 이 아이디어는 파인만의 1959년 에세이 "바닥에는 충분한 공간이 있다"에서 논의되었습니다. [11]

이러한 생물학적 기계는 나노의학에 응용될 수 있습니다. 예를 들어,[12] 암세포를 식별하고 파괴하는 데 사용될 수 있습니다. [13] [14] 분자 나노기술은 분자 또는 원자 규모에서 물질을 재정렬할 수 있는 생물학적 기계인 분자 조립기를 엔지니어링할 가능성에 관한 나노기술의 추측적인 하위 분야입니다. 나노의학은 신체에 도입된 이러한 나노로봇을 활용하여 손상과 감염을 복구하거나 감지합니다. 분자 나노기술은 나노기술이 어떤 발명품을 낳을 수 있는지 예측하고 향후 탐구를 위한 의제를 제안하는 고도로 이론적입니다. 분자 조립기 및 나노 로봇과 같은 분자 나노 기술의 제안 요소는 현재 능력을 훨씬 뛰어넘습니다. [15][16]

단백질 접힘[편집]

본문: 단백질 접힘

구성 아미노산을 분석하여 2차, 3차 및 4차 단백질 구조를 예측할 수 있습니다.

단백질 접힘은 단백질 사슬이 신속하고 재현 가능한 방식으로 일반적으로 생물학적으로 기능하는 형태인 고유의 3차원 구조를 획득하는 물리적 과정입니다. 폴리펩티드가 무작위 코일에서 특징적이고 기능적인 3차원 구조로 접히는 물리적 과정입니다. [17] 각 단백질은 mRNA 서열에서 아미노산의 선형 사슬로 번역될 때 풀린 폴리펩티드 또는 랜덤 코일로 존재합니다. 이 폴리펩티드에는 안정적인(오래 지속되는) 3차원 구조(첫 번째 그림의 왼쪽)가 없습니다. 폴리펩티드 사슬이 리보솜에 의해 합성됨에 따라 선형 사슬이 3차원 구조로 접히기 시작합니다. 접힘은 폴리펩티드 사슬이 번역되는 동안에도 발생하기 시작합니다. 아미노산은 서로 상호 작용하여 천연 상태로 알려진 잘 정의된 3차원 구조인 접힌 단백질(그림의 오른쪽)을 생성합니다. 생성된 3차원 구조는 아미노산 서열 또는 1차 구조(Anfinsen의 도그마)에 의해 결정됩니다. [18]

단백질 구조 결정[편집]

본문: 구조 생물학

단백질의 3차원 구조는 단백질의 기능과 생물학적 맥락에 대한 이해를 가져다주기 때문에 단백질의 구조를 관찰하는 데 많은 노력이 기울여지고 있습니다. X선 결정학은 20세기에 결정 형태의 단백질 구조를 해결하기 위해 사용된 주요 방법이었습니다. 2000년대 초반부터 극저온 전자현미경은 단백질의 구조를 본래 상태에 더 가까운 것으로 해석하고 세포 구조를 관찰하는 데 사용되어 왔습니다. [19]

단백질 구조 예측[편집]

Main article: Protein structure prediction

Protein structure prediction is the inference of the three-dimensional structure of a protein from its amino acid sequence—that is, the prediction of its folding and its protein secondary structurw and protein tertiary structure from its primary structure. Structure prediction is fundamentally different from the inverse problem of protein design. Protein structure prediction is one of the most important goals pursued by bioinformatics and theoretical chemistry; it is highly important in medicine, in drug design, biotechnology and in the design of novel enzymes). Every two years, the performance of current methods is assessed in the CASP experiment (Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction). A continuous eval‎uation of protein structure prediction web servers is performed by the community project CAMEO3D.

The challenge in predicting protein structures is that there lacks a physical model that can fully predict protein tertiary structures from their amino acid sequence. This problem is known as the de novo protein structure prediction problem and is one of the great problems of modern science.[20] AlphaFold, an artificial intelligence program, is able to accurately predict the structures of proteins with genetic homology to other proteins that have been previously solved.[21] Though, this is not a solution to the de novo problem, as it relies on a database of prior data which results in it always being biased.[22] The solution to the de novo protein structure prediction problem must be a purely physical model that will simulate the protein folding in its native environment, resulting in the in silico observation of protein structures and dynamics that were never previously observed.[23]

Spectroscopy[edit]

Main article: Spectroscopy

Spectroscopic techniques like NMR, spin label electron spin resonance, Raman spectroscopy, infrared spectroscopy, circular dichroism, and so on have been widely used to understand structural dynamics of important biomolecules and intermolecular interactions.

See also[edit]

• Small angle scattering
• Biophysical chemistry
• Biophysics
• Biophysical Society
• Cryo-electron microscopy (cryo-EM)
• Dual-polarization interferometry and circular dichroism
• Electron paramagnetic resonance (EPR)
• European Biophysical Societies' Association
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• 신경물리학
• 단백질의 핵자기공명분광법(NMR)
• 생리체학
• 단백질 분해
• 초고속 레이저 분광법
• 바이러스물리학
• 거대분자 결정학

참고문헌[편집]

1. ^ "분자 생물 물리학의 목표". 분자 생물 물리학 프로그램. 존스 홉킨스 대학교. 2012년 3월 15일에 원본 문서에서 보존된 문서 .
2. ^ 잭슨 MB (2006). 분자 및 세포 생물 물리학. 뉴욕: 케임브리지 대학 출판부. ISBN 978-1-139-44724-9.
3. ^ 캘리포니아 우주니스(2012). "생물정보학의 흥망성쇠? 약속과 진전". PLOS 전산 생물학. 8 (4): e1002487. 서지 코드 : 2012PLSCB ... 8E2487O. 도이:10.1371/journal.pcbi.1002487. PMC 3343106. PMID 22570600.
4. ^ "생물정보학 및 전산 생물학의 NIH 작업 정의"(PDF). 생물 의학 정보 과학 및 기술 이니셔티브. 2000년 7월 17일. 2012년 9월 5일에 원본 문서 (PDF)에서 보존된 문서 . 2012 년 8월 18일 에 확인함 .
5. ^ "CCMB 소개". 전산 분자 생물학 센터. 프로비던스 RI: 브라운 대학교. 2012 년 8월 18일 에 확인함 .
6. ^ Zimmerberg J (2006년 4월). "막 생물물리학". 현재 생물학. 16 (8): R272 – R276. 서지 코드:2006C바이오... 16.R272Z입니다. 도이:10.1016/j.cub.2006.03.050. PMID 16631568.
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• 분자 생물 물리학

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