모발의 화학적결합

[いたずら]

단백질

유기화합물의 성분원소는 탄소와 수소 외에 산소, 질소, 황이 그 화합물의 성질에 중요한 역할을 하는 데 질소는 특히 생명의

모체라 할 단백질의 구성원소로서 중요한 의미를 지니고 있다.

생물체 특히 동물은 신체 조직의 거의가 단백질에 의해 형성되어 있다고 하겠다. 근육, 피부, 신경, 손톱, 발톱, 머리카락 그리고

혈액의 헤모글로빈, 그리고 체내의 각종 생화학 반응을 지배하는 효소나 호르몬 등 도 단백질이다

모발은 keratin이라는 경단백질로 되어 있으며 keratin은 두 가지 형태로 대별되어 있다.

모발과 같은 단단한 keratin과 피부에 있는 부드러운 keratin으로서 keratin은 단백질로서 탄소(carbon) 45%, 수소(hydrogen) 6%,

질소(nitrogen) 15%, 황 (sulfur) 5%, 산소(oxygen) 28% 등의 요소가 포함되어 있다.

연(軟) keratin은 2%의 유황(S), 50-70%의 수분과 소량의 지방으로 구성되어 있다.

경(硬) keratin은 4-8% 유황(S), 소량의 수분과 지방이 있으며 특히 거칠고 탄력적인 연속적인 종이(손톱)와 같은 형태이거나

긴섬유(모발)와 같은 형태이다.

단단한 keratin은 부서지는 경향이나 얇게 벗겨지는 경향은 없고 계속해서 같은 구조를 유지한다.

신체의 다른 조직에는 keratin이 모발에 있는 정도로 많은 유황이 들어 있지 않다. 모발은 수분이 약 35%까지 함유하며 amino

acid 결합 polymer인 단백질이 65-95%, 그 외에 지질 색소 및 미향 성분으로 되어있다.

1) 아미노산

단백질은 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 질소(N)의 4원소로 이루어져 있지만 cystine, 메티오닌 등의 4원소외에유황(S)를 함유하고

있다.

이들의 원소는 다음과 같은 일반식으로 나타낼 수 있으며, 공통된 구조의 형태로 결합하고 있다.

이 일반식에서 R 이외의 부분은 어떤 아미노산에도 공통된 부분이다. 단지 R이 변함으로써 여러가지 아미노산이 된다.

예를 들면 R이H라면 글리신이라고 하는 가장 간단한 구조의 아미노산이 된다. R이 _CH2_SH라면 시스테인(cystein)이 된다.

시스테인은 악에 기술한 것과 같이 아미노산의 일반식 R이 _CH2_SH로 전환된 아미노산으로 _SH기(메르카프트)를 가지고 있다.

아미노산 이외의 화합물에서도 이 _SH기를 가지고 있는 화합물을 총칭해서 메르카프트 화합물이라 부르고 있다.

티오글리콜산 (thioglycolic acid, HS_CH2_COOH)도 이 _SH기를 가지고 있기 때문에 메르카프트 화합물의 일종이다.

2) 아미노산의 분류

아미노산은 아미노기를 가지고 있는 산으로써 하나의 분자중에 산소원자단의 카르복실기(carboxyl : COOH)와 알칼리성

원자단의 아민기(amine : NH2)를 가지고 있고, 그때 그때의 상태에 따라 산으로서 작용하거나 알카리로서 작용하거나 한다.

이와 같은 성질을가진 화합물을 양성화합물이라고 한다.

아미노산 수용액으로 알카리로서의 수산화나트륨을 첨가하면 아미노산의 나트륨염이 생긴다(예, 글루타민산 소다). 또한

산으로서 염산을 첨가하면 아미노산의 염산염이 된다(예, 염산 cystine). 이것을 화학식으로 표시하면 전항과 같이 된다.

아미노산 일반식의 R이 산성의 카르복실기(_COOH)를 가진 원자단일 때는 그 아미노산은 아미노기(_NH2) 1개와 카르복실기

2개를 가진 아미노산이 되고 산성이 강하기 때문에 산성 아미노산이라 부르고 있다.

반대로 R이 염기성의 아미노산기를 가진 원자단일 때는 아미노산기의 2개에 대해서 카르복실기 1개로 염기성이 강하기 때문에

염기성 아미노산이라 부르고 있다.

대부분의 아미노산은 아미노기와 카르복실기를 1개쯤은 가지고 있고, 염기성기와 염기성기의 균형이 취해짐으로써 중성

아미노산 이라고 한다.

3) L_Cysteine과 DL_Cysteine

Cysteine계의 permanent wave제의 설명서와 팜플렛등에 L_Cysteine이라든가 DL_Cysteine이라고 하는 화학명이 쓰여있는

것을 볼 수 있다.

L_Cysteine과 DL_Cysteine과의 차이에 대해서 간단하게 기술해 두자.어떤 종류의 유기화합물에는 그 분자내에 4개의 상이한

원자와 관능기(官能基)가 결합하고 있는 탄소원자(C)를 가지고 있는 화합물이 있다.

아미노산을 예를들면 악에 기술한 일반식으로 명확한 것과 같이 그 분자내에는 4개의 상이한 원자와 관능기

(_COOH, _NH3, _H, _R)가 1개의 탄소원자로 결합하고 있는 개소가 있고, 이 탄소원자를 부제탄소(不劑炭素)라 부른다.

그리고 이와 같은 화합물의 구조는 단지 1개의 구조밖에 없다. 그런데 이 일반식의 결합상태를 입체적인 구조로 만들어 보면,

부제탄 소원자를 가지고 있기 때문에 그림 5_1과 같은 두 종류의 상이한 형태가 존재하게 된다.

단지 같은 그림에서는 아미노산의 일반식중의 _R을 cysteine잔기(_CH2_SH)로 전환해서 cysteine으로 표시하고 있다.

얼핏보기에는 같지만 잘보면 _NH2와 _H의 위치가 역으로 되어 있다. 왼손과 오른손의 관계, 혹은 물체를 거울에 반사시켜

볼때의 상과 물체의 관계와 같이 대면적으로 걸쳐 알 수 없는 구조로 되어 있다.

천연 단백질로부터 얻을 수 있는 cysteine은 그림 2의 좌측과 같은 입체구조를 가지고 있고, 이것을 L_Cysteine이라 부르고 있다.

. 그리고 합성에 따라서 얻을 수 있는 cysteine은 L체와 D_체의 등양혼합물로 DL_Cysteine이라 부른다.

그리고 L_체와 D체의 여러 가지 용액에 특종한 빛(편광)을 쐬일 때 D_체는 그 빛을 우회방향(시계방향)으로 L체는 역으로

좌회방향을 굴곡하는 성질(선광성)이 있다.

이와 같은 화합물을 광학이성체라 하고 우회를 우선성(d_ 또는 +로 표기)라고 부른다.

DL체는 우회(+)와 좌회(_)가 소멸되어 광학적으로는 불활성이 되기 때문에 선광성은 없어진다.

따라서 선광성을 조사함으로써 L체와 DL체를 식별할 수 있다.

자연계에는 200종류 이상의 아미노산이 존재하는 것으로 알려져 있다.

모발 keratin은 물론이고 동식물단백질을 구성하고 있는 천연 아미노산은 대부분이 L체의 아미노산이다.

그러나 이 선광성은 아미노산의 종류에 따라 다르고, L체가 반드시 좌선성에 한정되지는 않는다.

예외로서 글리신은 부제탄소원자를 가지고 있지 않기 때문에 D체 L체라고 하는 입체구조의 차이는 존재하지 않는다.

이 L체와 D체의 큰 차이점은 입체구조의 차이에 의한 광학이성이다. 그래서 영양학적, 생리학적 작용에 있어서는 L체가 단연

우세하다.

그리고 화학적 성질은 거의 같다. 단지 물에 대한 용해도는 DL_체를 포함해서 D체의 쪽이 L_체보다도 약간 크게 산화되어

cystine의 쪽이 물에 쉽게 용해되기 쉽다고 하는 사실결과가 있다.

따라서 DL_Cystine을 주제인 파마제가 L체의 것보다도 하얀결정이 분출되기 어렵고 모와 모발도 하얗게 되는 이점이 있다.

한편 L_Cystine를 주제로 한 파마제도 안정제로서 티오클리콜산을 배합하면 하얀 결정의 석출이 어렵게 된다.

이 결정분출의 현상만을 보아 양자의 우열을 가린다는 것은 상당히 어렵다.

앞서 기술한 바와 같이 천연 단백질을 구성하고 있는 아미노산은 거의가 L체이다(단지 글리신은 제외). 따라서 본문중의

아미노산의 명칭은 모두 L_의 표기가 필요하지만 D와 L의 구별이 필요한 경우 이외는 이것을 생략

4) 폴리펩타이드(Polypeptide)

keratin의 본체는 위에서 기술한 바와 같이 약 18종류의 아미노산이 펩타이드 결합을 순차적으로 반복해서 긴 쇄상이 된

폴리펩타이드에 의해 구성되어 있다.

이들 아미노산은 아미노산 A의 _COOH와 별도의 아미노산 B의 NH2에서 H2O로 되어 _CO, _NH로 연결되어 있다.

이 _CO_NH_의 결합을 펩타이드 결합이라 부른다.

이 결합이 서서히 반복되어 쇄상으로 길게 되는 것(통상 아미노산이 100개 이하, 분자량 1만 이하의 것)을 폴리펩타이드라고

하고, 분자량 1만이상의 수백만의 고분자화합물을 단백질이라고 한다.

그리고 원래 아미노산이 가지고 있던 R1, R2, R3……의 원자단을 측쇄라 부르고 있다.

그런데 keratin의 폴리펩타이드(주쇄라고 함)은 계를 늘리는 듯한 일직선으로 되는 것은 아니다.

지그재그로 되어 있고, 더우기 이것이 나선상으로 둘러싸인 α_keratin라고 부른다

α형을 길게 늘어뜨리면 β형이 되고, 그 깊이는 2배로 된다. 힘을 빼면 다시 원상태의 길이의 α형에 되돌아 간다

5) 측쇄결합

α형인 폴리펩타이드 주쇄는 인접한 주쇄간에 상호 가지고 있는 측쇄끼리 측쇄결합이라고 부르는 결합으로 연결되어 있다.

이 횡으로 연결된 것이 keratin 분자를 고정시켜 강도와 탄력등 여러가지 독성을 keratin으로 주어진다.

측쇄결합은 주로 cystine 결합, 염결합, 수소결합의 3종류가 있지만, 이외에 소수결합, peptide 결합의 2종류와 판넬 왁스력

이라고 하는 분자간의 약한 인력을 들고 있다.

(1) Cystine 결합

이 결합은 유황(S)을 포함한 단백질에 특유한 것으로 다른 천연섬유(견, 목면 등)과 합성섬유에서는 볼 수 없는

측쇄결합으로 keratin을 특징지우는 중요한 결합이다.

기계적으로는 상당히 견고한 결합이지만 화학적으로는 반응을 받아서 절단하고 또한 다시 결합시킬 수도 있다.

permanent wave(축모교정도 포함)는 이 화학적 성질을 이용한 것이다.

Cystine은 2분자의 cysteine이 산회되어 수소(H)가 물(H2O)로 되어 상호 결합한 것이다.

이 cystine를 환원하면, 원래의 2분자의 cysteine으로 되돌아간다. 이 산화와 환원의 반응을 모형적으 로 표시하면 다음식과

같이 된다.

이 _S_S_ 결합을 cystine결합 혹은 단순히 S_S 결합이라 부르고 있다. 그리고 폴리펩타이드 주쇄를 구성하고 있는

cysteine 은 측쇄잔기로서 _CH2_SH가 남아 있다. 인접한 주쇄간의 cysteine 잔기끼 리는 산화되어 수소가 얻어지면

주쇄간은 _S_S_의 결합으로 횡으로 결합한다.

(2) 염결합(이온결합)

앞에서도 기술하였듯이 아미노산에는 아미노기 1개와 카르복실기 1개를 가진 중성아미노산, 아미노기 2개와 카르복실기

1개를 가지고 있는 염기성아미노산, 아미노기 1개와 카르복실기 2개를 가지고 있는 산성 아미노산의 3종류가 있다.

아미노산이 펩타이드 결합을 만들때에는 카르복실기와 아미노기가 1개씩 사용되기 때문에 염기성 아 미노산은 아미노기가

1개, 산성아미노산은 카르복실기가 1개 또는 여러가지 잔기로서 남아 있다. 이와 같은 측쇄를 가진 폴리펩타이드 주쇄가

접근하면 상호 아미노기 +와 카르복실기 _가 이온적으로 결합 한다. 이것이 염결합이다.

pH 4.5∼5.5의 범위(등전점)일 때 결합력은 최대가 되고 keratin은 가장 안정된 좋은 상태가 된다.

산과 알카리에 따라 pH가 등전점보다 산성측 혹은 알카리성측으로 기울어지는 만큼 결합이 약하게 된 다.

보통의 permanent wave제가 알카리성이 되는 이유중의 하나는 이 결합을 절단하는데에 사용되기 때문이다

(3) 수소결합

주쇄의 가운데 혹은 인접된 주쇄간의 산소(O)와 수소(H)간의 인장력에 의한 결합이다.

산소와 수소의 거리가 먼 경우의 결합은 물에 쉽게 절단되지만 건조함으로써 재결합한다.

물론 거리가 가까운만 큼 결합력이 강하게 된다. 특히 결정영역의 수소결합은 물은 물론이며 보상의 약품으로도 절단시킬 수 없다

(4) 그외의 결합

소수결합, 알콜, 수지류 등은 시간을 주면 흡수되기 때문에 keratin 중에는 같은 소수성기와 소수성기 사이에는 움직이는

힘이 있다.

이 결합을 소수결합이라 부른다.

최근 주목받고 있는 결합방식으로 아직 충분하게는 해명되지 않았지만 프록토피브릴의 형성, 모발 set의 기구 등으로 깊은

관계가 있는 것으로 알려져 있다

주쇄와 같은 결합방식으로 그 수는 적지만 가장 강한 결합이다.

그러나 강한 산화제(예를 들면 알카리성 과산화수소수)와 강산, 강알카리 등에 의해 절단된다.

판델•왁스력 분자간의 인력으로 종합적으로 움직이는 응집력으로 결합된 것이라고까지는 할 수 없는 약한 것이다